imported>Aka: /* Einzelnachweise */ Halbgeviertstrich

2026-03-12T11:50:08Z

Einzelnachweise: Halbgeviertstrich

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{{Infobox Protein
|Name =
|Bild = RNAP2-yeast-3G1G.png
|Bild_legende = Oberflächenmodell des RNA-Polymerase-II-Komplexes der [[Bäckerhefe]] (jede der 10 Untereinheiten unterschiedlich gefärbt), nach PDB 3G1G; RNA (links) und DNA (links+rechts) als Cartoon
|PDB = 
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|Kategorie = Nukleotidyltransferase
|Reaktionsart =
|Substrat = Nucleosidtriphosphat + RNAn
|Produkte = Diphosphat + RNAn+1
|MoreEC1 = {{Infobox Protein/MoreEC
| EC-Nummer = 2.7.7.48
|Kategorie = Nukleotidyltransferase
|Reaktionsart = Addition einer Ribonukleinsäure
|Substrat = Nucleosidtriphosphat + RNAn
|Produkte = Diphosphat + RNAn+1
}}
|Homolog_fam =
|Taxon =
|Taxon_Ausnahme =
}}

'''RNA-Polymerasen''' sind in der Regel [[Proteinkomplex|Proteinkomplexe]], die als [[Enzym]]e beim Aufbau des strangförmigen [[Biopolymer|Polymers]] einer [[Ribonukleinsäure|Ribonukleinsäure]] (RNA) aus ihren Grundbausteinen ([[Ribonukleotide|Ribonukleotide]]) mitwirken. Diese aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzten [[Polymerase]]n werden danach unterschieden, ob sie für ihre Wirkung bei der Synthese eines RNA-Stranges von der Vorlage einer [[Matrize (Genetik)|Matrize]] aus [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]] oder RNA abhängig sind oder nicht. DNA-abhängige RNA-Polymerasen spielen eine wesentliche Rolle bei der [[Transkription (Biologie)|Transkription]] und kommen daher in allen Lebewesen vor.

Für die [[RNA-Welt-Hypothese]] Hypothese von Bedeutung sind [[Ribozym]]e (d. h. enzymatisch wirksame RNAs), die als RNA-Polymerasen wirken.

== Bakterielle DNA-abhängige RNA-Polymerasen ==
Bei [[Bakterien]] gibt es eine [[DNA-abhängige RNA-Polymerase]], die an der [[Genexpression|Expression]] aller [[Gen]]e beteiligt ist. Die [[Prokaryot|prokaryotische]] RNA-Polymerase besteht aus den Untereinheiten α, β, β' und dem σ-Faktor, wobei die α-Untereinheit zweimal vorliegt, die anderen je einmal. Das α2-[[Dimer]] ist für den Zusammenbau ([[Assemblierun|Assembly]]) der anderen Untereinheiten notwendig und bindet regulatorische Proteine, die β-Untereinheit bindet die [[Nucleosid]]-5'-triphosphate und [[Katalysator|katalysiert]] die Bildung der Phosphodiesterbindung, die β'-Untereinheit hat DNA-bindende Funktion. Der σ-Faktor schließlich erkennt und bindet an den [[Promotor (Genetik)|Promotor]]. Unter Stressbedingungen werden andere σ-Faktoren eingesetzt; diese können an die speziellen Promotoren besonderer Gene binden. Bei ''[[Escherichia coli]]'' etwa wird der Hitzeschockgenpromotor durch die normale RNA-Polymerase mit der σ70-Untereinheit nicht erkannt, jedoch durch eine σ32-RNA-Polymerase, die bei einem Hitzeschock aktiv ist.

Für die Synthese der RNA-[[Primer]] der Replikation haben Bakterien eine zusätzliche [[DNA-abhängige RNA-Polymerase]], die [[Primase]] DnaG.<ref>{{Literatur |Autor=Stefan Ilic, Shira Cohen, Meenakshi Singh, Benjamin Tam, Adi Dayan |Titel=DnaG Primase—A Target for the Development of Novel Antibacterial Agents |Sammelwerk=Antibiotics |Band=7 |Nummer=3 |Datum=2018-08-13 |ISSN=2079-6382 |DOI=10.3390/antibiotics7030072 |PMC=6163395 |PMID=30104489}}</ref>

== Eukaryotische DNA-abhängige RNA-Polymerasen ==
Bei [[Eukaryoten]] gibt es mehrere verschiedene Formen [[DNA-abhängige RNA-Polymerase]]n im [[Zellkern]]:
* die [[RNA-Polymerase I]] katalysiert die Bildung von prä-[[rRNA]] 45S (wird prozessiert zu 18S, 5.8S und 28S) im [[Nucleolus]];
* die [[RNA-Polymerase II]] katalysiert die Bildung von prä-[[mRNA]], [[snoRNA]]s (small nucleolar RNAs) und mancher [[snRNA]]s (small nuclear RNA) sowie [[siRNA]] und [[miRNA]];<ref>Alberts et al. Fifth Edition P. 340</ref>
* die [[RNA-Polymerase III]] katalysiert die Bildung von [[tRNA]], 5S-rRNA, [[7SL-RNA]], einiger snRNAs und anderer kleiner RNAs;
* die [[RNA-Polymerase IV]] katalysiert die Bildung von siRNA und wird dabei von der [[RNA-Polymerase V]] unterstützt.

Die RNA-Polymerasen II und III werden durch das in verschiedenen Pilzen vorkommende α-[[Amanitin]] gehemmt.<ref>{{Literatur |Autor=E. Brändle, K. Zetsche |Titel=Zur Lokalisation der α-Amanitin sensitiven RNA-Polymerase in Zellkernen von Acetabularia |Sammelwerk=Planta |Band=111 |Nummer=3 |Datum=1973-09-01 |ISSN=1432-2048 |DOI=10.1007/BF00385105 |Seiten=209–217}}</ref>

== Virale RNA-abhängige RNA-Polymerasen ==
Daneben existieren auch [[RNA-abhängige RNA-Polymerase]]n, die bei der Vermehrung des Erbguts von [[RNA-Virus|RNA-Viren]] helfen.

== Unabhängige RNA-Polymerasen ==
Ein Beispiel für eine ''unabhängige RNA-Polymerase'' ist die [[Poly(A)-Polymerase]], die für die [[Polyadenylierung]] der mRNA sorgt.

== Biochemische Aspekte ==
RNA-Polymerasen verfügen über einen einfachen Mechanismus zur Fehlererkennung: Wenn sich an eine Base der DNA ein unpassendes RNA-[[Nukleotid]] anlagert, so verbleibt die RNA-Polymerase länger an der entsprechenden DNA-Stelle. Dadurch wächst die Wahrscheinlichkeit, dass sich das schlecht gepaarte [[Ribonukleotid]] wieder von der DNA entfernt. Insgesamt wird durch diesen Mechanismus eine Genauigkeit von einem Fehler auf 10.000 Basenpaarungen erreicht. Dies entspricht etwa einem Fehler pro synthetisiertem RNA-Molekül.

Die RNA-Synthese erfolgt wie die der DNA-[[Replikation]] in [[Polarität (Virologie)|5'→3'-Richtung]], womit das [[3'-Ende]] des komplementären DNA-Strangabschnitts (bei der Replikation als „Leitstrang“ bezeichnet) dem [[5'-Ende]] der [[mRNA]] sowie dem [[N-Terminus|''N''-terminalen Ende]] des bei der [[Translation (Biologie)|Translation]] entstehenden Proteins ([[Colinearität]]) entspricht und umgekehrt, das 5'-Ende des abgelesenen DNA-Strangabschnitts also dem 3'-Ende der entstandenen mRNA sowie dem [[C-Terminus|''C''-Terminus]] des Proteins entspricht.

Anders gesagt, wird die RNA-Sequenz damit entlang des komplementären DNA-„Leitstrangs“ als Matrize von dessen 3'- zu seinem 5'-Ende ''gelesen'' und dabei selbst in 5´→3´-Richtung ''synthetisiert'', wie dann auch als mRNA in 5´→3´-Richtung vom [[Ribosom]] abgelesen und in das Protein übersetzt (''N''-terminal → ''C''-terminal), was es z. B. [[Bakterien]] ermöglicht, an einer noch gar nicht komplett fertiggestellten mRNA an deren 5'-Ende bereits mit der Proteinsynthese zu beginnen.

Im Unterschied zur Replikation der DNA und deren [[DNA-Polymerase]]n jedoch benötigen RNA-Polymerasen hierzu kein freies 3'-OH und somit auch keine [[Primer]].

Die RNA-Polymerasen sind komplex aufgebaut. Bei der Hefe (''[[Saccharomyces]]'') sind zehn verschiedene [[Polypeptid]]-Ketten, deren [[Molekularmasse]] zwischen 7.700 und 140.000 [[Dalton (Einheit)|Dalton]] liegen, [[Magnesium]], [[Zink]] sowie zwei DNA-Ketten beteiligt. Insgesamt besteht diese RNA-Polymerase aus über 28.000 Atomen.

Bei ''[[Escherichia coli]]'' wird der RNA-Strang durch die RNA-Polymerase mit einer Rate von ca. 50 Nukleotiden pro Sekunde (17 nm/s) verlängert.

Für die Aufklärung des Mechanismus der [[Transkription (Biologie)|Transkription]] mittels der RNA-Polymerase erhielt der US-amerikanische Chemiker [[Roger D. Kornberg]] 2006 den [[Nobelpreis für Chemie]].

== RNA-abhängige RNA-Polymerase-Ribozyme ==
Die Entdeckung von RNA-Polymerase [[Ribozym]]en (d. h. als RNA-Polymerase katalytisch wirksamer [[RNA]]) mit ausreichend hoher Wiedergabetreue durch Papastavrou ''et al.'' am [[Salk Institute]] (2024) ist für die [[RNA-Welt-Hypothese]] von großer Bedeutung, da sie Voraussetzung für eine RNA-katalysierte Evolution der Ribozyme ist.<ref name="Papastavrou2024"/>
Um die Jahreswende 2025/2026 gaben Edoardo Gianni ''[[et al.]]'' die Entdeckung eines autokatalytischen RNA-Polymerase-Ribozyms mit der sehr kleinen Länge von 45 [[Nukleotid|nt]] bekannt (Bezeichnung: QT45).<ref name="Gianni2026"/>

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="Gianni2026">
Edoardo Gianni, Samantha L.-Y. Kwok, Christopher J.-K. Wan, Kevin Goeij, Bryce E. Clifton, Enrico S. Colizzi, James Attwater, Philipp Holliger: ''A small polymerase ribozyme that can synthesize itself and its complementary strand.'' In: ''[[Science]]'', Band 391, Nr. 6789, 12, Februar 2026, S. 1022–1028; {{doi|10.1126/science.adt2760}}, {{PMC|7618777}}, PMID 41678588 ({{enS}}). Dazu:
* Robert Czepel: [https://science.orf.at/stories/3234536/ Urzeugung: Möglicher Urkeim des Lebens entdeckt]. Auf: [[orf.at]] vom 12. März 2026.
</ref>
<ref name="Papastavrou2024">
Nikolaos Papastavrou, David P. Horning, Gerald F. Joyce: ''RNA-catalyzed evolution of catalytic RNA.'' In: ''PNAS'', Band 121, Nr. 11, 4. März 2024, S. e23215921; [[doi:10.1073/pnas.2321592121]] ({{enS}}). Dazu:
* Claudia Krapp: [https://www.scinexx.de/news/biowissen/neuer-einblick-in-die-rna-welt/ Neuer Einblick in die „RNA-Welt“]. Wie sich RNA-Enzyme auf der Urerde evolutionär optimieren konnten. Auf: [[scinexx]].de vom 5. März 2024.
* [https://scitechdaily.com/unlocking-the-secrets-of-life-with-rnas-ancient-code/ Unlocking the Secrets of Life With RNA’s Ancient Code]. Auf: [[SciTechDaily]] vom 1. April 2024. Quelle: [[Salk Institute]].
</ref>
</references>

{{Navigationsleiste RNA-Polymerasen}}

{{SORTIERUNG:RnaPolymerasen}}
[[Kategorie:Nukleotidyltransferase| RnaPolymerasen]]
[[Kategorie:Proteinkomplex| RnaPolymerasen]]
[[Kategorie:Genexpression]]

RNA-Polymerasen - Versionsgeschichte

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