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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:Pyrrolysine.svg|300px|Struktur von L-Pyrrolysin]]
| Andere Namen = * ''N''6-<nowiki/>{[(2''R'',3''R'')-3-Methyl-3,4-dihydro-2''H''-pyrrol-2-yl]carbonyl}-L-lysin
* (2''S'')-2-Amino-6-<nowiki/>{[(2''R'',3''R'')-3-methyl-3,4-dihydro-2''H''-pyrrole-2-carbonyl]amino}hexansäure
* Abkürzungen:
** Pyl ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** O ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C12H21N3O3
| CAS = {{CASRN|448235-52-7}}
| EG-Nummer =
| ECHA-ID =
| PubChem = 5460671
| ChemSpider = 4574156
| Beschreibung =
| Molare Masse = 255,31 [[Gramm|g]]·[[mol]]−1
| Aggregat =
| Dichte =
| Schmelzpunkt =
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = NV
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|/}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|/}}
| EUH = {{EUH-Sätze|/}}
| P = {{P-Sätze|/}}
| Quelle P =
}}

'''Pyrrolysin''' (Abk. '''Pyl''' oder '''O''') ist eine natürlich auftretende genetisch [[Codon|codierte]] [[Proteinogene Aminosäuren|proteinogene]] [[Ständigkeit|α-]][[Aminosäure]] und ein [[Derivat (Chemie)|Derivat]] des L-[[Lysin]]s. Pyrrolysin hat drei stereogene Zentren (Kohlenstoffatome mit vier verschiedenen Substituenten). Damit gibt es acht mögliche [[Isomer|Stereoisomere]]. Das biologisch aktive Isomer hat die vollständige Bezeichnung nach [[IUPAC]]: ''N''6-[(2''R'',3''R'')-3-Methyl-3,4-dihydro- 2''H''-pyrrol-2-ylcarbonyl]-(''S'')-lysin. Pyrrolysin wird auch als 22. proteinogene Aminosäure bezeichnet, ihr Buchstabensymbol „O“ ist seit 2006 Bestandteil des Protein-Alphabets von [[BLAST-Algorithmus|BLAST]].<ref>{{Webarchiv |url=http://www.no.embnet.org/2215blastnotes.html |text=Release-Notes von BLAST v2.2.15 |wayback=20160310093120 |archiv-bot=}}</ref>

Die [[Seitenkette]] von Pyrrolysin ist [[lipophil]].

== Gewinnung und Darstellung ==
''L''-Pyrrolysin kann in einer mehrstufigen Reaktion ausgehend von (4''R'',5''R'')-4-Methylpyrrolin-5-carbonsäure gewonnen werden.<ref>{{Literatur |Autor=Bing Hao, Gang Zhao, Patrick T. Kang, Jitesh A. Soares, Tsuneo K. Ferguson, Judith Gallucci, Joseph A. Krzycki, Michael K. Chan |Titel=Reactivity and Chemical Synthesis of L-Pyrrolysine— the 22nd Genetically Encoded Amino Acid |Sammelwerk=Chemistry & Biology |Band=11 |Nummer=9 |Verlag= |Datum=2004 |Seiten=1317–1324 |DOI=10.1016/j.chembiol.2004.07.011}}</ref>

== Translation ==
Pyrrolysin ist eine der [[Nichtkanonische Aminosäure|nicht-kanonischen]] proteinogenen Aminosäuren, die genetisch codiert während der [[Translation (Biologie)|Translation]] eingefügt als Proteinbaustein in Lebewesen natürlich vorkommen.

Bei einigen [[Methanbildner|methanbildenden]] Arten von [[Archaeen]] der [[Familie (Biologie)|Familie]] ''[[Methanosarcinaceae]]'' (z. B. ''[[Methanosarcina barkeri]]'') und einzelnen [[Bakterien]]arten (z. B. ''[[Desulfitobacterium hafniense]]'') ist Pyrrolysin Bestandteil von [[Enzym]]en des [[Methan]]-[[Stoffwechsel]]s (Methylamin-Methyltransferasen). Diese Organismen verfügen über eine tRNAPyl sowie eine für deren Beladung spezifische Pyrrolysyl[[Aminoacyl-tRNA-Synthetase|-tRNA-Synthetase]] und können damit Pyrrolysin bei der Translation am [[Ribosom]] einfügen.

Als [[Codon]] für diese proteinogene Aminosäure fungiert <code>UAG</code>, dessen übliche Funktion als [[Stopcodon]] dabei supprimiert wird. Dies wird bei einigen Archaeenarten anscheinend erleichtert mit besonderen [[Nukleotidsequenz|Sequenzen]] im Kontext des [[Transkription (Biologie)|Transkripts]], die zur Bildung von [[Haarnadelstruktur]]en der mRNA führen, als einem sogenannten ''PYLIS''-Element (einer ''py''rrolysine ''i''nsertion ''s''equence). Die Bezeichnung wurde gewählt in Vermutung einer funktionellen Ähnlichkeit mit dem ''[[Secis]]''-Element, das bei der Rekodierung eines anderen Stopcodons (UGA) für den Einbau von [[Selenocystein]] als proteinogener Aminosäure eine wichtige Rolle spielt. Doch ist hier offenbar eine wirksame Translation des UAG-[[Basentriplett|Tripletts]] in Pyrrolysin auch ohne Verstärkung seitens solcher [[Cis-Element|cis-agierender]] kontextueller Elemente möglich – neben dem Ablauf einer [[Translation (Biologie)#Termination bei Prokaryoten|Termination]].<ref>D. Longstaff, S. Blight, L. Zhang, K. Green-Church, J. Krzycki: ''In vivo contextual requirements for UAG translation as pyrrolysine.'' In: ''Molecular Microbiology'', Band 63, Nr. 1; Januar 2007, S. 229–241; PMID 17140411, {{DOI|10.1111/j.1365-2958.2006.05500.x}}</ref>

== Evolution ==
[[Phylogenese|Stammesgeschichtlich]] handelt es sich bei der Pyrrolysinmaschinerie (Pyl-Maschinerie) nicht um eine neue evolutionäre Errungenschaft. Im Gegenteil, wegen der Einordnung der Pyl-[[Aminoacyl-tRNA-Synthetase]] (Pyl-aaRS) zur älteren Klasse IIb ist es wahrscheinlich, dass die Pyl-aaRS aus anderen aaRS-Sequenzen vor der Abspaltung der bakteriellen Stammeslinie von der der Archaeen (letzter gemeinsamer Vorfahre, MRCA: ''most recent common ancestor'') hervorgegangen ist.<ref>Fournier, G. (2009): ''Horizontal gene transfer and the evolution of methanogenic pathways''. In: ''Methods Mol Biol''. 532; 163–179; PMID 19271184; {{DOI|10.1007/978-1-60327-853-9_9}}</ref> Damit sind Pyl-aaRS sehr alt.

Warum nur sehr wenige Organismen über die Pyl-Maschinerie verfügen, könnte damit zusammenhängen, dass die Gene in allen anderen Linien im Laufe der Zeit verloren gingen. Dies ist jedoch sehr unwahrscheinlich.

Eine neue Interpretation geht davon aus, dass die Pyl-Maschinerie durch [[Horizontaler Gentransfer|horizontalen Gentransfer]] aus (mehreren) Donorlinien stammt, die inzwischen ausgestorben sind oder noch nicht entdeckt wurden. Dies setzt aber auch voraus, dass die Donorlinie, aus der die Pyl-Maschinerie stammt, bereits einen gewissen Grad an Diversität zu dem Zeitpunkt erreicht hatte, als noch ein gemeinsamer Vorfahre (MRCA) unserer drei [[Reich (Biologie)|Reiche]] existierte.

== Literatur ==
* Fournier, G. (2009): ''Horizontal gene transfer and the evolution of methanogenic pathways''. In: ''Methods Mol Biol''. 532; 163–179; PMID 19271184; {{DOI|10.1007/978-1-60327-853-9_9}}.
* Srinivasan, G. ''et al.'' (2002): ''Pyrrolysine encoded by UAG in Archaea: charging of a UAG-decoding specialized tRNA.'' In: ''Science.'' '''296'''(5572), S. 1459–1462, PMID 12029131, {{DOI|10.1126/science.1069588}}.
* Hao, B. ''et al.'' (2002): ''A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase.'' In: ''Science.'' '''296'''(5572), S. 1462–1466. PMID 12029132, {{DOI|10.1126/science.1069556}}.
* Fenske, C. ''et al.'' (2003): ''Wie eindeutig ist der genetische Code?'' In: ''Angewandte Chemie.'' '''115'''(6), S. 626–630. {{DOI|10.1002/ange.200390142}}.

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
* [http://researchnews.osu.edu/archive/aminoacd.htm Pressemeldung der Ohio State University zur Entdeckung]

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Pyrrolin]]
[[Kategorie:Carbonsäureamid]]
[[Kategorie:Alpha-Aminosäure]]

Pyrrolysin - Versionsgeschichte

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