https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=PlasminPlasmin - Versionsgeschichte2026-06-03T12:12:25ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Plasmin&diff=455753&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T16:17:13Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild =<br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 791 = 561+230 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = Plasminogen (791&nbsp;[[Aminosäuren|AA]])<br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 9071<br />
| Symbol = PLG<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 173350<br />
| UniProt = P00747<br />
| MGIid = <br />
| CAS = {{CASRN|9001-90-5|Q2619971}}<br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| EC-Nummer = 3.4.21.7<br />
| Peptidase_fam = S01.233<br />
| Kategorie = Peptidase<br />
| Reaktionsart = proteolytische Spaltung<br />
| Substrat = hauptsächlich Fibrin<br />
| Produkte = lösliche Fibrinbestandteile<br />
| Homolog_fam = PLG<br />
| Taxon = [[Euteleostomi]]<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = {{Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene = 5340<br />
| S1_Ensembl = ENSG00000122194<br />
| S1_RefseqmRNA = NM_000301<br />
| S1_RefseqProtein = NP_000292<br />
| S1_GenLoc_db = hg38<br />
| S1_GenLoc_chr = 6<br />
| S1_GenLoc_start = 160702238<br />
| S1_GenLoc_end = 160753315<br />
| S1_Uniprot = P00747<br />
| S2_EntrezGene = 18815<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000059481<br />
| S2_RefseqmRNA = NM_008877<br />
| S2_RefseqProtein = NP_032903<br />
| S2_GenLoc_db = mm10<br />
| S2_GenLoc_chr = 17<br />
| S2_GenLoc_start = 12378609<br />
| S2_GenLoc_end = 12419384<br />
| S2_Uniprot = P20918<br />
}}<br />
}}'''Plasmin''' ist ein [[Enzym]] aus der Gruppe der [[Peptidase]]n, das viele Proteine im [[Blutplasma]] spalten und abbauen kann. Diese Eigenschaft wird besonders am [[Fibrin]] in [[Thrombus|Blutgerinnseln]] wirksam. Der dabei ablaufende Prozess wird [[Fibrinolyse]] (''Fibrinspaltung'') genannt.<br />
<br />
Plasmin ist eine [[Serinproteinase]], die aus dem Vorläufer '''Plasminogen''' gebildet wird.<br />
<br />
== Geschichte ==<br />
[[Kenneth M. Moser]] (* 1929) berichtete 1951 davon, dass Plasmin bei akuter tiefsitzender [[Thrombophlebitis]] angewendet werden kann. Er nutzte die [[Perkutan|lokale Applikation]]. 1955 verabreichte [[William S. Tillett|William Smyth Tillett]] es zum ersten Mal [[intravenös]].<ref name=":0">{{Literatur |Autor=[[Wolf-Dieter Müller-Jahncke]], [[Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)|Christoph Friedrich]], Ulrich Meyer |Titel=Arzneimittelgeschichte |Auflage=2., überarbeitete und erweiterte Auflage |Verlag=Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH |Ort=Stuttgart |Datum=2005 |ISBN=978-3-8047-2113-5 |Seiten=117}}</ref><br />
<br />
Auch in den Jahren 1956 und 1957 therapierte [[Eugene E. Cliffton]] [[Thrombophlebitis]] erfolgreich mit Plasmin.<ref name=":0" /><br />
<br />
1967 fand A. L. Dechter die [[Analgesie|analgetische]] Wirkung des Stoffes bei wiederholter [[intravenös]]er Gabe. Und A. P. Fletcher nutzte es zur Behandlung von [[Tuberkulose|tuberkulöser]] [[Meningitis]].<ref name=":0" /><br />
<br />
== Plasminogen ==<br />
Plasmin wird in einer Vorstufe als ''Plasminogen'' von der [[Leber]] synthetisiert und in die Blutbahn ausgeschüttet und ist als solches auch messbar. Plasminogen hat eine biologische Halbwertszeit von 2,2 Tagen.<br />
Freies, aktives Plasmin ist im normalen Blut nicht oder nur in geringster Menge nachweisbar.<br />
<br />
Plasminogen wird aus [[Citratblut]] bestimmt. Der Normalwert im Blut liegt bei:<br />
* Plasminogen-Aktivität 85–110 %<br />
* Plasminogen-Konzentration 0,2&nbsp;g/l<br />
<br />
Menschliches Plasminogen ist auch der erste Marker gewesen, der durch seine spezifische Bindung verlässlich zwischen pathologisch gefaltetem [[Prion]]protein (PrPSc) und der normalen zellulären Form des Proteins (PrPC) unterscheiden kann.<br />
<br />
== Funktion ==<br />
Die Hauptaufgabe des Plasmins ist die ''[[Fibrinspaltung]]''. Man kann Plasmin als die ''Fibrin-Schere im Gerinnungssystem'' bezeichnen. Das [[Thrombin]] wäre dann das Gegenteil, nämlich der Webstuhl der Fibringerinnung.<br />
<br />
Auch die lösliche Vorstufe des Fibrins, das [[Fibrinogen]], wird durch Plasmin in Fibrinogenspaltprodukte zerteilt. Die Fibrin(ogen)-Spaltprodukte hemmen ihrerseits die Fibrinvernetzung.<br />
<br />
Die Spezifität des Plasmins gegenüber Fibrin resultiert aus der Tatsache, dass sich Plasminogen während der Gerinnung an Fibrinfäden heftet und erst dort aktiviert wird.<br />
<br />
Serinproteasen wie das Plasmin entfalten irreversible Wirkungen. Dies steht im Gegensatz zu den meisten anderen Enzymen, die biochemische Reaktionen in beide Richtungen [[Katalyse|katalysieren]].<br />
<br />
Als Serin-Protease besitzt auch Plasmin in seiner Aminosäuresequenz die sogenannte ''[[katalytische Triade]]''<br />
* [[Serin]] 195,<br />
* [[Histidin]] 57 und<br />
* [[Asparaginsäure]] 102<br />
<br />
Plasmin wirkt ''autokatalytisch'' d.&nbsp;h., es wandelt weitere Moleküle von Plasminogen in aktives Plasmin um: Das Proenzym ist also Substrat des aktivierten Enzyms.<br />
<br />
t-PA (Plasminogenaktivatoren)<br />
u-PA<br />
↓<br />
Plasminogen → Plasmin<br />
↓<br />
Fibrin → Fibrinspaltprodukte<br />
<br />
Neben seiner fibrinolytischen Aktivität kann Plasmin verschiedene andere [[Protein]]e spalten:<br />
* Es aktiviert [[Kollagenase]]n,<br />
* Es aktiviert einige Mediatoren des [[Komplementsystem]]s<br />
* Es verdünnt die Wand des Graafschen Follikels am Beginn der [[Ovulation]]<br />
* Es löst Fibrin, [[Fibronektin]], [[Thrombospondin]], Laminin und den [[Von-Willebrand-Faktor]] (vWF) auf.<br />
<br />
Plasmin ist außerdem ein sehr wirksamer Aktivator von Monozyten.<ref>{{Webarchiv | url=http://www.uni-ulm.de/klinik/nhk/dept/research/projekte_Syrovets_neu1.htm | wayback=20050508092400 | text=Forschungsprojekte Universität Ulm}}.</ref><br />
<br />
Bei der Rückbildung der weiblichen Brust nach dem Abstillen spielt das Plasminogen-/Plasmin-System eine wichtige Rolle.<ref>{{Webarchiv |url=http://animsci.agrenv.mcgill.ca/servers/anbreed/involute/plasmin.htm |wayback=20060115111510 |text=Mammary Involution, Plasminogen/Plasmin System}}.</ref><br />
<br />
Generell gerät Plasmin und Plasminogen in gewissen Mengen aus dem Blut in die Milch, was auch in Kuh-, Schaf und Ziegenmilch vor allem für die Produktion von Käse eine Bedeutung hat, da durch die proteolytische Aktivität von Plasmin bestimmte Spaltprodukte mit einem spezifischen Aroma entstehen.<br />
<br />
Die Wirksamkeit von oralem Plasmin als tumorhemmender Stoff ist unbewiesen und unwahrscheinlich, da Plasmin durch die Verdauung zerstört wird.<br />
<br />
Tumorzellen selbst dagegen nutzen ihrerseits produziertes Plasmin dazu, den andernfalls ihre [[Apoptose]] auslösenden [[w:en:Fas ligand|Fas-Ligand]]en des körpereigenen Immunsystems zu [[Proteolyse|proteolysieren]] und sich so am Leben zu erhalten.<ref>[https://www.tagesschau.de/wissen/forschung/affen-krebs-100.html ''Wieso Affen seltener Krebs bekommen als Menschen'']; [[tagesschau.de]], 20.07.2025, zuletzt abgerufen am 20. Juli 2025.</ref><ref>[https://www.nature.com/articles/s41467-025-60990-0 ''Evolutionary regulation of human Fas ligand (CD95L) by plasmin in solid cancer immunotherapy'']; [[Nature]], 1. Juli 2025, zuletzt abgerufen am 20. Juli 2025.</ref><br />
<br />
== Aktivierung ==<br />
Plasminogen wird durch folgende Stoffe aktiviert:<br />
* Gewebsplasminogenaktivator (= [[Gewebespezifischer Plasminogenaktivator|tissue plasminogen activator]]) tPA,<br />
* [[Urokinase]] Plasminogen activator (uPA)<br />
* [[Streptokinase]]<br />
* [[Fibrin]] (Faktor Ia)<br />
* Gerinnungs[[Faktor XII]] (Hageman factor).<br />
<br />
== Inaktivierung ==<br />
Es wird durch folgende Stoffe inaktiviert:<br />
* natürlich<br />
** [[Alpha 2-antiplasmin]], ein Serinproteasehemmer<br />
** [[Alpha-2-Globulin|Alpha-2-Makroglobulin]]<br />
* medikamentös<br />
** [[Aprotinin]]<br />
** [[ε-Aminocapronsäure]]<br />
** [[Para-Aminomethylbenzoesäure|''para''-Aminomethylbenzoesäure]] (''PAMBA'')<br />
** [[Tranexamsäure]]<br />
<br />
ε-Aminocapronsäure, ''para''-Aminomethylbenzoesäure und Tranexamsäure zählen zu den ''ε-Aminocarbonsäuren''. Dies sind synthetische Stoffe, die dem Lysin ähneln. Sie blockieren den Lysinbindungsplatz am Plasmin, der für die Enzymwirkung des Plasmins essentiell ist.<br />
<br />
Mangel an Plasmin kann zu [[Thrombose]]n führen, da dann die Gerinnselauflösung nicht richtig funktioniert. [[Arsen]] blockiert die Produktion von Plasmin und entfaltet darüber einen Teil seiner chronischen Toxizität an den Gefäßen.<br />
<br />
== Varianten ==<br />
Eine verkürzte Variante des Plasmins ([[Ocriplasmin]]) wird in der Augenheilkunde verwendet.<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* David M. Waisman (Herausgeber): ''Plasminogen: Structure, Activation, and Regulation''. Springer US, 2003, ISBN 0-306-47699-1<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
* {{Webarchiv | url=http://www.unizh.ch/forschung/aktuell/2000_/aguzzi/prionen.html | wayback=20060117141902 | text=Basis für neuen diagnostischen Test von Prionerkrankungen}} – Plasminogen als Prionenmarker<br />
* {{Webarchiv | url=http://omega.omrf.ouhsc.edu/zhangc/images/pg-pm2.gif | wayback=20070724034331 | text=Abbildung der Struktur}}<br />
* [http://www.bioscience.org/2001/v6/d/lijnen/fig1.jpg Abbildung der Interaktion von Antiplasmin 2 mit Plasmin]<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Peptidase]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 6 (Mensch)]]</div>imported>Antonsusi