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2023-06-20T14:14:55Z

Bot: Parameterwerte der Vorlage:Infobox Protein ergänzt bzw. angepasst

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{{Infobox Protein
| Name = Immunglobulin G-bindendes Protein G (''Streptococcus'' sp. group G)
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 384 Aminosäuren
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| Symbol = spg
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}}'''Protein G''' ist ein [[Protein]] in der [[Zellwand]] von [[Bakterien]] der Gattung ''[[Streptokokken|Streptococcus]]''. Es hat je nach ''Streptococcus''-Stamm eine [[Molekülmasse]] von etwa 58 bis 65 [[Dalton (Einheit)|Kilodalton]] und besitzt am [[Carboxyl-Terminus|C-Terminus]] zwei oder drei homologe [[Proteindomäne|Bindungsdomänen]] mit hoher [[Affinität (Biochemie)|Affinität]] für die Fc-Region von [[Antikörper|Immunglobulinen]] des Isotyps [[Immunglobulin G|IgG]]. Darüber hinaus bindet es über drei homologe Domänen N-terminal zur IgG-Bindungsregion auch an [[Albumin]]proteine. Am [[Amino-Terminus|N-Terminus]] besitzt Protein G eine weitere Bindungsregion (Region E) für humanes [[Alpha-2-Globulin]] in der auch als s-Form bezeichneten nativen Konformation.

== Verwendung ==
Protein G wird, wie auch [[Protein A]] oder [[Protein A/G]], in der Biochemie zur [[Proteinreinigung]] und Messung von Antikörpern verwendet. [[Rekombinantes Protein|Rekombinant]] hergestelltes Protein G wird in der [[Immunologie|immunologischen]] Forschung zur Reinigung von IgG-Antikörpern mittels [[Affinitätschromatografie]] und zum Nachweis von IgG in [[Immunassay]]s genutzt. Ferner wird es, gekoppelt an [[Sepharose]], bei der [[Immunpräzipitation]] eingesetzt. Um für diese Anwendungen die Spezifität zu erhöhen, weist rekombinantes Protein G im Gegensatz zur natürlichen Form keine Bindungsstellen für Albumin auf. Die Molekülmasse der rekombinanten Form beträgt 30 bis 35 Kilodalton.

Bei der Reinigung werden mit einer Gelmatrix gefüllte Säulen verwendet, bei denen das Protein G fest an das Gel gebunden ist. Die zu reinigende Lösung, beispielsweise Kulturüberstand aus [[Hybridom]]a-Kulturen, wird mittels Schwerkraft oder Druck durch die Säule geleitet. Dabei binden die Immunglobuline an das Protein G in der Säule und werden so, im Gegensatz zum Rest der Lösung, zurückgehalten. Nach einem Waschen der Säule werden die Immunglobuline durch einen [[Puffer (Chemie)|Puffer]] mit einem [[pH-Wert]] im sauren Bereich (2,0 bis 2,8) vom Protein G gelöst.

In Immunassays wird Protein G zur Detektion von Immunglobulinen genutzt. Am häufigsten wird dabei das Protein G mit [[Enzym]]en, mit [[Biotin]] oder mit [[Fluoreszenz]]-Farbstoffen markiert. Es ist in dieser Anwendung eine Alternative zu Anti-IgG-Antikörpern. Darüber hinaus werden für bestimmte Immunoassay-Anwendungen auch mit Protein G beschichtete [[Mikrotiterplatte]]n verwendet, da auf diese Weise eine geordnete Ausrichtung der Antikörper an der Platte erreicht wird.

Da die dreidimensionale Struktur von Protein G detailliert mittels [[Kernspinresonanz|Kernresonanzspektroskopie]] und [[Kristallstrukturanalyse|Proteinkristallographie]] aufgeklärt wurde, dient Protein G neben den genannten Anwendungen in der Immunologie auch als Modellsubstanz für die Entwicklung neuer Methoden in der Strukturaufklärung von Proteinen.

== Affinität für Immunglobuline ==

Die Bindungsstärke für die Subklassen IgG1, IgG2 und IgG4 von humanem IgG ist vergleichbar mit der von [[Protein A]], im Gegensatz zu diesem bindet Protein G jedoch auch an IgG3. Für IgG-Antikörper der [[Hausmaus|Maus]] ist die Bindung für IgG2a und IgG2b vergleichbar mit Protein A und für IgG1 und IgG3 stärker beim Protein G. [[Ratten]]-Immunglobuline aller Subklassen mit Ausnahme von IgG3 werden stärker von Protein G gebunden, da Protein A mit Ausnahme von IgG3 keine nennenswerte Affinität zu Ratten-Immunglobulinen aufweist. Für Ratten-IgG3 ist die Bindungsstärke beider Proteine vergleichbar.

IgG aus [[Meerschweinchen]] und [[Kaninchen]] wird von Protein G schwächer gebunden als von Protein A, die Bindungsstärke für Immunglobuline aus [[Schwein]]en und [[Affen]] ist vergleichbar. Für Immunglobuline aus [[Hamster]]n, [[Pferde]]n, [[Hausrind|Kühen]], [[Schafe]]n und [[Ziegen]] ist die Affinität von Protein G stärker als die von Protein A.

Protein G weist keine nennenswerte Affinität für Immunglobuline der Klassen [[Immunglobulin A|IgA]], [[Immunglobulin D|IgD]], [[Immunglobulin E|IgE]], [[Immunglobulin M|IgM]] oder [[Immunglobulin Y|IgY]] auf.

== Literatur ==

* L. Bjorck, G. Kronvall: ''Purification and some properties of streptococcal protein G, a novel IgG-binding reagent.'' In: ''Journal of Immunology.'' 133(2)/1984. [[American Association of Immunologists]], S. 969–974, {{ISSN|0022-1767}}
* U. Sjobring, L. Bjorck, W. Kastern: ''Streptococcal protein G. Gene structure and protein binding properties.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 266/(1)/1991. American Society for Biochemistry and Molecular Biology, S. 399–405, {{ISSN|0021-9258}}
* H.-P. Müller, L.K. Rantamäki: ''Binding of Native alpha-2-Macroglobulin to Human Group G Streptococci.'' In: ''[[Infection and Immunity]].'' 63(08)/1995. [[American Society for Microbiology]], S. 2833–2839, {{ISSN|0019-9567}}

[[Kategorie:Protein]]
[[Kategorie:Immunologie]]

Protein G - Versionsgeschichte

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