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{{SEITENTITEL:Phospholipase A2}}
{{Infobox Protein
| Name = Phospholipase A2
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| PDB = 
| Groesse = ca. 120 Aminosäuren
| Kofaktor = Calcium
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| Kategorie = Phospholipase
| Reaktionsart = [[Hydrolyse]]
| Substrat = Phosphatidylcholin + H2O
| Produkte = 1-Acylglycerolphosphocholin + Carboxylat
| Homolog_fam =
| Taxon = [[Eukaryoten]], [[Proteobakterien]]
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[[Datei:Phospholipases2.svg|mini|200px|Angriffspunkte verschiedener Phospholipasen]]
'''Phospholipase A2''' (korrekt: ''Phosphatidylcholin-2-acylhydrase'', kurz ''PLA2'') heißen [[Enzym]]e, die [[Fettsäure]]n vom C2-Atom von [[Phosphoglycerid]]en abspalten. Sie sind damit unverzichtbar für [[Eukaryoten]] beim [[Katabolismus|Abbau]] dieser Stoffe, aber auch als Anfangsreaktion bei der Biosynthese der [[Prostaglandin]]e. Außerdem enthalten die Gifte der [[Schlangen]], [[Waranartige]]n, [[Insekten]], [[Dornenkronenseestern]]e und mancher [[Weichtiere]] diese Enzyme. Säugetiere besitzen mindestens vier PLA2-Typen, der Mensch hat 16 Isoformen. [[Mutation]]en im ''PLA2G6''-[[Gen]] können zur seltenen erblichen [[Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn]] und zum [[Karak-Syndrom]] führen.<ref>{{UniProt|O60733}}</ref><ref>[https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=phospholipase+venom&by=taxonomy Suchergebnis bei UniProt, nach Taxon sortiert]</ref>

== Klassifikation ==
Die Einteilung der PLA2 erfolgt nach Lokalisierung in [[Sekretion|sezernierte]] und [[zytosol]]ische Phospholipasen A2.

Die ''sezernierten'' PLA2 sind überwiegend in [[Amnioten]] zu finden, 19 sind von [[Gliederfüßer]]n bekannt und zwei von [[Cnidarien]]. Nahezu alle bekannten PLA2 von Reptilien kommen in [[Nattern- und Vipernartige]]n vor, drei in [[Krustenechsen]]. Alle PLA2 von Reptilien und Gliederfüßern werden von der [[Giftdrüse]] sezerniert und wirken als [[Toxin]] und [[Allergen]]. Die Ausschüttung von PLA2 in [[höhere Säugetiere|höheren Säugetieren]] ins Blutplasma kann aus mehreren Gründen erfolgen, der wichtigste ist [[Signaltransduktion]] bei der [[Entzündungsreaktion]]. Manche Isoformen können nach Sekretion in der Zellmembran lokalisiert sein.

Die ''zytosolischen'' PLA2 wurden bisher nur in [[Vierfüßer]]n und im [[Zebrabärbling]] gefunden, weiterhin in Pflanzen und [[Proteobakterien]].

Beim Menschen können verschiedene Isoformen der PLA2 nicht nur in verschiedenen [[Zelltyp]]en lokalisiert, sondern auch für unterschiedliche Substrate spezifisch sein. Menschliche PLA2 sind:
*sezerniert: PLA2G1B, PLA2G2A, PLA2G2D, PLA2G2E, PLA2G2F, PLA2G3, PLA2G5, PLA2G10, PLA2G12A
*zytosolisch: PLA2G4A, PLA2G4B, PLA2G4C, PLA2G4D, PLA2G4E, PLA2G4F, PLA2G6, PLA2G12A

== Katalysierte Reaktion ==
Das Enzym aus der Familie der [[Esterase]]n [[Katalyse|katalysiert]] die [[Hydrolyse|hydrolytische Spaltung]] von [[Phospholipid]]en am zweiten [[Kohlenstoff]]-[[Atom]] (β-C-Atom).
Dabei kommt es u. a. zur Freisetzung von [[Arachidonsäure]] aus Membran[[lipide]]n.

Die Phospholipase A2 kann durch [[Glukokortikoid]]e gehemmt werden, was die Synthese von [[Eikosanoide]]n einschränkt und damit [[entzündung]]shemmend (anti-inflammatorisch) wirkt.

== Bedeutung für das Auftreten einer koronaren Herzkrankheit ==
In einer im Mai 2010 veröffentlichten Studie untersuchten die Autoren an 79 036 Patienten, inwieweit der Phosholipase-A2-Spiegel mit dem Risiko des Auftretens einer [[Koronare Herzkrankheit|koronaren Herzkrankheit]], eines Schlaganfalls oder Todesfalls verknüpft war. Dabei zeigte sich ein eindeutiger Zusammenhang, der erhöhte Phosholipase-A2-Werte im Blut gleichauf mit den Risikowerten von [[Bluthochdruck]] oder hohem [[Low Density Lipoprotein|LDL-Cholesterin]]-Spiegel im Blut stellte.<ref>[http://www.thelancet.de/artikel/1030430 ''Koronare Herzkrankheit: Entzündungsmarker ebenso verantwortlich wie Bluthochdruck und LDL-Cholesterin.''] Meldung in [[The Lancet]] vom 30. April 2010.</ref><ref>''The Lp-PLA2 Studies Collaboration. Lipoprotein-associated phospholipase A2 and risk of coronary disease, stroke, and mortality: collaborative analysis of 32 prospective studies.'' Lancet 2010; 375: 1536. {{DOI|10.1016/S0140-6736(10)60319-4}}.</ref>

== Siehe auch ==
* [[Schlangengift]]
* [[Bienengift]]
* [[Phospholipase]]
* [[Phospholipase A1|Phospholipase A1]]
* [[Phospholipase C]]
* [[Phospholipase D]]

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Phosphoglycerid-Stoffwechsel}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Arachidonsäure-Stoffwechsel}}

[[Kategorie:Esterase| Phospholipase]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Phospholipase A2 - Versionsgeschichte

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