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2026-03-31T19:12:43Z

HC: −Kategorie:Polyen; −Kategorie:Farbstoff; ±Kategorie:Pyrrol→Kategorie:Porphyrin

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[[Datei:Porphyrine General Formula V.1.svg|mini|200px|Strukturformel des Porphyrin-Gerüsts mit Nummerierung]]
[[Datei:Protoporphyrine IX Structural Formula V.1.svg|mini|200px|Strukturformel von Protoporphyrin IX]]
'''Porphyrine''' (nach {{grcS|πορφυρά|porphyrá}}, dem [[Purpur (Farbstoff)|Purpurfarbstoff]]) sind [[Organische Farbstoffe|organisch-chemische Farbstoffe]], die aus vier [[Pyrrol]]-Ringen ([[Tetrapyrrol]]) bestehen, die durch vier [[Methingruppe]]n zyklisch miteinander verbunden sind. Der einfachste Vertreter ist [[Porphin]].
Porphyrine bzw. porphyrinverwandte Verbindungen kommen z. B. auch als [[Chlorophyll]] und als [[Häm]] in den Häm-basierten [[Protein]]en [[Hämoglobin]] und den verschiedenen [[Cytochrom]]en vor.
Häm ist eine [[Komplexverbindung]] mit [[Protoporphyrin IX]] und einem [[Eisen]]-Ion als Zentralatom anstelle der beiden Wasserstoff-Atome. Ein eisenfreies Häm ist z. B. [[Hämatoporphyrin]].

== Bedeutung der Porphyrine ==
Porphyrine, deren Aufbau erstmals von dem Chemiker [[Hans Fischer (Chemiker)|Hans Fischer]]<ref>[[Otto Warburg (Biochemiker)|Otto Warburg]]: ''The Enzyme Problem and Biological Oxidations.'' In: ''Bulletin of the Johns Hopkins Hospital.'' Band 46, 1930, S. 341–358; auch in: Albert Faulconer, Thomas Edward Keys: ''Otto Heinrich Warburg.'' In: ''Foundations of Anesthesiology.'' Charles C Thomas, Springfield IL 1965, S. 1288–1302, hier: S. 1301 (''The Chemical Constitution of the Enzyme'').</ref> ausführlich beschrieben wurde, spielen im menschlichen Stoffwechsel eine zentrale Rolle. Neben dem Transport des Blutsauerstoffs durch die im roten Blutfarbstoff gebundene Häm-Gruppe kommen sie in vielen Enzymen vor, z. B. der [[Katalase]] (Wasserstoffperoxid-Entgiftung) und den Enzymen der Atmungskette im Mitochondrium. Auch das bakteriell hergestellte [[Cobalamine|Vitamin B<sub>12</sub>]] enthält einen porphyrinähnlichen-Anteil, nämlich [[Corrin]]. Nur in seltenen Fällen können durch einen Porphyrinmangel Störungen der Hämoglobinbildung auftreten.<ref>[[Konrad Bingold]], Walther Stich: ''Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.'' In: ''Münchener Medizinische Wochenschrift.'' Band 95, Nr. 1, 2. Januar 1953, S. 76–79, hier: S. 77.</ref> Offenkettige Abbauprodukte des roten Blutfarbstoffs im Körper sind für die Färbung von Urin, Stuhl und Galle verantwortlich. Krankheiten in Zusammenhang mit Porphyrinen sind z. B. eine Hepatitis, bei der der gestörte Abbau des Häms zur Gelbfärbung der Haut führt ([[Ikterus]]), oder aber die vererbten Häm-Aufbaustörungen ([[Porphyrie]]n), bei denen Vorläuferstoffe akkumulieren und zu starker Lichtunverträglichkeit, Bauchschmerzen und Nervenschäden führen.

Einige Porphyrine können die Bestimmung von [[Droge]]n im Blut, z. B. mittels [[FPIA]] (''Fluorescence Polarization [[Immunoassay]]''), undurchführbar machen oder verfälschen.

{| class="wikitable"
|+ Beispiele für Porphyrin-Gerüste in Proteinen
|-
!Protein
!Stoffgruppe
!zentrales Metall
!Funktion
|-
|[[Hämoglobin]]
|[[Häme (Stoffgruppe)]]
|<chem>Fe^2+</chem>
|Sauerstofftransport
|-
|[[Photosystem]]
|[[Chlorophylle]]
|<chem>Mg^2+</chem>
|Lichtabsorption
|-
|[[Cytochrom c]]
|[[Häme (Stoffgruppe)]]
|<chem>Fe^2+/Fe^3+</chem>
|Elektronentransport
|-
|[[Cytochrom P450]]
|[[Häme (Stoffgruppe)]]
|<chem>Fe^2+</chem>
|[[Oxygenasen]]
|}

== Biosynthese ==
[[Datei:Häme synthese.svg|zentriert|mini|700px|Die Lokalisation der Enzyme bei der [[Häme (Stoffgruppe)|Häm]]-[[Biosynthese]]]]
Im menschlichen Körper geht die Biosynthese aller Porphyrine von [[Succinyl-CoA]] und der [[Aminosäure]] [[Glycin]] aus. Sie findet teilweise im [[Zytosol]] und teilweise im [[Mitochondrium|mitochondriellen]] Intermembranraum statt. Die Reaktionssubstrate und -produkte müssen daher mehrmals die Mitochondrienmembran passieren; die dafür zuständigen [[Transportprotein]]e sind noch völlig unbekannt.

Die [[δ-Aminolävulinat-Synthase]]<ref>{{EC|2.3.1.37}} (δ-Aminolävulinatsynthase).</ref> katalysiert die Verbindung von Glycin und Succinyl-CoA zu α-Amino-β-ketoadipat, welches spontan zu [[δ-Aminolävulinat]] decarboxyliert:

[[Datei:Aminolevulinic synthesis.png|400px|zentriert|Bildung von δ-Aminolävulinat]]

[[Pflanzen]], [[Algen]], [[Bakterien]] (mit Ausnahme der [[Alphaproteobacteria|Alphaproteobacterien]]) sowie [[Archaeen|Archaebakterien]] können δ-Aminolävulinat auch ausgehend von [[Glutaminsäure]] herstellen, was als C5- bzw. Beale-Weg bezeichnet wird. Dabei wird die an eine [[tRNA]] gebundene Aminosäure durch die ''Glutamyl-tRNA-Reduktase''<ref>{{EC|1.2.1.70}} (Glutamyl-tRNA-Reduktase).</ref> in Glutamat-1-semialdehyd unter NADPH-Verbrauch reduziert. Dieses wird schließlich in δ-Aminolävulinat umgewandelt, was durch die ''Glutamat-1-semialdehyd-aminotransferase'' katalysiert wird. Es wurde indes noch nicht nachgewiesen, dass Bakterien sowohl den C5-Weg wie auch den oben beschriebenen Syntheseweg über die δ-Aminolävulinat-Synthase besitzen.<ref name="Panek">H. Panek, M.R. O’Brian: ''A whole genome view of prokaryotic haem biosynthesis''. In: ''Microbiology'', 2002, 148, S. 2273–2282. PMID 12177321.</ref><ref name="Beale">S.I. Beale: ''Biosynthesis of the tetrapyrrole pigment precursor, d-aminolevulinic acid, from glutamate.'' In: ''Plant Physiology'', 1990, 93(4), S. 1273–1279. PMID 16667613; {{PMC|1062668}}.</ref>

Vier dieser Moleküle werden von der [[Porphobilinogen-Deaminase]] unter Abspaltung von vier [[Ammoniak]]-Molekülen zu [[Hydroxymethylbilan]] umgesetzt. Weitere Umwandlungen erfolgen schrittweise über [[Uroporphyrinogen III]] ([[Uroporphyrinogen-III-Synthase]]) und [[Coproporphyrinogen III]] ([[Uroporphyrinogen-Decarboxylase]]) zu [[Protoporphyrinogen IX]] ([[Coproporphyrinogen-Oxidase]]) und [[Protoporphyrin IX]] ([[Protoporphyrinogen-Oxidase]]).

[[Datei:Haembiosynthesis.png|mini|zentriert|750px|Porphyrinbiosynthese.]]

== Abbau und Ausscheidung ==
Die [[Hämooxygenase]] wandelt das rote Häm unter Öffnung des Porphyrinrings sowie unter Eisen- und Kohlenmonoxidabspaltung zum grünen [[Biliverdin]] um. Die [[Biliverdin-Reduktase]] reduziert es zum orange-roten [[Bilirubin]]. Bilirubin wird über die Galle in den Darm sezerniert und 75 bis 80 Prozent des sezernierten Bilirubins werden mit dem [[Kot]] ausgeschieden, der Rest unterliegt dem [[Enterohepatischer Kreislauf|Enterohepatischen Kreislauf]].

[[Datei:Degradation Heme b.svg|mini|zentriert|800px|Abbau von Häm ''b'' (links) zu [[Bilirubin]] (rechts).]]

Weitere Abbauprodukte des Bilirubins wie das farblose Sterkobilinogen (das durch Darmbakterien zu den braunen Dipyrrolen Mesobilifuchsin und Bilifuchsin umgesetzt wird) und das orange-gelbe [[Sterkobilin]] tragen zur normalen Stuhlfarbe bei. Teilweise werden Bilirubinabbauprodukte wieder resorbiert und tragen als [[Urobilinogen]] und [[Urobilin]] zur gelben Farbe des [[Urin]]s bei.

== Porphyrinverwandte Moleküle ==
{| class="toptextcells"
|-
| [[Datei:Porphyrine.svg|500px|Porphyrin Derivate]]<br /> Porphyrin Derivate
|-
| [[Datei:Relpor.png|450px|Tetraazoporphyrine]]<br /> Tetraazoporphyrine, [[Phthalocyanin]]e
|}
<div style="clear:both;"></div>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese|Porphyrinbiosynthese}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinabbau|Porphyrinabbau}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Stoffgruppe]]
[[Kategorie:Stoffwechselintermediat]]
[[Kategorie:Chelatligand| Porphyrine]]
[[Kategorie:Porphyrin| ]]

Porphyrine - Versionsgeschichte

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