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2026-03-01T16:16:38Z

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{{Infobox Protein
|Name =
|Bild = 1yfk.jpg
|Bild_legende = Phosphoglyceratmutase 1 (B type) dimer (Mensch) nach {{PDB|1YFK}}
|PDB = 
|Groesse = 253/252/254/270 Aminosäuren
|Kofaktor =
|Precursor =
|Struktur = Homodimer
|Isoformen =
|HGNCid = 8888
|Symbol = PGAM1
| AltSymbols = {{HGNC|8889|PGAM2}}, {{HGNC|21731|PGAM4}}, {{HGNC|28763|PGAM5}}
|OMIM =
|UniProt =
|MGIid =
|CAS =
|CASergänzend =
|ATC-Code = 
|DrugBank =
|Wirkstoffklasse =
|TCDB =
|TranspText =
|EC-Nummer = 5.4.2.11
|Kategorie = Isomerase
|Peptidase_fam =
|Reaktionsart = [[Umlagerung]]
|Substrat = 2-Phosphoglycerat
|Produkte = 3-Phosphoglycerat
|MoreEC1 = 5.4.2.12
|MoreEC2 =
|Homolog_fam = PGAM
|Taxon = Lebewesen
|Taxon_Ausnahme =
|Orthologe =
}}

'''Phosphoglyceratmutasen (PGM oder PGAM)''' sind [[Enzym]]e, die die [[Umlagerung]] der [[Phosphat]]gruppe in [[Phosphoglycerat]] von 2- auf 3-Position und umgekehrt [[Katalyse|katalysieren]]. Diese Reaktion ist ein Teilschritt in der [[Glycolyse]], der Verwertung von [[Kohlenhydrate]]n im [[Stoffwechsel]] aller Lebewesen, die in jeder [[Zelle (Biologie)|Zelle]] stattfindet. Es wird zwischen [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktor]]-abhängigen (dPGM, {{EC|5.4.2.11}}) und Cofaktor-unabhängigen (iPGM, {{EC|5.4.2.12}}) Enzymen unterschieden. Erstere benötigen [[2,3-Diphosphoglycerat]] als Kofaktor und finden sich in allen Wirbeltieren, einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien. Zweitere sind in allen Pflanzen und Algen sowie einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien verbreitet.<ref>{{Literatur |Autor=Mark J Jedrzejas |Titel=Structure, function, and evolution of phosphoglycerate mutases: comparison with fructose-2,6-bisphosphatase, acid phosphatase, and alkaline phosphatase |Sammelwerk=Progress in Biophysics and Molecular Biology |Band=73 |Nummer=2–4 |Datum=2000-02 |DOI=10.1016/S0079-6107(00)00007-9 |Seiten=263–287 |Online=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0079610700000079 |Abruf=2023-04-03}}</ref> Mit den [[Säugetiere]]n haben sich durch Kopie zusätzliche [[Allel]]e des PGAM1-[[Gen]]s gebildet, die PGAM2, PGAM4 und PGAM5 genannt werden. PGAM2 wird nur in den Muskeln produziert. [[Mutation]]en am PGAM2-Gen führen zu einer Form der [[Muskeldystrophie]].

== Katalysierte Reaktion ==
[[Datei:D-3-Phosphoglycerat2.svg|70px]] ⇔ [[Datei:D-2-Phosphoglycerat2.svg|90px]]

[[2-Phosphoglycerat]] wird umgelagert zu [[3-Phosphoglycerat]] und umgekehrt. Bei der Cofaktor-abhängigen Form erfolgt die Katalyse durch zwischenzeitliche Bildung eines Phosphohistidin-Restes in der PGAM. Dabei ist zu beachten, dass ein zusätzlicher Phosphatrest an C2 angelagert wird und somit das Zwischenprodukt 2,3-BPG entsteht.

: <math>\mathrm{\text{Enz-His-Phosphat} + \text{3-Phosphoglycerat} \rightleftharpoons }</math> <math>\mathrm{\text{Enz-His} + \text{2,3-Bisphosphoglycerat}}</math>

Erst danach wird der Phosphatrest an C3 entfernt und die Mutase erhält die Phosphorylgruppe zurück, um den Phosphohistidin-Rest zu regenerieren.

: <math>\mathrm{\text{Enz-His} + \text{2,3-Bisphosphoglycerat} \rightleftharpoons }</math> <math>\mathrm{\text{Enz-His-Phosphat} + \text{2-Phosphoglycerat}}</math>

Das Enzym benötigt katalytische Mengen an 2,3-Bisphosphoglycerat, um den Histidinrest im aktiven Zentrum in phosphorylierter Form zu halten.<ref>{{Literatur| Autor = Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer, Gregory J. Gatto jr.| Titel = Stryer Biochemie| Verlag = Springer-Verlag| Datum = 2014| Seiten = 467| ISBN = 978-3-8274-2988-9| Online = {{Google Buch | BuchID = 827dBgAAQBAJ }}}}</ref>

== Weitere Funktionen ==
Die PGAM-Isoformen haben zusätzlich schwache Aktivität als [[Bisphosphoglyceratmutase]] ({{EC|5.4.2.4}}) und als Biphosphoglycerat-Phosphatase ({{EC|3.1.3.13}}).

PGAM1 wird in Krebszellen im Übermaß produziert. PGAM1 bindet ''in vitro'' am Kern von [[Hepatitis-C-Virus]]. Patienten mit [[autoimmune Hepatitis|autoimmuner Hepatitis]] erzeugen vermehrt PGAM1-Antikörper.<ref>F. Lu et al.: ''Serum proteomic-based analysis for the identification of a potential serological marker for autoimmune hepatitis.'' [[Biochem Biophys Res Commun]]. 367/2/'''2008''':284-90. PMID 18154727</ref><ref>H. X. Su et al.: ''Screening cellular proteins binding to the core region of hepatitis C virus RNA genome with digoxin-labeled nucleic acids.'' Intervirology. 50/4/'''2007''':303-9. PMID 17622790</ref><ref>L. J. Huang et al.: ''Proteomic analysis of secreted proteins of non-small cell lung cancer.'' Ai Zheng. 25/11/'''2006''':1361-7. PMID 17094902</ref>

PGAM5 wird an die Außenmembran von [[Mitochondrium|Mitochondrien]] transportiert und bindet dort [[Keap1]] und [[Nrf2]].<ref>S. C. Lo und M. Hannink: ''PGAM5 tethers a ternary complex containing Keap1 and Nrf2 to mitochondria.'' [[Exp Cell Res]]. 314/8/'''2008''':1789-803. PMID 18387606</ref>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Phosphoglycerat-Mutase}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Isomerase]]

Phosphoglyceratmutase - Versionsgeschichte

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