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2026-02-17T12:00:39Z

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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:Pyridoxalphosphat.svg|200px|Strukturformel von Pyridoxalphosphat]]
| Name = Pyridoxalphosphat
| Andere Namen = * (4-Formyl-5-hydroxy-6-methylpyridin-3-yl)methyldihydrogenphosphat ([[IUPAC-Nomenklatur|IUPAC]])
* Codecarboxylase
* Pyridoxal-5-phosphat
* {{INCI|Name=PYRIDOXAL 5-PHOSPHATE |ID=37381 |Abruf=2020-07-06}}
| Summenformel = C8H10NO6P
| CAS = * {{CASRN|54-47-7}}
* {{CASRN|41468-25-1|Q27888204}} (Monohydrat)
* {{CASRN|853645-22-4|Q72504557|KeinCASLink=1}} (Hydrat)
| EG-Nummer = 200-208-3
| ECHA-ID = 100.000.190
| PubChem = 1051
| ChemSpider = 1022
| DrugBank = DB00114
| Beschreibung = hellgelber Feststoff<ref name=sigma/>
| Molare Masse = 247,14 g·mol−1
| Aggregat = fest
| Dichte =
| Schmelzpunkt = 140–143 [[Grad Celsius|°C]]<ref name=sigma>{{Sigma-Aldrich|SIGMA|P9255|Name=Pyridoxal 5′-phosphate hydrate|Abruf=2011-06-16}}</ref>
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = <ref name="sigma" />
| GHS-Piktogramme = Hydrat{{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="sigma" />
| MAK =
}}

'''Pyridoxalphosphat''' (kurz PLP oder auch PALP, P5P) ist einer der wichtigsten [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktoren]] im tierischen [[Organismus]]. Unter physiologischen Bedingungen liegt die Phosphatgruppe deprotoniert und zweifach negativ geladen vor. PLP ist an verschiedenen [[Chemische Reaktion|Reaktionen]] der [[Aminosäuren]] beteiligt:
* [[Transaminierung]] (katalysiert z. B. durch die [[Γ-Aminobuttersäure|GABA]]-Transaminase)
* [[Decarboxylierung]] (katalysiert z. B. durch die [[Aromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase]], [[Histidindecarboxylase]] oder [[Ornithindecarboxylase]])
* [[Dehydratisierung (Chemie)|Dehydratisierung]]
sowie am Abbau des [[Glykogen]]s.

Pyridoxalphosphat ist die metabolisch aktive Form der [[Vitamin B6|Vitamin-B6-Gruppe]].

== Rolle bei der Transaminierung ==
Bei der [[Transaminierung]] wird eine [[Aminogruppe]] einer Aminosäure ''a'' auf eine [[Ketosäure]] ''b'' übertragen. Die Aminogruppe wird praktisch ausgetauscht; es entsteht aus der Ketosäure eine Aminosäure und die „Spender-Aminosäure“ bleibt als Ketosäure zurück.

Pyridoxalphosphat übernimmt dabei die Rolle des „Boten“, transportiert also die Aminogruppe von ''a'' nach ''b''. Dazu wird die Aminogruppe vorübergehend an PLP gebunden, das in dieser Form Pyridoxaminphosphat heißt. Es liegt dabei in einem Komplex, gebunden an das spezifische [[Enzym]], vor.

[[Datei:Pyridoxalphosphat aldimin.svg|400px|Bildung von Aldimin aus Pyridoxalphosphat]]

Während der Interaktion mit der Aminosäure bzw. mit der Ketosäure bildet PLP mit seinem Reaktionspartner eine sogenannte [[Imine|Schiff’sche Base]] (Aldimin). Sie wird durch eine positiv geladene Gruppe des Enzyms stabilisiert. Nun kommt es durch die N-Gruppe des [[Pyridin]]s zur intramolekularen Ladungsverschiebung und zur Ketiminformation. Hierbei wird eine Bindung je nach Operation am α-C-Atom der Aminosäure gelockert.

[[Datei:Transaminierung mechanismus de.svg|400px|Mechanismus der Transaminierung]]

Es kommen [[Transaminierung]]en und α- bzw. β-[[Eliminierungsreaktion|Eliminierungen]] vor.

== Rolle bei der Eliminierung ==
Hier bildet Pyridoxalphosphat zunächst auch eine Schiffsche Base mit der Aminogruppe einer Aminosäure wie z. B. Cystein. Eine Ladungsverschiebung führt hier zu einem Lösen der Bindung zwischen dem α-C-Atom und Wasserstoff. Die SH-Gruppe am α-C-Atom wird zusammen mit diesem Proton als [[Schwefelwasserstoff]] abgespalten. Es kommt nun reaktiv zur Hydrolyse der Schiffschen Base zwischen Aminosäure und Pyridoxalphosphat. Die dabei abgespaltene Aminopropensäure lagert sich zur Iminopropansäure um und reagiert unter Freisetzung von [[Ammoniak]] zur [[Brenztraubensäure]].

[[Datei:Cysten a-b eliminierung.svg|400px|Alpha-beta-Eliminierung von Cystein]]

Solche Eliminierungen finden für [[Cystein]], [[Threonin]] und [[Serin]] statt. Ferner gibt es noch β,γ-Eliminierungen in Einzellern, dort an [[Homoserin]] und [[Homocystein]].

== Modulator ==
Pyridoxalphosphat interagiert mit [[Steroidrezeptoren]], zudem moduliert es durch Bindung an [[Hämoglobin]] die Affinität der Sauerstoffbindung.<ref>{{Literatur |Autor=Klaus Pietrzik, Ines Golly, Dieter Loew |Titel=Handbuch Vitamine: Für Prophylaxe, Therapie und Beratung |Auflage=1 |Verlag=[[Urban & Fischer]] |Ort=München |Datum=2007-12-12 |ISBN=978-3-437-59162-4 |Seiten=75}}</ref> Neben Pyridoxal bindet Pyridoxalphosphat auch an [[Sichelzellkrankheit|Sichelzell-Hämoglobin]], was eine [[Polymerisation]] verhindert.

== Biosynthese ==
[[Datei:Metabolic pathway- pyridoxal 5'-phosphate biosynthesis I v 2.0.svg|mini|DXP-abhängiger [[Biosyntheseweg]]]]
Die Biosynthese Pyridoxalphosphats wurde intensiv anhand ''[[Escherichia coli|E. coli]]'' und ''[[Bacillus subtilis|B. subtilis]]'' untersucht, hierbei wurden zwei verschiedene [[Stoffwechselweg]]e identifiziert, von denen einer Deoxyxylulose-5-phosphat (DXP) benötigt.<ref>{{Literatur |Autor=Teresa B. Fitzpatrick et al. |Titel=Two independent routes of de novo vitamin B6 biosynthesis: not that different after all |Sammelwerk=Biochemical Journal |Band=407 |Nummer=1 |Datum=2007-09-12 |DOI=10.1042/BJ20070765 |Seiten=1–13}}</ref>

* Beim DXP-abhängigen Weg wird DXP aus [[Glycerinaldehyd-3-phosphat]] und [[Pyruvate|Pyruvat]] durch eine DXP-Synthase erzeugt. Dieses kondensiert mit 3-Hydroxy-1-aminoacetonphosphat zu Pyridoxin-5'-phosphat, was dann zu Pyridoxalphosphat überführt wird. 3-Hydroxy-1-aminoacetonphosphat selbst wird nach mehreren Reaktionsschritten aus [[Erythrose-4-phosphat]] gebildet.
* Im DXP-unabhängigen Weg kondensieren [[Ribulose-5-phosphat]] mit Glycerinaldehyd-3-phosphat (und Ammonium aus [[Glutamin]]) durch eine PLP-Synthase zu Pyridoxalphosphat.

== Siehe auch ==
* [[Transaminierung]]
* [[Pyridoxin]]

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: ''Biochemie''. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003. ISBN 978-3-8274-1303-1
* [[Harry Auterhoff]], Joachim Knabe, Hans-Dieter Höltje: ''Lehrbuch der Pharmazeutischen Chemie''. 14. Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1999. ISBN 978-3-8047-1645-2

== Weblinks ==
{{wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Pyridoxalphosphat-Stoffwechsel}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Phosphorsäureester]]
[[Kategorie:Aromatischer Aldehyd]]
[[Kategorie:Hydroxyaromat]]
[[Kategorie:Alkylpyridin]]

Pyridoxalphosphat - Versionsgeschichte

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