imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

2026-03-01T16:17:30Z

top: Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Sucrose porin 1a0s.png
| Bild_legende = Schematische Darstellung eines [[Sucrose]] spezifischen Porins aus [[Salmonellen]]:<ref>D. Forst et al.: ''Structure of the sucrose-specific porin ScrY from Salmonella typhimurium and its complex with sucrose.'' In: ''Nat. Struct. Biol.'' Band 5, 1998, S. 37–46. PMID 9437428 {{PDB|1A0S}}</ref> Seitenansicht (parallel zur Membran) der β-Fass-Struktur mit den antiparallelen β-Faltblättern im Bändermodell für das Monomer.
| PDB = 
| Groesse = 300–420 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol =
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt =
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB = 1.B
| TranspText = Β-Fass-Porine
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam =
| Taxon = Mitochondrien, Plastiden, Bakterien
| Taxon_Ausnahme = manche gram-positive Bakterien
| Orthologe =
}}
[[Datei:Sucrose specific porin 1A0S.png|mini|Oberflächenmodell des gleichen Proteins als biologisch aktives Homotrimer.]]

'''Porine''' sind [[pore]]nformende, unspezifische [[Transmembranprotein]]e in der [[Äußere Membran|äußeren Membran]] von [[Gramfärbung|gramnegativen]] [[Bakterien]], [[Chloroplasten]] und [[Mitochondrium|Mitochondrien]]. Sie dienen dem Stoffaustausch durch die Membran hindurch.

Sie wurden entdeckt und benannt von [[Hiroshi Nikaidō]].<ref>{{Literatur |Autor=Phillip E. Klebba |Titel=The porinologist |Sammelwerk=Journal of Bacteriology |Band=Vol. 187 |Nummer=24 |Datum=2005-12 |Seiten=8232-8236 |DOI=10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005 |PMID=16321927}}</ref>

Es herrscht bei allen Porinen ein übereinstimmendes Konstruktionsprinzip vor: Sie bestehen aus einer Kette von 300–420 [[Aminosäure]]n, die zu einem 16- oder 18-strängigen antiparallelen β-Fass gefaltet ist (16 oder 18 Stränge bilden ein [[β-Faltblatt]]). Die Wandung der Pore ist sehr dünn; sie besitzt nur die Stärke einer Aminosäure. Im Innern des Porins befindet sich eine Engstelle mit einigen ionisierbaren Aminosäuren, an der die Durchlasseigenschaften der Pore festgelegt werden.

Wenn man die Porine unterschiedlicher Arten untersucht, stellt man fest, dass sie sich in etlichen Strukturmerkmalen ähneln. Dies deutet auf [[Homologie (Genetik)|Homologie]] und kann als Beleg dafür herangezogen werden, dass es sich bei den Porinen um sehr konservative Proteine handelt, die sich im Verlauf der [[Evolution]] nur wenig verändert haben.

Mitochondriales Porin (Ø ~4 nm) liegt in der äußeren [[Mitochondrium|mitochondrialen]] Membran und ermöglicht die freie [[Diffusion]] von Molekülen bis etwa 5000 [[Dalton (Einheit)|Da]]. Es wird auch als VDAC (voltage-dependent anion channel) bezeichnet, da es den geregelten Durchtritt von anionischen Molekülen wie [[Chlorid]], [[Phosphat]] oder [[Nukleotid]]en erlaubt.<ref>{{Literatur |Autor=Vander Heiden MG, Li XX, Gottleib E, Hill RB, Thompson CB, Colombini M |Titel=Bcl-xL promotes the open configuration of the voltage-dependent anion channel and metabolite passage through the outer mitochondrial membrane |Sammelwerk=J. Biol. Chem. |Band=276 |Nummer=22 |Seiten=19414–9 |Datum=2001-06 |PMID=11259441 |DOI=10.1074/jbc.M101590200 |Online=http://www.jbc.org/content/276/22/19414.full}}</ref>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Porins|Porine}}

== Einzelnachweise ==
<references />

== Literatur ==
* Hiroshi Nikaido: ''Molecular Basis of Bacterial Outer Membrane Permeability Revisited.'' In: ''Microbiol. Mol. Biol. Rev.'' Band 67 2003, S. 593–656. PMID 14665678

[[Kategorie:Porenbildendes Protein| Porine]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Zellbiologie]]

Porine - Versionsgeschichte

imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB