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	<title>Proteolyse - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Proteolyse&amp;diff=241884&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;MArcus Sinus: /* Literatur */  Link zu &quot;Der Experimentator&quot;</title>
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		<updated>2024-12-28T12:31:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;Literatur: &lt;/span&gt;  Link zu &amp;quot;Der Experimentator&amp;quot;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;{{Infobox GO-Terminus&lt;br /&gt;
| Typ = P&lt;br /&gt;
| GO = 0006508&lt;br /&gt;
| Eltern = Metabolismus der [[Protein]]e&lt;br /&gt;
| Kinder = Intrazelluläre Proteolyse&amp;lt;br/&amp;gt;Extrazelluläre Proteolyse&amp;lt;br/&amp;gt;Regulation der Proteolyse&lt;br /&gt;
}}&lt;br /&gt;
Als &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Proteolyse&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (von griechisch &amp;#039;&amp;#039;lysis&amp;#039;&amp;#039;, „Lösung, Auflösung“), deutsch früher auch &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Eiweißzerfall&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; genannt, bezeichnet man die [[enzym]]atische [[Hydrolyse]] von [[Protein]]en durch [[Peptidasen]], also den Abbau von Proteinen. Von &amp;#039;&amp;#039;Autoproteolyse&amp;#039;&amp;#039; spricht man, wenn sich eine Peptidase selbst abbaut. Die Proteolyse kann durch Proteinaseninhibition mit [[Proteaseinhibitor]]en gehemmt und von [[Proteolyse-induzierende Chimäre|Proteolyse-induzierenden Chimären]] (PROTACs) gefördert werden. Ein [[Proteinhydrolysat]] ist ein Produkt einer Proteolyse. Eine Proteolyse mit Bildung und Freisetzung toxischer Peptide und Kinine und folgendem Endotheldefekt&amp;lt;ref&amp;gt;Vgl. etwa &amp;#039;&amp;#039;Proteinaseninhibition verringert die Häufigkeit postoperativer Komplikationen. [[Aprotinin|Trasylol]] schützt den Patienten vor den Folgen von Hypoxie und Acidose.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Der Anaesthesist.&amp;#039;&amp;#039; Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. A 17 (Anzeige von Bayer Leverkusen).&amp;lt;/ref&amp;gt; kann unter anderem nach schweren [[Trauma (Medizin)|Verletzungen]]&amp;lt;ref&amp;gt;Karl-Heinz Altemeyer, Wulf Seeling, Jürgen E. Schmitz, Bernd Koßmann: &amp;#039;&amp;#039;Posttraumatischer Stoffwechsel – Grundlagen und klinische Aspekte.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Der Anaesthesist.&amp;#039;&amp;#039; Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. 4–10, hier: S. 5–7.&amp;lt;/ref&amp;gt; sowie nach großen chirurgischen Eingriffen&amp;lt;ref&amp;gt;Vgl. etwa [[Max Bürger (Mediziner)|Max Bürger]], Max Grauhan: &amp;#039;&amp;#039;Über postoperativen Eiweißzerfall.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Zeitschrift für die gesamte experimentelle Medizin&amp;#039;&amp;#039; Band 27, 1922, S. 7 ff., Band 35, 1923, S. 16 ff., und Band 42, 1924, S. 345 ff., sowie Max Bürger, Max Grauhan: &amp;#039;&amp;#039;Der postoperative Eiweißzerfall, sein Nachweis und seine Bedeutung.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Klinische Wochenschrift.&amp;#039;&amp;#039; 6, 1927, S. 1716 ff. und 1767 ff.&amp;lt;/ref&amp;gt; auftreten.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Eigenschaften ==&lt;br /&gt;
Die Proteolyse kann nach ihrer Lokalisation eingeteilt werden:&lt;br /&gt;
# Intrazelluläre Proteolyse&lt;br /&gt;
#* Abbau zelleigener Proteine im [[Proteasom]]&lt;br /&gt;
#* Abbau von durch [[Phagozytose]] aufgenommenen Proteinen im [[Lysosom]]&lt;br /&gt;
# Extrazelluläre Proteolyse&lt;br /&gt;
#* Abbau von Proteinen der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]] durch [[Sezernierung|sezernierte]] oder membranständige [[Protease]]n auf zellulärer Ebene&lt;br /&gt;
#* Abbau von über die Nahrung aufgenommenen Proteinen im [[Magen-Darm-Trakt|Gastrointestinaltrakt]] über im [[Magen]], [[Zwölffingerdarm|Duodenum]] oder [[Pankreas]] synthetisierten Proteasen (beispielsweise [[Pepsin]], [[Carboxypeptidasen]], [[Aminopeptidase]]n, [[Trypsin]], [[Chymotrypsin]], [[Pankreas-Elastase|Elastase]], [[Kollagenase]]).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Daneben kann auch eine Unterteilung der Peptidasen nach ihrem Abbaumechanismus erfolgen. Exopeptidasen bauen Proteine vom [[N-Terminus|&amp;#039;&amp;#039;N&amp;#039;&amp;#039;-]] oder [[C-Terminus|&amp;#039;&amp;#039;C&amp;#039;&amp;#039;-Terminus]] der [[Aminosäuresequenz]] her ab, während Endopeptidasen ein Protein an einer bestimmten Erkennungssequenz spalten. Endopeptidasen werden weiter nach ihrem [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrum]] unterteilt.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die Proteolyse bestimmt die [[biologische Halbwertszeit]] von Proteinen maßgeblich. Die bei der Proteolyse frei werdenden [[Peptid]]e können im Zuge des [[Katabolismus|biochemischen Abbaus]] nach Zerlegung in einzelne [[Aminosäure]]n zur [[Proteinbiosynthese]] wiederverwendet oder zur Energiegewinnung genutzt werden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Der Organismus verwendet die Proteolyse auch zur Freisetzung von Peptiden und Proteinen aus [[Präprotein]]en wie z.&amp;amp;nbsp;B. zur Aktivierung von [[Zymogen]]en wie [[Vasopressin|ADH]] und [[Neurophysin]] oder zur [[Posttranslationale Modifikation|posttranslationalen Modifikation]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* [[Friedrich Lottspeich]], Haralabos Zorbas: &amp;#039;&amp;#039;Bioanalytik&amp;#039;&amp;#039;. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1998, ISBN 978-3827400413.&lt;br /&gt;
* [[Hubert Rehm]], Thomas Letzel: &amp;#039;&amp;#039;[[Der Experimentator]]: Proteinbiochemie / Proteomics&amp;#039;&amp;#039;. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3827423122.&lt;br /&gt;
* Donald Voet, Judith G. Voet: &amp;#039;&amp;#039;Biochemistry&amp;#039;&amp;#039;. 3. Auflage. John Wiley &amp;amp; Sons Inc., London 2004, ISBN 0-471-39223-5.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Posttranslationale Modifikation]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;MArcus Sinus</name></author>
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