imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

2026-03-01T16:10:05Z

top: Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name = RIG-I
| Bild = Protein_DDX58_PDB_2QFB.png
| Bild_legende = Darstellung basierend auf [[Protein Data Bank|PDB]] {{PDB2|2QFB}}
| PDB = {{PDB2|2LWD}}, {{PDB2|2LWE}}, {{PDB2|2QFB}}, {{PDB2|2QFD}}, {{PDB2|2RMJ}}, {{PDB2|2YKG}}, {{PDB2|3LRN}}, {{PDB2|3LRR}}, {{PDB2|3NCU}}, {{PDB2|3OG8}}, {{PDB2|3TMI}}, {{PDB2|3ZD6}}, {{PDB2|3ZD7}}, {{PDB2|4AY2}}, {{PDB2|4BPB}}, {{PDB2|4NQK}}, {{PDB2|4ON9}}, {{PDB2|4P4H}}
| Groesse = 925 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer; nach Virenkontakt Homomultimer
| Isoformen = 2
| HGNCid = 19102
| Symbol = DDX58
| AltSymbols = RIG-I, RIGI, RLR-1, SGMRT2
| OMIM = 609631
| UniProt = O95786
| MGIid = 2442858
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 3.6.1.-
| Kategorie = Helikase
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart = Entdrillung doppelsträngiger RNA
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = DEAD-Helikasen
| Taxon = [[Euteleostomi]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe = {{ Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 = Hausmaus
| S1_EntrezGene = 23586
| S1_Ensembl = ENSG00000107201
| S1_RefseqmRNA = NM_014314
| S1_RefseqProtein = NP_055129
| S1_GenLoc_db = hg38
| S1_GenLoc_chr = 9
| S1_GenLoc_start = 32455705
| S1_GenLoc_end = 32526324
| S1_Uniprot = O95786
| S2_EntrezGene = 230073
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000040296
| S2_RefseqmRNA = NM_172689
| S2_RefseqProtein = NP_766277
| S2_GenLoc_db = mm10
| S2_GenLoc_chr = 4
| S2_GenLoc_start = 40203773
| S2_GenLoc_end = 40239828
| S2_Uniprot = Q6Q899
}}
}}
'''RIG-I''' (kurz für englisch ''retinoic acid inducible gene I'') ist ein zu den [[Helikase]]n gehörender intrazellulärer [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]] des angeborenen [[Immunsystem]]s von Säugetieren und ein [[Restriktionsfaktor]], der bei der Erkennung von mehreren [[RNA-Virus|RNA-Viren]] (unter anderem [[Hepatitis C]], [[Influenza]]) eine zentrale Rolle spielt. Der natürliche [[Ligand]] von RIG-I wurde erst 2006 identifiziert. Erkannt werden einzel- und doppelsträngige [[Ribonukleinsäure]]n mit einem Triphosphat am 5'-Ende. Diese Triphosphat-RNA wird von viralen [[Polymerase]]n sowie der zellulären RNA-Polymerase III erzeugt.

RIG-I wird durch [[Interferon]]-α, -β, -γ und bakterielle [[Lipopolysaccharide]] aktiviert. Bei Bindung des Monomers an die Triphosphat-RNA findet eine Konformationsänderung statt und der Rezeptor multimerisiert. So wird anschließend die MAVS/IPS1-[[Signalkaskade]] ausgelöst, die zur Aktivierung von [[NF-κB]], [[IRF3]], [[IRF7]] und zur Ausschüttung antiviraler [[Zytokin]]e wie Interferon-β und [[CCR5]] führt.<ref>{{UniProt|O95786}}</ref>

== Weblinks ==
* A. Ablasser, F. Bauernfeind, G. Hartmann, E. Latz, K. A. Fitzgerald, V. Hornung: ''RIG-I-dependent sensing of poly(dA:dT) through the induction of an RNA polymerase III-transcribed RNA intermediate.'' In: ''[[Nature Immunology]].'' Band 10, Nummer 10, Oktober 2009, S. 1065–1072, {{DOI|10.1038/ni.1779}}, PMID 19609254, {{PMC|3878616}}.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Rezeptor|Rig-I]]
[[Kategorie:Resistenzfaktor|Rig-I]]
[[Kategorie:Helikase|Rig-I]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 9 (Mensch)]]

RIG-I - Versionsgeschichte

imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB