https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Phosphorylase-KinasePhosphorylase-Kinase - Versionsgeschichte2026-06-11T02:09:01ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Phosphorylase-Kinase&diff=1106909&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T16:17:03Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = 2phk.jpg<br />
| Bild_legende = Phosphorylase kinase (fragment) dimer, Oryctolagus cuniculus nach {{PDB|2PHK}}<br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 10996 = 4*(1223+1092+386+148) Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = (αβγδ)<sub>4</sub><br />
| Isoformen = α<sub>2</sub> (1235&nbsp;aas);<br/>γ<sub>2</sub> (406&nbsp;aas)<br />
| HGNCid = <br />
| Symbol = {{HGNC|8925|PHKA1}}<br />
| AltSymbols = {{HGNC|8926|PHKA2}}, {{HGNC|8927|PHKB}}, {{HGNC|8930|PHKG1}}, {{HGNC|8931|PHKG2}}<br />
| OMIM = <br />
| UniProt = <br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = 2.7.11.19<br />
| Kategorie = Transferase<br />
| Reaktionsart = Phosphorylierung<br />
| Substrat = 2 ATP + Phosphorylase b<br />
| Produkte = 2 ADP + Phosphorylase a<br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = Tiere, Bakterien<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}'''Phosphorylase-Kinase''' ist ein [[Enzym]], das das Enzym [[Glycogenphosphorylase]] phosphoryliert und damit aktiviert. Dadurch spielt sie im kaskadenförmigen Aktivierungsmechanismus des [[Glykogen]]abbaus von Tieren und Bakterien eine zentrale Rolle. Sie ist die erste Serin/Threonin-Kinase, die im Jahre 1959 von [[Edwin Gerhard Krebs]] und seinen Mitarbeitern entdeckt wurde.<br />
<br />
== Aufbau ==<br />
Die Phophorylase-Kinase ist mit einer Masse von 1200 [[Dalton (Einheit)|kD]] ein sehr großes Protein. Sie besitzt vier [[Protein-Untereinheit|Untereinheiten]], im [[Skelettmuskel]] liegt eine Untereinheitenstruktur von (αβγδ)<sub>4</sub> vor. Dabei besitzt die β-Untereinheit eine katalytische Aktivität, die anderen Untereinheiten erfüllen regulatorische Funktionen. Bei der δ-Untereinheit handelt es sich um [[Calmodulin]].<br />
<br />
== Regulation ==<br />
[[Bild:Phosphorylase-Kinase.png|thumb|450px|Die Aktivierung der Phoshorylase-Kinase erfordert die Phosphorylierung der β-Untereinheit durch die Proteinkinase A und das Binden von Ca<sup>2+</sup> an die δ-Untereinheit.]]<br />
Das Enzym wird durch zwei Prozesse reguliert: durch reversible [[Phosphorylierung]] und durch [[Allosterie|allosterische]] Regulation.<br />
<br />
Bei ersterem spielt die [[Proteinkinase A]] (PKA) eine entscheidende Rolle. Diese überträgt eine Phosphatgruppe auf die β-Untereinheit der zunächst schwach aktiven Phophorylase-Kinase. Dies hat zur Folge, dass das Aktivitätslevel der Kinase gesteigert wird. Die PKA selbst wird von einer inaktiven Form durch einen ''[[Second Messenger|second messenger]]'', [[Cyclisches Adenosinmonophosphat|cAMP]], aktiviert. Ein Grund für cAMP-Freisetzung ist das Vorhandensein von [[Hormon]]en wie [[Adrenalin]] und [[Glucagon]]. <br />
<br />
Die Phosphorylase-Kinase kann aber auch in eine teilweise aktive Form durch einen erhöhten Ca<sup>2+</sup>-Spiegel aktiviert werden. Als Calciumsensor dient [[Calmodulin]], das der δ-Untereinheit des Enzyms entspricht.<br />
<br />
Wenn sowohl die β-Untereinheit der Phosphorylase-Kinase in einer phosphorylierten Form vorliegt als auch das Calmodulin in der δ-Untereinheit Calciumionen gebunden hat, ist das Enzym voll aktiv.<br />
<br />
== Funktion ==<br />
[[Bild:Glykogenabbau1.png|miniatur|hochkant=1.5|Regulation von Glykogenabbau durch cAMP]]<br />
Der Glykogenabbau wird durch ein Hunger- oder Stresssignal über eine kaskadenförmige Signalübertragungsweg ausgelöst. Nach Binden des Hormons Adrenalin (Stresssignal) oder [[Glucagon]] (Hungersignal) wird cAMP als [[Second Messenger|''second messenger'']] freigesetzt, welches wiederum die Proteinkinase A aktiviert. Wie oben beschrieben, phosphoryliert dieses die Phosphorylase-Kinase. Letztere phosphoryliert im aktivierten Zustand wiederum die inaktive Glykogenphosphorylase, ein dimeres Enzym. Inaktiviert wird es auch als Phosphorylase ''b'' bezeichnet, nach Phosphorylierung wird es in eine aktive Form (Phosphorylase ''a'') umgewandelt. Durch die aktivierte Glykogen-Phosphorylase kann Glykogen zu [[Glucose-1-phosphat]] enzymatisch abgebaut und in weiteren Reaktionsschritten schließlich in Form von [[Glucose]] ins Blut abgegeben werden.<br />
<br />
Damit nimmt die Phosphorylase-Kinase eine zentrale Rolle im Signaltransduktionsweg für den Glykogenabbau ein.<br />
<br />
== Siehe auch ==<br />
* [[Glycogenphosphorylase]]<br />
* [[Glykogen]]abbau<br />
* [[Signaltransduktion]]<br />
* [[Second Messenger]]<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* Berg, Tymoczko, Stryer: ''Biochemie''. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3827413036<br />
<br />
[[Kategorie:Proteinkinase]]<br />
[[Kategorie:Proteinkomplex]]</div>imported>Antonsusi