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{{Infobox Protein
| Name = Poly(A)-Polymerase alpha
| Bild =
| Bild_legende = Kalottenmodell der Poly(A)-Polymerase aus der [[Bäckerhefe]], nach {{PDB|1FA0}}
| PDB = 
| Groesse = 744 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer
| Isoformen = 2
| HGNCid = 14981
| Symbol = PAPOLA
| AltSymbols =
| OMIM = 605553
| UniProt = P51003
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.7.7.19
| Kategorie = Nukleotidyltransferase
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart = [[Polyadenylierung]]
| Substrat = ATP + RNA(n)
| Produkte = Diphosphat + RNA(n+1)
| Homolog_fam = Poly(A)-Polymerase
| Homolog_url =
| Taxon = [[Eukaryoten]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

Die '''Poly(A)-Polymerase''' (PAP-α) ist ein [[Enzym]], das die [[Posttranskriptionale Modifizierung|posttranskriptionale]] [[Polyadenylierung]] von neu synthetisierter [[prä-mRNA]] im [[Zellkern]] von [[Eukaryoten]] katalysiert.

Die humane PAP-α findet sich im Nucleus (Zellkern) als auch im [[Zytosol]].<ref name="u">{{UniProt|P51003}}</ref>

Die Aktivität der PAP-α wird durch ihre (De-)[[Phosphorylierung]] und durch Bindung weiterer Proteine, insbesondere [[CPSF]] und [[Fip1]] reguliert. Diese Art der Regulation ist ein Ansatz zur unspezifischen Steuerung der [[Genexpression]]. So führt die Hyperphosphorylierung von PAP-α durch den [[Mitose-promoting factor]] zum Herunterfahren der Translation in der Metaphase der [[Meiose]] II. Auf der anderen Seite dephosphoryliert das [[Viral Protein R|VPR]]-Protein des [[HI-Virus]] beispielsweise die PAP-α und führt so zu einer erhöhten Translation von Virusproteinen.<ref name="u" /><ref>D. F. Colgan, K. G. Murthy, W. Zhao, C. Prives, J. L. Manley: ''Inhibition of poly(A) polymerase requires p34cdc2/cyclin B phosphorylation of multiple consensus and non-consensus sites.'' In: ''[[EMBO J]].'' 17(4), 16. Feb 1998, S. 1053–1062. PMID 9463383</ref><ref>A. J. Mouland, M. Coady, X. J. Yao, E. A. Cohen: ''Hypophosphorylation of poly(A) polymerase and increased polyadenylation activity are associated with human immunodeficiency virus type 1 Vpr expression.'' In: ''Virology.'' 292(2), 20. Jan 2002, S. 321–330. PMID 11878934</ref><ref>H. Kim, J. H. Lee, Y. Lee: ''Regulation of poly(A) polymerase by 14-3-3epsilon.'' In: ''EMBO J.'' 22(19), 1. Okt 2003, S. 5208–5219. PMID 14517258</ref><ref>I. Kaufmann, G. Martin, A. Friedlein, H. Langen, W. Keller: ''Human Fip1 is a subunit of CPSF that binds to U-rich RNA elements and stimulates poly(A) polymerase.'' In: ''EMBO J.'' 23(3), 11. Feb 2004, S. 616–626. Epub 2004 Jan 29. PMID 14749727</ref>

== Weblinks ==
* reactome: ''[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-72185 mRNA polyadenylation]''
* David Goodsell: ''[http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb106_1.html Molecule of the Month: Poly(A) Polymerase]'' -- {{DOI|10.2210/rcsb_pdb/mom_2008_10}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Nukleotidyltransferase]]

Poly(A)-Polymerase - Versionsgeschichte

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