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{{Infobox Protein
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| PDB = 
| EC-Nummer = 3.1.3.-
| Kategorie = Hydrolase
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| Reaktionsart = Hydrolyse einer Phosphorsäureesterbindung
| Substrat = Phosphorsäuremonoester + H2O
| Produkte = Alkohol + Phosphat
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| Kategorie = Hydrolase
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| Reaktionsart = Hydrolyse von Orthophosphorsäure-Esterbindungen
| Substrat = Orthophosphorsäureester + H2O
| Produkte = Alkohol + Phosphorsäureester
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| EC-Nummer = 3.1.5.-
| Kategorie = Hydrolase
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| Reaktionsart = Hydrolyse von Triphosphorsäure-Esterbindungen
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| Produkte = Alkohol + PPPi
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'''Phosphatasen''' sind eine Gruppe von [[Enzym]]en, die durch Wasseranlagerung ([[Hydrolyse]]) aus [[Phosphorsäureester]]n oder [[Polyphosphat]]en [[Phosphorsäure]] abspalten. Sie führen die reverse Reaktion einer [[Kinase]] durch. Die bekanntesten Vertreter dieser Gruppe sind die nach ihrem [[PH-Wert|pH]]-Optimum benannten Enzyme [[saure Phosphatase]] und [[alkalische Phosphatase]]. Am häufigsten sind die nukleinsäurespaltenden [[Nuklease]]n, die [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]] oder [[Ribonukleinsäure|RNA]] depolymerisieren, d. h. in Bruchstücke zerlegen. Sie gehören in die [[Enzymklasse]] {{EC|3.1.-.-}}.

== Protein-Phosphatasen ==
Protein-Phosphatasen entfernen die von [[Proteinkinasen]] an Aminosäurereste (zumeist [[Serin]] und [[Threonin]] oder [[Tyrosin]]) angehefteten Phosphatreste. Beides, die Phosphorylierung und Dephosphorylierung, sind wichtige Komponenten der [[Signaltransduktion|Signalweiterleitung]], z. B. im [[Stoffwechsel|Metabolismus]], wo die betroffenen Enzyme hierdurch in ihrer Aktivität moduliert werden. So sind alle am Abbau des [[Glykogen]]s beteiligten Enzyme ([[Phosphorylase-Kinase]], [[Glycogenphosphorylase]]) im phosphorylierten Zustand aktiv, das Syntheseenzym ([[UDP-Glykogensynthase]]) hingegen inaktiv. Phosphatasen verkehren diese Verhältnisse ins Gegenteil.

Es existieren (Stand 2013) knapp 20.000 registrierte [[Phosphoproteine]] mit mehr als 206.000 Phosphorylierungsstellen. Etwa 86 Prozent der Phosphoproteine von Säugern werden an Serinen modifiziert, etwa zwölf Prozent an Threoninen und etwa zwei Prozent an Tyrosinen. Etwas unter vier Prozent der menschlichen Proteine sind Proteinphosphatasen. Es gibt vier Klassen von Proteinphosphatasen, [[alkalische Phosphatase]]n, Ser/Thr-spezifische, Tyr-spezifische oder dualspezifische Proteinphosphatasen.

Alkalische Phosphatasen kommen v. a. im Darm vor und dephosphorylieren nicht nur Proteine, einige [[Isoenzym]]e darunter werden durch [[Homoarginin]] oder [[Levamisol]] und seine Derivate gehemmt, andere durch [[Imidazol]].

Die Ser/Thr-spezifischen Proteinphosphatasen werden weiter in Typ I oder Typ II unterteilt. Typ-I-Phosphatasen wie z. B. PP1 werden durch die hitzestabilen Proteine ''Inhibitor-1'' und ''Inhibitor-2'' gehemmt und dephosphorylieren bevorzugt die β-Untereinheit der [[Phosphorylase-Kinase]]. Typ-II-Phosphatasen werden unterschieden nach einer Spontanaktivierung (Subtyp A), einer Ca2+-abhängigen oder einer Mg2+-abhängigen Aktivierung und dephosphorylieren bevorzugt die α-Untereinheit der Phosphorylase-Kinase.
Ser/Thr-spezifische Phosphatasen werden u. a. durch [[Okadasäure]], [[Calyculin A]], [[Cyclosporin]], [[FK-506]], [[Microcystin-LR]], [[Tautomycin]], [[Fostriecin]] und [[Cantharidin]] gehemmt, mit variierender Wirksamkeit gegen die verschiedenen Isoformen.

Die Tyr-spezifischen Proteinphosphatasen besitzen eine konservierte gemeinsame katalytische Proteindomäne. Sie werden u. a. durch [[Orthovanadat]], Peroxovanadate und [[Natriumfluorid]] gehemmt.

Die dualspezifischen Phosphatasen werden in drei Gruppen unterteilt, mit DSP1, DSP2, DSP4 und DSP5 in Gruppe I, weiterhin DSP6, DSP7, DSP9 und DSP10 in Gruppe II und DSP8 und DSP16 in Gruppe III, wobei Gruppe III [[PEST-Sequenz]]en aufweist. Darunter lokalisieren DSP1, DSP2, DSP4 und DSP5 im [[Zellkern]], DSP6, DSP7 und DSP16 im [[Zytosol]], DSP8, DSP9 und DSP10 in beiden Kompartimenten und DSP18 und DSP21 in [[Mitochondrien]]. Dualspezifische Proteinphosphatasen werden u. a. durch Orthovanadate gehemmt.

=== Serin-/Threonin-spezifische Protein-Phosphatasen ===
Hier gibt es vier Klassen, die über ihre Lokalisierung in der Zelle und durch spezifische Inhibitoren reguliert werden:
* PP1 (PP1G spielt eine Rolle bei der [[Blutzucker#Regulation|Blutzuckerregulation]])
* PP2A
* PP2B (''Synonym'': [[Calcineurin]])
* PP2C
Die ersten drei Enzyme zeigen trotz unterschiedlicher [[Substrat (Biochemie)|Substratspezifität]] in der katalytischen Domäne beträchtliche [[Homologe Reihe|Homologie]].

== Literatur ==
* O. Davies, P. Mendes, K. Smallbone, N. Malys: ''Characterisation of multiple substrate-specific (d)ITP/(d)XTPase and modelling of deaminated purine nucleotide metabolism.'' In: ''BMB Reports.'' 45 (4), 2012, S. 259–264. [[doi:10.5483/BMBRep.2012.45.4.259]]. PMID 22531138.
* S. S. Martin, H. E. Senior: ''Membrane adenosine triphosphatase activities in rat pancreas.'' In: ''Biochim. Biophys. Acta.'' 602, 1980, S. 401–418. [[doi:10.1016/0005-2736(80)90320-x]]. PMID 6252965.
* M. V. Riley, M. I. Peters: ''The localization of the anion-sensitive ATPase activity in corneal endothelium.'' In: ''Biochim. Biophys. Acta.'' 644, 1981, S. 251–256. [[doi:10.1016/0005-2736(81)90382-5]]. PMID 6114746.
* D. Barford: ''Molecular mechanisms of the protein serine/threonine phosphatases.'' In: ''Trends Biochem. Sci.'' 21 (11), Nov 1996, S. 407–412. [[doi:10.1016/S0968-0004(96)10060-8]]. PMID 8987393.
* Z. Y. Zhang: ''Protein tyrosine phosphatases: structure and function, substrate specificity, and inhibitor development.'' In: ''Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol.'' 42 (1), 2002, S. 209–234. [[doi:10.1146/annurev.pharmtox.42.083001.144616]]. PMID 11807171.
* M. C. Mumby, G. Walter: ''Protein serine/threonine phosphatases: structure, regulation, and functions in cell growth.'' In: ''Physiol. Rev.'' 73 (4), Okt 1993, S. 673–699. PMID 8415923.
* M. Camps, A. Nichols, S. Arkinstall: ''Dual specificity phosphatases: a gene family for control of MAP kinase function.'' In: ''FASEB J.'' 14 (1), Jan 2000, S. 6–16. PMID 10627275.
* N. Bäumer, A. Mäurer, J. Krieglstein, S. Klumpp: ''Expression of protein histidine phosphatase in Escherichia Coli, purification, and determination of enzyme activity.'' In: ''Methods Mol. Biol.'' 365, 2007, S. 247–260. [[doi:10.1385/1-59745-267-X:247]]. PMID 17200567.
* T. Maehama, F. Okahara, Y. Kanaho: ''The tumour suppressor PTEN: involvement of a tumour suppressor candidate protein in PTEN turnover.'' In: ''Biochem. Soc. Trans.'' 32 (Pt 2), Apr 2004, S. 343–347. [[doi:10.1042/BST0320343]]. PMID 15046605.
* R. Seger, E. G. Krebs: ''The MAPK signaling cascade.'' In: ''FASEB J.'' 9 (9), Jun 1995, S. 726–735. PMID 7601337.
* J. E. Ladbury: ''Measurement of the formation of complexes in tyrosine kinase-mediated signal transduction.'' In: ''Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr.'' 63 (Pt 1), Jan 2007, S. 26–31. [[doi:10.1107/S0907444906046373]]. {{PMC|2483503}}. PMID 17164523

== Weblinks ==
{{Commonscat|Phosphatases|Phosphatasen}}
* Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB): [https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/EC3/1/ ''Enzyme Nomenclature. Recommendations. EC 3.1.3: Phosphoric Monoester Hydrolases.'']
* ExPASy: [https://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.- ''Hydrolases, Acting on ester bonds, Phosphoric monoester hydrolases''.]

[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Phosphatase| ]]

Phosphatasen - Versionsgeschichte

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