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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 561 Aminosäuren
| Kofaktor = Magnesium
| Precursor =
| Struktur = Monomer
| Isoformen = 2
| HGNCid =
| Symbol = {{HGNC|8905|PGM1}}
| AltSymbols = {{HGNC|8906|PGM2}}, {{HGNC|8907|PGM3}}
| OMIM = 171900
| UniProt = P36871
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 5.4.2.2
| Kategorie = Isomerase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = [[Umlagerung]]
| Substrat = α-D-Glucose-1-phosphat
| Produkte = α-D-Glucose-6-phosphat
| Homolog_fam =
| Taxon = Lebewesen
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Phosphoglucomutasen (PGM)''' sind [[Enzyme]], die die Verschiebung des [[Phosphat]]rests in Glucosephosphat von 1- auf 6-Position und umgekehrt [[Katalyse|katalysieren]]. Es sind zwei Klassen bekannt: Wenn das Enzym spezifisch für das α-[[Anomere|Anomer]] der Glucosephosphate ist (vgl. unten Reaktionen), nennt man sie α-Phosphoglucomutasen ('''αPGM'''). Dagegen akzeptieren [[β-Phosphoglucomutase]]n nur β-Anomere (βPGM, {{EC|5.4.2.6}}).<ref>Dai, J. ''et al.'' (2006): ''Conformational cycling in beta-phosphoglucomutase catalysis: reorientation of the beta-D-glucose 1,6-(Bis)phosphate intermediate''. In: ''Biochemistry'' 45(25); 7818–7824; PMID 16784233; {{DOI|10.1021/bi060136v}}</ref>

== Vorkommen ==
α-Phosphoglucomutasen sind in [[Prokaryot]]en und [[Eukaryot]]en verbreitet, β-Phosphoglucomutase nur in bestimmten [[Bakterien]] und [[Protisten]].

== Bedeutung ==
Diese [[Umlagerung]]en sind Teil mehrerer [[Stoffwechselweg]]e in allen Lebewesen. Im Menschen sind mehrere [[Gen]]e bekannt, die für verschiedene [[Homolog (Biologie)|Homologe]] [[Genetischer Code|codieren]], von denen aber nur drei enzymatische Aktivitäten aufweisen: PGM1, PGM2 und PGM3. Letztere ist aber eine [[Acetylglucosamin-Phosphomutase]] ({{EC|5.4.2.3}}). [[Mutation]]en am ''PGM1''- oder ''PGM2''-Gen können zu PGM-Mangel führen. Es sind viele genetische Varianten der PGM bekannt.<ref>{{UniProt|P36871}}</ref>

Das ''PGM1''-Gen enthält mehrere [[Hotspot (Genetik)|Hotspots]] der [[Rekombination (Genetik)|Rekombination]], woraus sich die Vielzahl an Varianten erklärt. Es gibt Hinweise darauf, dass Fehlgeburten auf manche dieser Varianten zurückzuführen sind. Die Aktivität der PGM1 wird durch Bindung an und Phosphorylierung durch [[Pak1]] erhöht.<ref>{{cite journal |author=Rana NA, Ebenezer ND, Webster AR, ''et al'' |date=2004-12 |title=Recombination hotspots and block structure of linkage disequilibrium in the human genome exemplified by detailed analysis of PGM1 on 1p31 |journal=[[Hum. Mol. Genet.]] |volume=13 |issue=24 |pages=3089–102 |doi=10.1093/hmg/ddh337 |pmid=15509594 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Gloria-Bottini F, Lucarini N, Palmarino R, ''et al'' |date=2001 |title=Phosphoglucomutase genetic polymorphism of newborns |journal=Am. J. Hum. Biol. |volume=13 |issue=1 |pages=9–14 |doi=10.1002/1520-6300(200101/02)13:1<9::AID-AJHB1001>3.0.CO;2-1 |pmid=11466970 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Gururaj A, Barnes CJ, Vadlamudi RK, Kumar R |date=2004-10 |title=Regulation of phosphoglucomutase 1 phosphorylation and activity by a signaling kinase |journal=[[Oncogene]] |volume=23 |issue=49 |pages=8118–27 |doi=10.1038/sj.onc.1207969 |pmid=15378030 |language=en}}</ref>

== Katalysiertes Gleichgewicht ==
[[Datei:Alpha-D-Glucose-1-phosphat.svg|100px|G1P]]  <math>\rightleftharpoons</math>  [[Datei:Alpha-D-Glucose-6-phosphat2.svg|80px|G6P]]

[[Glucose-1-phosphat|α-Glucose-1-phosphat]] wird zu [[Glucose-6-phosphat]] umgelagert und umgekehrt. Die Reaktionen sind Teil des [[Glykogen]]- und [[Stärke]]abbaus, der [[Glycogensynthese]], des [[Uronsäuren]]-Stoffwechsels und des [[Galactose]]-Stoffwechsels. Bei der Reaktion<ref>{{Literatur |Autor=Natércia F. Brás, Pedro A. Fernandes, Maria J. Ramos, Steven D. Schwartz |Titel=Mechanistic Insights on Human Phosphoglucomutase Revealed by Transition Path Sampling and Molecular Dynamics Calculations |Sammelwerk=Chemistry - A European Journal |Band=24 |Nummer=8 |Datum=2018-02-06 |Seiten=1978–1987 |DOI=10.1002/chem.201705090 |PMC=5801119 |PMID=29131453 |Sprache=en}}</ref> wird zunächst ein Phosphatrest von einem [[Serin|Phosphoserin]] im [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrum]] auf die nicht phosphorylierte Stelle übertragen, sodass [[Glucose-1,6-bisphosphat|α-Glucose-1,6-bisphosphat]] entsteht. Letzteres dreht sich, sodass der andere Phosphatrest vom Serin übernommen werden kann. Das Glucose-1,6-bisphosphat ist relativ fest an das Enzym gebunden, kann sich aber auch lösen, dann muss das Enzym wieder mit Glucose-1,6-bisphosphat aktiviert werden. Eine bakterielle Form der Phosphoglucomutase, EC 5.4.2.5, nutzt Glucose anstelle von Glucose-1,6-bisphosphat als Cofaktor.<ref>{{Literatur |Autor=Atsuko Fujimoto, Peter Ingram, Roberts A. Smith |Titel=d-Glucose-1-phosphate: d-glucose-6-phosphotransferase |Sammelwerk=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis |Band=96 |Nummer=1 |Datum=1965-01 |Seiten=91–101 |DOI=10.1016/0005-2787(65)90613-1 |Sprache=en}}</ref>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Phosphoglucomutase}}
* [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-70272 reactome.org: ''alpha-D-Glucose 6-phosphate ⇔ D-Glucose 1-phosphate'']

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Isomerase]]

Phosphoglucomutase - Versionsgeschichte

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