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{{Infobox Protein
| Name = Phosphofructokinase-2 / Fructose-2,6-bisphosphatase
| Bild = PFKFB1 1K6M.png
| Bild_legende = Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer. Die PFK-Domäne ist blau, die FB-Domäne grün eingefärbt, nach {{PDB|1K6M}}
| PDB = 
| Groesse = 468–520 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Homodimer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = {{HGNC|8872|PFKFB1}}
| AltSymbols = {{HGNC|8873|PFKFB2}}, {{HGNC|8874|PFKFB3}}, {{HGNC|8875|PFKFB4}}
| OMIM =
| UniProt =
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| ATC-Code = 
| DrugBank =
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| Peptidase_fam =
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| Homolog_fam =
| Taxon = [[Eukaryoten]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Phosphofructokinase-2''' oder '''Fructose-2,6-bisphosphatase''' (auch ''PFKFB'', ''PFK-2/FBPase-2'') steht für [[Protein]]e, die eine doppelte [[Enzym]]funktion besitzen, und von denen es im Menschen vier [[Isoform]]en gibt, mit den entsprechenden [[Gen]]en ''PFKFB1'', ''PFKFB2'', ''PFKFB3'' und ''PFKFB4''. Je nachdem, ob das Protein [[Phosphorylierung|phosphoryliert]] wurde, [[Katalyse|katalysiert]] es die Synthese ({{EC|2.7.1.105}}) oder die Hydrolyse ({{EC|3.1.3.46}}) von [[Fructose-2,6-bisphosphat]], das seinerseits die [[Glycolyse]] aktiviert und die [[Gluconeogenese]] inhibiert. Es handelt sich also um einen molekularen Schalter. PFKFB1 wird hauptsächlich in der Leber gebildet, tritt aber auch in Skelettmuskelzellen auf.<ref>{{Literatur |Autor=Oleksandr Minchenko, Iryna Opentanova, Jaime Caro |Titel=Hypoxic regulation of the 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase gene family (PFKFB-1–4) expression in vivo |Sammelwerk=FEBS Letters |Band=554 |Nummer=3 |Datum=2003 |ISSN=1873-3468 |DOI=10.1016/S0014-5793(03)01179-7 |Seiten=264–270 |Online=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1016/S0014-5793%2803%2901179-7 |Abruf=2021-07-13}}</ref> Die 1980 entdeckte<ref>H. G. Hers, E. van Schaftingen: ''Fructuose 2,6-biphosphate 2 years after its discovery.'' In: ''Biochem J.'' Band 206, 1982, S. 1–12.</ref> PFKFB2 hingegen findet sich in Herzmuskelzellen, wobei es dort bei Phosphorylierung des bifunktionellen Enzyms zu einer verstärkten Kinaseaktivität kommt. Dadurch ist bei Adrenalinausschüttung und damit verbundener erhöhten [[Proteinkinase A|PKA]]-Aktivität trotzdem eine verstärkte Glykolyse möglich. PFKFB3 hat zwar keine bevorzugte Lokalisierung, wird jedoch in Tumoren verstärkt produziert. PFKFB4 wurde in den Hoden gefunden.<ref>H. Bando et al.: ''Phosphorylation of the 6-phosphofructo-2-kinase/fructose 2,6-bisphosphatase/PFKFB3 family of glycolytic regulators in human cancer.'' [[Clin Cancer Res]]. 11/16/'''2005''':5784–5792, PMID 16115917.</ref><ref>M. H. Rider et al.: ''6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase: head-to-head with a bifunctional enzyme that controls glycolysis.'' [[Biochem J.]] 381/Pt 3/'''2004''':561–579. PMID 151760386.</ref>

== Katalysierte Reaktionen ==
[[Datei:Beta-D-Fructose-6-phosphat2.svg|100px|Struktur von beta-D-Fructose-6-phosphat]] + ATP ⇔
[[Datei:Beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat.svg|100px|Struktur von beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat]] + ADP

Die eine Enzymfunktion ist die [[Katalyse]] der [[Phosphorylierung]] von [[Fructose-6-phosphat]] zu Fructose-2,6-bisphosphat, einem wichtigen Regulator der Glykolyse und Gluconeogenese. Diese Reaktion führt die [[Dephosphorylierung|dephosphorylierte]] Form des Enzyms (Phosphofructokinase-2) aus. Sie darf nicht mit der Bildung von [[Fructose-1,6-bisphosphat]] durch die [[Phosphofructokinase 1]] verwechselt werden, einem zentralen Schritt der Glykolyse.

[[Datei:Beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat.svg|100px|Struktur von beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat]] + H<sub>2</sub>O ⇔
[[Datei:Beta-D-Fructose-6-phosphat2.svg|100px|Struktur von beta-D-Fructose-6-phosphat]] + Phosphat

Die andere Funktion ist die Katalyse der [[Hydrolyse|Abspaltung]] eines [[Phosphat]]-Ions von [[Fructose-2,6-bisphosphat]]. Dies wird durch die phosphorylierte Form des Enzyms (Fructose-2,6-bisphosphatase) ausgeführt.

Es handelt sich bei den beiden katalysierten Reaktionen nicht um gegenseitige Umkehrreaktionen, da bei der ersten [[Adenosintriphosphat|ATP]] verbraucht wird, während bei der zweiten Phosphat frei entsteht. Auch befinden sich die beiden katalytischen Zentren an unterschiedlichen Positionen im Molekül. Bei der Phosphofructokinase handelt es sich um ein Tandem-Enzym (= Katalysiert in phosphorylierter und dephosphorylierter Form).

== Literatur ==
* V. E. van Schaftingen, H. G. Hers: ''Phosphofructokinase 2: The enzyme that forms fructose 2,6-biphosphate from fructose-6-phosphate and ATP.'' In: ''Biochem Biophys Res Comm.'' Band 101, 1981, S. 1078–1084.

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat}}
* Reactome: [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-71785 PFKFB]

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Abkürzung]]
[[Kategorie:Phosphatase|Pfkfb]]
[[Kategorie:Kinase|Pfkfb]]

Phosphofructokinase 2 - Versionsgeschichte

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