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2026-01-23T21:00:35Z

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{{Dieser Artikel|befasst sich mit der chemischen Verbindung Prolin. Zur Ortschaft Prolin in der Gemeinde [[Hérémence]] (Kanton Wallis, Schweiz) siehe [[Prolin VS]].}}
{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Prolin - L-Proline.svg|150px|alt=|L-Prolin]]
| Strukturhinweis = Strukturformel von natürlich vorkommendem L-Prolin
| Name = Prolin
| Andere Namen =
* Pyrrolidin-2-carbonsäure
* 1,3,4,5-Tetrahydro-2''H''-[[pyrrol]]-2-carbonsäure
* Azacyclopentan-2-carbonsäure
* Azolidin-2-carbonsäure
* Abkürzungen:
** Pro ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** P ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C5H9NO2
| CAS = {{CASRN|609-36-9}} (DL-Prolin)
| EG-Nummer = 210-189-3
| ECHA-ID = 100.009.264
| PubChem = 614
| ChemSpider =
| ATC-Code = {{ATC|V06|}}
| DrugBank =
| Beschreibung = farbloser Feststoff mit aminartigem Geruch<ref name="Merck">{{Merck |816019 |Abruf=2019-12-23}}</ref>
| Molare Masse = 115,13 g·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte = 1,35–1,38 g·cm−3 (25 °C)<ref name="Merck" />
| Schmelzpunkt = Zersetzung: 220–222 [[Grad Celsius|°C]] (D- und L-Form)<ref name="Merck" /> 210 °C (Racemat)
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs =
* p''K''S, COOH = 1,99<ref name="Carey" />
* p''K''S, NH2+ = 10,60 (je bei 25 °C)<ref name="Carey">F. A. Carey: ''Organic Chemistry'', 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059 ([http://www.mhhe.com/physsci/chemistry/carey5e/Ch27/ch27-1-4-2.html Link]).</ref>
| Löslichkeit = * sehr gut in Wasser (1500 g·l−1 bei 20 °C)<ref name="Merck" />
| Quelle GHS-Kz = <ref name="Merck" />
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme-klein|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="Merck" />
| MAK =
| ToxDaten = {{ToxDaten |Typ=LD50 |Organismus=Ratte |Applikationsart=oral |Wert=> 5110 mg·kg−1 |Bezeichnung= |Quelle=<ref name="Merck" /> }}
}}

'''L-Prolin''', abgekürzt '''Pro''' oder '''P''', [systematischer Name: (''S'')-Pyrrolidin-2-carbonsäure] ist eine nichtessentielle [[protein]]ogene [[Heterocyclen|heterocyclische]] sekundäre [[Ständigkeit|α-]][[Aminosäure]] und wird wegen seiner Biosynthese aus [[Pyrrolin-2-carbonsäure]] [genauer: (''S'')-3,4-Dihydro-2''H''-[[pyrrol]]-2-carbonsäure] manchmal fälschlich als [[Iminosäuren|Iminosäure]] (eine heute obsolete Klassifizierung) bezeichnet.

== Stereoisomerie ==
In den Proteinen kommt, neben anderen Aminosäuren, ausschließlich L-Prolin [Synonym: (''S'')-Prolin] [[peptid]]isch gebunden vor. [[Enantiomer]] dazu ist das [[Spiegelverkehrtes Bild|spiegelbildliche]] D-Prolin [Synonym: (''R'')-Prolin]. Racemisches DL-Prolin [Synonyme: (''RS'')-Prolin bzw. (±)-Prolin] hat nur geringe Bedeutung.

Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Prolin“ ohne weiteren Namenszusatz ([[Präfix]]) erwähnt wird, ist L-Prolin gemeint.

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|+ class="hintergrundfarbe6"| Isomere von Prolin
|-
|class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| Name
| L-Prolin || D-Prolin
|-
|class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| Andere Namen
| (''S'')-Prolin || (''R'')-Prolin
|-
|class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Prolin - L-Proline.svg|120px|L-Prolin]] || [[Datei:D-Proline.svg|130px|D-Prolin]]
|-
|rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|147-85-3|Q20035886}} || {{CASRN|344-25-2|Q20035962}}
|-
|colspan="2"| {{CASRN|609-36-9}} (DL)
|-
|rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| [[EG-Nummer]]
| 205-702-2 || 206-452-7
|-
|colspan="2"| 210-189-3 (DL)
|-
|rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.005.185}} || {{ECHA|100.005.866}}
|-
|colspan="2"| {{ECHA|100.009.264}} (DL)
|-
|rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"| [[PubChem]]
| {{PubChem|145742}} || {{PubChem|8988}}
|-
|colspan="2" | {{PubChem|614}} (DL)
|-
|class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[DrugBank]]
| {{DrugBank |DB00172 |kurz}} || –
|-
|colspan="2" | – (DL)
|-
|class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q20035886|Q20035886]] || [[d:Q20035962|Q20035962]]
|-
|colspan="2"| [[d:Q484583|Q484583]] (DL)
|}

== Geschichte ==
Der Name Prolin stammt von [[Emil Fischer]] und leitet sich vom [[Pyrrolidin]] ab.

== Vorkommen ==
[[Datei:Menschliche Haut.jpg|mini|Nahaufnahme menschlicher Haut: Das Kollagen menschlicher Haut ist reich an peptidisch gebundenem L-Prolin.]]
Innerhalb von Proteinen kommt es sowohl in ''cis''- als auch in ''trans''-gebundener [[Konfiguration (Chemie)|Konfiguration]] vor. L-Prolin hat erheblichen Einfluss auf die [[Proteinfaltung|Faltung]] von Proteinen, da es wie Glycin aufgrund der häufig vorkommenden ''cis''-Peptidbindung [[Α-Helix|α-Helices]] und [[Β-Faltblatt|β-Faltblätter]] unterbrechen kann. Es kann auch eigene Motive bilden, die häufig als Signalsequenz für andere Proteine wirken.

== Biosynthese ==
''Für die Biosynthese inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks''

L-Prolin wird biochemisch aus L-[[Glutamate|Glutamat]] hergestellt. Hierfür werden insgesamt ein Molekül [[Adenosintriphosphat|ATP]] sowie zwei Moleküle Reduktionsäquivalente in Form von [[ Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADPH]] benötigt.

L-Prolin ist die Vorstufe des L-[[Hydroxyprolin]]s, das unter Beteiligung des [[Vitamin C|Vitamins C]] nach Einbau in [[Kollagen]] entsteht und dessen mechanischen Eigenschaften bestimmt (Mangelerkrankung: [[Skorbut]]). Katalysiert durch eine [[Hydroxylase]] werden Prolylreste, je nach ihrer Position im [[Protein]], entweder am β- oder am γ-Atom des Tetrahydropyrrolringes modifiziert.

== Eigenschaften ==
Prolin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. [[Zwitterion]] vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das [[Proton (Chemie)|Proton]] der [[Carboxygruppe]] an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der [[Aminogruppe]] wandert. Die [[Zersetzungstemperatur]] liegt bei >185 °C.<ref name="Merck" />

[[Datei:Betain-Proline.png|mini|hochkant=1.3|Zwitterionen von L-Prolin (links) bzw. D-Prolin (rechts)]]

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Prolin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.

Dadurch, dass das Stickstoffatom des Prolins in der Peptidgruppe nicht mit einem H-Atom verbunden ist, kann keine Wasserstoffbrückenbindung ausgebildet werden. An solchen Stellen einer Polypeptidkette tritt eine Störung der Sekundärstruktur (Knick oder Krümmung) auf.<ref name="Marroquin2011">Nicolai Marroquin: ''Molekulargenetische Untersuchung des FGF8-Gens bei Patienten mit Erkrankungen aus dem Formenkreis der kongenitalen kranialen Dysinnervationsstörungen(CCDDs)''. GRIN Verlag, 2011, ISBN 978-3-656-01631-1, S. 36 ({{Google Buch |BuchID=24Xb7tX_V7wC |Seite=36}}).</ref>

Weitere Eigenschaften:
* [[Seitenkette]]: [[hydrophob]]
* [[Isoelektrischer Punkt]]: pH = 6,30<ref name="Hardy">P. M. Hardy: ''The Protein Amino Acids''. In: G. C. Barrett (Hrsg.): ''Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids'', Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.</ref>
* [[Van-der-Waals-Volumen]]: 90 [[Ångström (Einheit)|Å]]3 <ref name="WuMcLarty2000">Catherine H. Wu, Jerry Wayne McLarty: ''Neural Networks and Genome Informatics.'' Elsevier, 2000, ISBN 978-0-08-042800-0. S. 70 ({{Google Buch |BuchID=NcpGMdbP4BkC |Seite=70}}).</ref>
* [[Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient|Lipidlöslichkeit]]: LogP = −1,6<ref name="WuMcLarty2000" />

== Funktionen ==
L-Prolin wird im menschlichen Körper z. B. für die Bildung von [[Kollagen]], dem [[Protein]], aus dem [[Bindegewebe]] und Knochen bestehen, benötigt. Ferner wird es als „Helixbrecher“ bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer [[Alpha-Helix]] zu einer anderen [[Sekundärstruktur]] (häufig [[Random Coil]]) wieder. Prolin ist nämlich die einzige Aminosäure, deren Peptidbindung kein Wasserstoffatom aufweist. Folglich kann es sich nicht an der Bindung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligen.
L-Prolin wird in der [[Ökotoxikologie]] als [[Biomarker]] verwendet, z. B. für [[Trockenstress]], [[Salzstress]], da es von Pflanzen vermehrt produziert wird, wenn der Wasserhaushalt unter Stress gerät. L-Prolin als zyklische Aminosäure wirkt als Puffer gegen manche [[Ion]]en, die ansonsten die [[Enzym]]tätigkeiten im [[Cytoplasma]] einschränken könnten. Der Braunschweiger Biologe Franz Heilinger (* 1921)<ref>Walter Habel (Hrsg.): ''[[Wer ist wer?]] Das deutsche Who’s who.'' 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 478.</ref> untersuchte 1967 den Einfluss des Prolins auf die Chlorophyllbildung in Kartoffelkeimen.

== Chemische Verwendung ==
Enantiomerenreines Prolin ist als Element des [[Chiral pool|chiralen Pools]] Ausgangssubstanz für die [[Synthese (Chemie)|Synthese]] des [[Auxiliar#Evans-Auxiliare|Evans-Auxiliars]], des [[CBS-Katalysatoren|CBS-Reagenz]], des [[Enders-Reagenz]]es (RAMP/SAMP) und ist ein vielbenutzter [[Katalysator]] in der [[Organokatalyse]]. Die Literatur über die Verwendung von (''S'')- oder (''R'')-Prolin und deren Derivate in der stereoselektiven Synthese ist umfangreich.<ref name="Seebach">Ausgewählte Übersichtsartikel: 
(a) [[Dieter Seebach]], Albert K. Beck, D. Michael Badine, Michael Limbach, [[Albert Eschenmoser]], Adi M. Treasurywala, Reinhard Hobi, Walter Prikoszovich, Bernhard Linder: ''Are Oxazolidinones really unproductive, parasitic species in proline catalysis? Thoughts and experiments pointing to an alternative view''. In: ''[[Helvetica Chimica Acta]]'', 2007, 90, S. 425–471. 
(b) Santanu Mukherjee, Jung Woon Yang, Sebastian Hoffmann, [[Benjamin List]]: ''Asymmetric enamine catalysis'', In: ''[[Chemical Reviews]]'', 2007, 107, S. 5471–5569. 
(c) Peter Diner, Anne Kjaersgaard, Mette Alstrup Lie, Karl Anker Jørgensen: ''On the origin of the stereoselectivity in organocatalysed reactions with trimethylsilyl-protected diarylprolinol''. In: ''[[Chemistry – A European Journal]]'', 2008,14, S. 122–127. 
(d) Yujiro Hayashi, Hiroaki Gotoh, Ryouhei Masui, Hayato Ishikawa: ''Diphenylprolinol silyl ether as a catalyst in an enantioselective, catalytic, formal aza [3+3] cycloaddition reaction for the formation of enantioenriched piperidines''. In: ''Angewandte Chemie-International Edition'', 2008, 47, S. 4012–4015. 
(e) Hiyoshizo Kotsuki, Hideaki Ikishima, Atsushi Okuyama: ''Organocatalytic asymmetric synthesis using proline and related molecules''. Part 1. In: ''[[Heterocycles]]'', 2008, 75, S. 493–529. 
(f) Antonia Mielgo, Claudio Palomo: ''α,α-Diarylprolinol ethers: New tools for functionalization of carbonyl compounds''. In: ''[[Chemistry – An Asian Journal]]'', 2008, 3, S. 922–948.</ref> Ein L-Prolin-Derivat dient als [[Chiralität (Chemie)|chiraler]] Selektor in der [[enantioselektiv]]en [[Dünnschichtchromatographie]].<ref name="Günther">Kurt Günther, Peter Richter, Klaus Möller: ''Separation of Enantiomers by Thin-Layer Chromatography''. In: ''Methods in Molecular Biology™– Chiral Separations'', 2004, 243, Springer Verlag, ISBN 978-1-58829-150-9, S. 29–59.</ref> Der therapeutisch und wirtschaftlich bedeutende Arzneistoff [[Captopril]] wird aus L-Prolin synthetisiert.

== Literatur ==
* [[Hans Beyer]], [[Wolfgang Walter]]: ''Lehrbuch der Organischen Chemie''. 20. Auflage. S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
* Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine''. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.
* Jesse Philip Greenstein, Milton Winitz: ''Chemistry of Amino Acids''. John Wiley & Sons, 1962, ISBN 0-471-32637-2, Bände 1 bis 3.
* Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: ''Production and Utilization of Amino Acids''. In: ''Angewandte Chemie International Edition in English'', 1978, 17, S. 176–183.
* Karlheinz Drauz, [[Axel Kleemann]], [[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]]: ''Induktion von Asymmetrie durch [[Aminosäuren]]''. In: ''[[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]]'', 1982, 94, S. 590–613. ''Angewandte Chemie – International Edition English'', 1982, 21, S. 584–608.
* Jürgen Martens: ''Asymmetric Syntheses with Amino Acids''. In: ''Topics in Current Chemistry / Fortschritte der Chemischen Forschung'', 1984, 125, S. 165–246.
* Jürgen Martens: ''Induktion von Asymmetrie durch Iminosäuren''. In: ''[[Chemiker-Zeitung]]'', 1986, 110, S. 169–183.
* Gary M. Coppola, Herbert F. Schuster: ''Asymmetric Synthesis – Construction of chiral Molecules using Amino Acids''. Wiley, New York 1987, S. 267–345.
* Peter I. Dalko: ''Do We Need Asymmetric Organocatalysis?'' In: ''Chimia'', 2007, 61, S. 213–218.
* Kurt Günther, Jürgen Martens, Maren Schickedanz: ''Dünnschichtchromatographische Enantiomerentrennung mittels [[Ligandenaustausch]]''. In: ''Angewandte Chemie'', 96, 1984, S. 514–515; ''Angewandte Chemie – International Edition English'', 1984, 23, S. 506.
* Kurt Günther, Maren Schickedanz, Jürgen Martens: ''Thin-Layer Chromatographic Enantiomeric Resolution''. In: ''[[Naturwissenschaften]]'', 1985, 72, S. 149–150.
* Kurt Günther, Jürgen Martens, Maren Schickedanz: ''Resolution of Optical Isomers by Thin-Layer Chromatography (TLC). Enantiomeric Purity of L-DOPA''. In: ''Fresenius Zeitschrift für Analytische Chemie'', 1985, 322, S. 513–514.
* J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: ''On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring''. In: ''Naturwissenschaften'', 2012, 99, S. 789–799.

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Prolin-Stoffwechsel|Biosynthese von L-Prolin}}
{{Commonscat|Proline}}

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Pyrrolidincarbonsäure| ]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Alpha-Aminosäure]]
[[Kategorie:Aromastoff]]

Prolin - Versionsgeschichte

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