https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=PhotolyasenPhotolyasen - Versionsgeschichte2026-06-07T02:56:48ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Photolyasen&diff=1429437&oldid=previmported>Wandelndes Lexikon: Commonscat2024-02-19T15:44:02Z<p>Commonscat</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Photolyase<br />
| Bild = Photolyase 1qnf.png<br />
| Bild_legende = Kristallstruktur<br />
| EC-Nummer = 4.1.99.3<br />
| CAS = <br />
| Kategorie = Oxidoreduktasen<br />
| Reaktionsart = Redoxreaktion<br />
| Substrat = CPD oder (6-4)-Photoprodukt in DNA<br />
| Produkte = native DNA<br />
}}<br />
<br />
'''Photolyasen''' sind [[Enzym]]e, die an der Reparatur der [[DNA]] beteiligt sind. Sie bewerkstelligen die Auflösung von [[Cyclobutan-Pyrimidin-Dimer]]en (CPD) und [[(6-4)-Photoprodukt]]en, welche bei Belichtung der DNA mit [[Ultraviolettstrahlung|ultravioletter Strahlung]] entstehen.<br />
<br />
== Vorkommen ==<br />
Photolyasen wurden in [[Prokaryoten]], [[Eukaryoten]] sowie [[Archaeen]] gefunden. In [[höhere Säugetiere|höheren Säugetieren]], einschließlich des Menschen, fehlen funktionsfähige Varianten dieser [[Protein]]e, wohingegen sie in [[Beutelsäuger|Beuteltieren]], beispielsweise der [[Spitzmausbeutelratten|Haus-Spitzmausbeutelratte]] (''Monodelphis domestica'') oder dem [[Kaninchenkängurus|Kaninchenkänguru]] ''Potorous didactylus'', nachgewiesen werden konnten.<ref>T. Kato, T. Todo, H. Ayaki, K. Ishizaki, T. Morita, S. Mitra, M. Ikenaga: ''Cloning of a marsupial DNA photolyase gene and the lack of related nucleotide sequences in placental mammals.'' In: ''Nucleic acids research.'' Band 22, Nummer 20, Oktober 1994, S.&nbsp;4119–4124, PMID 7937136, {{PMC|331898}}.</ref><ref>A. Yasui, A. P. Eker, S. Yasuhira, H. Yajima, T. Kobayashi, M. Takao, A. Oikawa: ''A new class of DNA photolyases present in various organisms including aplacental mammals.'' In: ''The EMBO journal.'' Band 13, Nummer 24, Dezember 1994, S.&nbsp;6143–6151, PMID 7813451, {{PMC|395594}}.</ref><br />
<br />
== Struktur ==<br />
Die Photolyase von ''[[Escherichia coli]]'' hat eine [[molare Masse]] von 54&nbsp;[[Atomare Masseneinheit|kDa]]. Der primäre Kofaktor in allen Photolyasen ist das redoxaktive [[Flavin-Adenin-Dinukleotid]]. Zudem verfügen sie über einen Antennenkomplex, der entweder aus dem [[Pterin]]-[[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktor]] MTHF (Methylentetrahydrofolat) oder dem [[Desazaflavin]]-Kofaktor 8-HDF (8-Hydroxy-5-Desazariboflavin) besteht.<br />
<br />
== Funktion ==<br />
Photolyasen binden in ihrem [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrum]] je nach Photolyase-Klasse entweder an CPDs oder (6-4)-Photoprodukte in der DNA. Durch blaue bzw. ultraviolette Belichtung wird der Antennenkomplex angeregt und transferiert diese Anregung auf den reduziert vorliegenden Redox-Kofaktor (FADH<sup>−</sup>). Von diesem springt ein Elektron auf den [[DNA-Schaden]] im aktiven Zentrum, der sich dadurch auflöst. Das Flavin wird anschließend durch einen Elektronentransfer von einem Tryptophan an der Enzymoberfläche in seinen reduzierten Zustand zurückversetzt. Im Gegensatz zu anderen Reparatur-Mechanismen findet die Korrektur ohne [[Restriktionsenzym|Schneiden]] der DNA statt.<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Commonscat|Photolyase|Photolyasen}}<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Lyase| Photolyasen]]<br />
[[Kategorie:Proteingruppe]]</div>imported>Wandelndes Lexikon