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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 140 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Membranprotein
| Isoformen = hT1α-1; hT1α-2
| HGNCid = 29602
| Symbol = PDPN
| AltSymbols = T1A, Gp36
| OMIM = 608863
| UniProt = Q86YL7
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
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| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = Podoplanin
| Taxon = [[Höhere Säugetiere]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe = {{ Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 = Hausmaus
| S1_EntrezGene = 10630
| S1_Ensembl = ENSG00000162493
| S1_RefseqmRNA = NM_001006624
| S1_RefseqProtein = NP_001006625
| S1_GenLoc_db = hg38
| S1_GenLoc_chr = 1
| S1_GenLoc_start = 13583465
| S1_GenLoc_end = 13617957
| S1_Uniprot = Q86YL7
| S2_EntrezGene = 14726
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000028583
| S2_RefseqmRNA = NM_001290822
| S2_RefseqProtein = NP_001277751
| S2_GenLoc_db = mm10
| S2_GenLoc_chr = 4
| S2_GenLoc_start = 143267431
| S2_GenLoc_end = 143299564
| S2_Uniprot = Q62011
}}
}}

'''Podoplanin''' ist ein membranständiges [[Glykoprotein]], welches in diversen Geweben im menschlichen Körper [[Genexpression|exprimiert]] wird, so zum Beispiel auf [[Niere]]n-[[Podozyt]]en, nach welchen es benannt wurde.<ref>Breiteneder-Geleff, S. et al., ''Podoplanin, novel 43-kd membrane protein of glomerular epithelial cells, is down-regulated in puromycin nephrosis.'' In: ''[[Am J Pathol]]'', 1997. 151(4): p. 1141-52 </ref>

Da Podoplanin stark auf [[Lymphe|lymphatischen]] [[Endothel]]zellen, nicht aber auf Blut-Endothelzellen exprimiert wird, dient es als Marker für Lymphgefäße.<ref>{{cite journal |author=Baluk P, McDonald DM |date=2008 |title=Markers for microscopic imaging of lymphangiogenesis and angiogenesis |journal=Ann. N. Y. Acad. Sci. |volume=1131 |pages=1–12 |doi=10.1196/annals.1413.001 |pmid=18519955 |language=en}}, [[Annals of the New York Academy of Sciences]].</ref> Die genaue physiologische Funktion von Podoplanin ist unbekannt. Versuche mit Podoplanin-Knockout-Mäusen haben jedoch gezeigt, dass das [[Protein]] an der Entwicklung der [[Lunge]]<ref>Ramirez M.I. et al., ''T1alpha, a lung type I cell differentiation gene, is required for normal lung cell proliferation and alveolus formation at birth.'' In: ''Dev Biol'', 2003 Apr 1;256(1):61-72</ref> und des lymphatischen Gefäßsystems beteiligt ist.<ref>Schacht, V. et al., ''T1alpha/podoplanin deficiency disrupts normal lymphatic vasculature formation and causes lymph-edema.'' In: ''[[The EMBO Journal]]'', 2003. 22(14): p. 3546-56 </ref>

Es existieren mehrere alternativ gespleißte Transkriptvarianten, welche verschieden lange Isoformen kodieren.

Podoplanin bindet an den [[Thrombozyt]]enrezeptor [[CLEC-2]] der Maus und des Menschen. Knockout-Mäuse für Podoplanin zeigen Entwicklungsschäden am Herz. Bei Patienten mit Primären Gehirntumoren ist eine erhöhte Podoplanin-Expression mit erhöhtem Risiko für [[Thrombose|Venöse Thromboembolien]] assoziiert.<ref>{{Literatur |Autor=Julia Riedl, Matthias Preusser, Pegah Mir Seyed Nazari, Florian Posch, Simon Panzer |Titel=Podoplanin expression in primary brain tumors induces platelet aggregation and increases risk of venous thromboembolism |Sammelwerk=[[Blood (Zeitschrift)|Blood]] |Band=129 |Nummer=13 |Datum=2017-03-30 |Seiten=1831–1839 |ISSN=0006-4971 |DOI=10.1182/blood-2016-06-720714 |PMID=28073783 |Online=[http://www.bloodjournal.org/content/129/13/1831 Online] |Abruf=2017-05-03 |Sprache=en}}</ref> Podoplanin ist ein Marker für das [[Mundhöhlenkarzinom]]-Risiko.<ref>{{cite journal |author=Xie J, Wu T, Guo L, ''et al'' |date=2008-06 |title=Molecular characterization of two novel isoforms and a soluble form of mouse CLEC-2 |journal=[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]] |volume=371 |issue=2 |pages=180–4 |doi=10.1016/j.bbrc.2008.03.070 |pmid=18361921 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Christou CM, Pearce AC, Watson AA, ''et al'' |date=2008-04 |title=Renal cells activate the platelet receptor CLEC-2 through podoplanin |journal=[[Biochem. J.]] |volume=411 |issue=1 |pages=133–40 |doi=10.1042/BJ20071216 |pmid=18215137 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Mahtab EA, Wijffels MC, Van Den Akker NM, ''et al'' |date=2008-03 |title=Cardiac malformations and myocardial abnormalities in podoplanin knockout mouse embryos: Correlation with abnormal epicardial development |journal=Dev. Dyn. |volume=237 |issue=3 |pages=847–57 |doi=10.1002/dvdy.21463 |pmid=18265012 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Kawaguchi H, El-Naggar AK, Papadimitrakopoulou V, ''et al'' |date=2008-01 |title=Podoplanin: a novel marker for oral cancer risk in patients with oral premalignancy |journal=[[Journal of Clinical Oncology]] |volume=26 |issue=3 |pages=354–60 |doi=10.1200/JCO.2007.13.4072 |pmid=18202409 |language=en}}</ref>

Darüber hinaus aktiviert Podoplanin die intrazelluläre GTPase RhoA via Bindung an mit Podoplanin kolokalisierte ERM Proteine wie Ezrin.<ref>Martin-Villar E et al., ''Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition'', In: ''J Cell Sci'', 2006 Nov 1;119(Pt 21):4541-53. Epub 2006 Oct 17, PMID 17046996</ref>

== Quellen ==
<references />

[[Kategorie:Protein]]
[[Kategorie:Zellbiologie]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 1 (Mensch)]]

Podoplanin - Versionsgeschichte

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