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'''Peptidoglycan''' (PGN), '''Peptidoglykan''' (pl. Peptidoglycane bzw. Peptidoglykane), auch '''Murein''' (aus dem Latein ''murus'' = ''Mauer'', ''Wall'', ''Schutz''<ref>{{Webarchiv |url=http://www.lateinwiki.org/murus |text=''Murus bei Lateinwiki.de'' |wayback=20100507102148 |archiv-bot=}}, abgerufen am 2. November 2009.</ref>), seltener '''Polysaccharid-Peptid''' genannt, ist ein aus [[Zucker]]n und [[Aminosäure]]n zusammengesetztes [[Makromolekül]], das charakteristisch ist für die [[Zellwand]] ('''Murein-Sacculus''') der [[Bakterien]] ([[Domäne (Biologie)|Domäne]] ''Bacteria''<ref name=":0">{{Literatur |Autor=[[Carl R. Woese]], [[Otto Kandler]], Mark L. Wheelis |Titel=Towards a natural system of organisms: Proposal of the domains Archaea, Bacteria and Eucarya |Sammelwerk=Proceedings of the National Academy of Sciences |Band=87 |Nummer=12 |Datum=1990 |DOI=10.1073/pnas.87.12.4576 |PMC=54159 |PMID=2112744 |Seiten=4576–4579}}</ref>).<ref name=":1">{{Literatur |Autor=Michael T. Madigan, John M. Martinko, Kelly S. Bender, Daniel H. Buckley, David A. Stahl |Titel=Brock Biology of Microorganisms |Auflage=14 |Verlag=Pearson Education Limited |Ort=Boston u. a. |Datum=2015 |ISBN=978-1-292-01831-7 |Seiten=66ff}}</ref> Sowohl [[grampositiv]]e als auch gramnegative Bakterien besitzen in ihrer Zellwand eine Festigkeit verleihende Schicht aus einem Peptidoglycan. Die Dicke der Hülle ist unterschiedlich, bei grampositiven 20 bis 80 nm, bei gramnegativen weniger als 10 nm. Ausnahmen bilden die L-Formen von Bakterien und die zur Domäne der Bakterien zählenden [[Mykoplasmen|Mycoplasmen]] und ''[[Spiroplasmen]]'', die keine Zellwand und damit auch keine Mureinhülle besitzen, sowie die ''[[Planctomyceten]]'',<ref>Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu ''Planctomycetales'' im [https://www.spektrum.de/biologie ''Lexikon der Biologie''], abgerufen am 15. Februar 2012.</ref> die eine proteinreiche [[S-Layer]]-Zellwand aufweisen.

Das Fehlen von Peptidoglycan ist eines<ref>{{Literatur |Autor=[[Otto Kandler]], Hans Hippe |Titel=Lack of peptidoglycan in the cell walls of Methanosarcina barkeri |Sammelwerk=Archives of Microbiology |Band=113 |Nummer=1–2 |Datum=1977-01 |DOI=10.1007/BF00428580 |PMID=889387 |Seiten=57–60}}</ref> der Definitionsmerkmale der [[Archaeen|''Archaea'']] ([[Domäne (Biologie)|Domäne]] ''Archaea''<ref name=":0" />, früher Archaebakterien).<ref name=":1" /> Bei einigen Archaeen, z. B. bei den ''Methanobacteriales'' und den ''Methanopyrales'' wurde das sog. [[Pseudopeptidoglycan]] (pseudomurein) gefunden und seine Biosynthese beschrieben.<ref>{{Literatur |Autor=Helmut König, [[Otto Kandler]], Walter Hammes |Titel=Biosynthesis of pseudomurein: isolation of putative precursors from Methanobacterium thermoautotrophicum |Sammelwerk=Canadian Journal of Microbiology |Band=35 |Nummer=1 |Datum=1989 |DOI=10.1139/m89-027 |PMID=2720492 |Seiten=176–181}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=[[Otto Kandler]], Helmut König |Titel=Cell wall polymers in Archaea (Archaebacteria) |Sammelwerk=Cellular and Molecular Life Sciences |Band=54 |Nummer=4 |Datum=1998 |DOI=10.1007/s000180050156 |PMID=9614965 |Seiten=305–308}}</ref>

Peptidoglycan ist an der Zweiteilung (binary fission) der Bakterien beteiligt. Die zellwandlosen L-Formen von Bakterien und Mykoplasmen (früher als PPLOs – pleuropneumonia-like organisms bezeichnet) vermehren sich nicht durch Zweiteilung, sondern durch einen Knospungsmechanismus.<ref>{{Literatur |Autor=Gertraud Kandler, [[Otto Kandler]] |Titel=Untersuchungen über die Morphologie und die Vermehrung der pleuropneumonie-ähnlichen Organismen und der L-Phase der Bakterien. I. Lichtmikroskopische Untersuchungen. |Sammelwerk=Archiv für Mikrobiologie |Band=21 |Nummer=2 |Datum=1954 |DOI=10.1007/BF01816378 |PMID=14350641 |Seiten=178–201 |Kommentar=Artikel auch in Englisch verfügbar |Online=https://badw.de/fileadmin/members/K/1501/1954-Kandler_Kandler-PPLO-I-English2015-03-11.pdf}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=M. Leaver, P. Domínguez-Cuevas, J. M. Coxhead, R. A. Daniel and Jeff Errington |Titel=Life without a wall or division machine in Bacillus subtilis |Sammelwerk=Nature |Band=457 |Datum=2009-02-01 |Seiten=849–853 |Kommentar=Corrigendum: Band 460, Nr. 7254, 2009, S. 538 |Online=https://www.nature.com/articles/nature07742}}</ref>

Während der frühen Evolution der Organismen war die Abgrenzung der ersten Lebensstrukturen von der Umgebung (z. B. durch Membranen, Wände) die Voraussetzung für die Bildung von Zellen (Zellularisierung). Dabei war die Erfindung von festen Peptidoglycan-Zellwänden bei den Bakterien wohl die Grundlage für deren erfolgreiche Entwicklung, Ausbreitung und Besiedelung praktisch aller Habitate der Geosphäre und Hydrosphäre.<ref>{{Literatur |Autor=Otto Kandler |Titel=The early diversification of life |Hrsg=Stefan Bengtson |Sammelwerk=Early Life on Earth. Nobel Symposium 84 |Verlag=Columbia U.P. |Ort=New York |Datum=1994 |ISBN=9780231080880 |Seiten=152–160}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Otto Kandler |Titel=The early diversification of life and the origin of the three domains: A proposal |Hrsg=Jürgen Wiegel, Michael W.W. Adams |Sammelwerk=Thermophiles: The keys to molecular evolution and the origin of life? |Verlag=Taylor and Francis Ltd. |Ort=London |Datum=1998 |ISBN=0-203-48420-7 |Seiten=19-31 |Online=https://books.google.de/books?id=FtSzl4iastsC&q=Otto+Kandler:+The+early+diversification+of+life+and+the+origin+of+the+three+domains:+A+proposal.+In:+J%C3%BCrgen+Wiegel,+Michael+%E2%80%8EW.W.+Adams+(Hrsg.):+Thermophiles&pg=PA19&redir_esc=y#v=onepage&q=Otto%20Kandler%3A%20The%20early%20diversification%20of%20life%20and%20the%20origin%20of%20the%20three%20domains%3A%20A%20proposal.%20In%3A%20J%C3%BCrgen%20Wiegel%2C%20Michael%20%E2%80%8EW.W.%20Adams%20(Hrsg.)%3A%20Thermophiles&f=false}}</ref>

== Aufbau ==
[[Datei:N-Acetylmuramic acid.svg|mini|Strukturformel von ''N''-Acetylmuraminsäure (auch MurNAc oder NAM genannt)]]
[[Datei:N-Acetylglucosamine.svg|mini|Strukturformel von ''N''-Acetylglucosamin (auch GlcNAc oder NAG genannt)]]
[[Datei:Peptidoglycan.svg|mini|Bild 1: Allgemeine Baueinheit des Mureins. ''N''-Acetylglucosamin und ''N''-Acetylmuraminsäure sind hierbei β(1→4) [[Glycosidische Bindung|glycosidisch]] miteinander verknüpft. An ''N''-Acetylmuraminsäure ist eine Kette aus vier Aminosäuren angeknüpft]]

Peptidoglycan besteht aus Strängen der zwei β(1→4) [[Glycosidische Bindung|glycosidisch]] miteinander verknüpften Zuckerderivatmoleküle [[N-Acetylglucosamin|''N''-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylmuraminsäure|''N''-Acetylmuraminsäure]] (siehe Bild 1), die als lineare Kettenmoleküle das Rückgrat bilden. Von jedem ''N''-Acetylmuraminsäure-Molekül geht – an dessen [[Milchsäure|Lactylgruppe]] gebunden – eine [[Oligopeptid]]kette zu einem ''N''-Acetylmuraminsäure-Molekül eines benachbarten Stranges (siehe Bild 2). Die Zusammensetzung bei grampositiven wie auch gramnegativen Bakterien ist nicht immer einheitlich. So besitzen die meisten grampositiven [[Kokken]] statt [[2,6-Diaminopimelinsäure|Diaminopimelinsäure]] (DAP) [[Lysin|L-Lysin]]. Manchmal ist die Aminosäure an Position 2 noch zusätzlich hydroxyliert.<ref name="madigan">Michael T. Madigan und John M. Martinko: ''Brock Mikrobiologie''. Pearson Studium; 11. aktualisierte Auflage 2009; ISBN 978-3-8273-7358-8; S. 83f.</ref> Ein wichtiges Charakteristikum des [[Tetrapeptide]]s ist das Vorhandensein von [[D-Aminosäuren|D-Aminosäuren]] wie [[Alanin|D-Alanin]] bzw. [[Glutaminsäure|D-Glutaminsäure]], die enzymatisch durch [[Racemase]]n aus den entsprechenden L-Aminosäuren gebildet werden.

=== Vernetzung ===
Die parallel angeordneten Stränge sind quervernetzt. Für diese Verbindung wird ein Enzym benötigt, welches als [[Transpeptidase]] die [[Peptid]]ketten miteinander verknüpfen kann. Diese Transpeptidase wird auch als [[Penicillin-bindendes Protein]] (PBP) bezeichnet, da sie der Angriffspunkt der [[Beta-Lactam-Antibiotika]] ist und so die Zellwandsynthese gehemmt wird. Sie kann unterschiedlich aufgebaut und deshalb [[Antibiotikaresistenz|resistent]] gegen diese [[Antibiotika]] sein.

Die peptidoglycanfreien L-Formen von Bakterien und die Mycoplasmen (''[[Mollicutes]]'') sind penicillinresistent, ebenso die peptidoglycanfreien Zellen der Eukaryoten ([[Domäne (Biologie)|Domäne]] ''Eukarya''<ref name=":0" />), also auch des Menschen.

Bei ''[[Escherichia coli]]'' und anderen [[Gram-negative|gramnegativen Bakterien]] sind die beiden Tetrapeptide direkt verbunden (Abb. 2a). Hierbei ist die Aminogruppe der Diaminopimelinsäure des einen Peptids an die [[Carboxygruppe]] des terminalen D-Alanins des benachbarten Peptids verknüpft.

Bei ''[[Staphylococcus aureus]]'' bzw. [[Gram-positive|grampositiven Bakterien]] verbindet eine Interpeptidbrücke aus fünf [[Glycin]]molekülen (syn. Pentaglycinbrücke, Pentapeptidbrücke<ref name="aktories">[[Klaus Aktories|K. Aktories]], U. Förstermann, F. Hofmann und [[Klaus Starke|K. Starke]]: ''Allgemeine und spezielle Pharmakologie und Toxikologie.'' 10. Auflage. München, Elsevier 2009. ISBN 978-3-437-42522-6</ref>) zwei Tetrapeptide (Abb. 2b).

Da das Verbindungsstück von Organismus zu Organismus verschiedene Aminosäuren enthalten kann, trägt dies dazu bei, dass über 100 unterschiedliche Arten von Peptidoglycanen bekannt sind.<ref name=madigan/> Die Varianz der Aminosäuresequenz ist bei Grampositiven Bakterien stärker als bei Gramnegativen. Lediglich [[Histidin]], [[Arginin]] oder [[Prolin]] wurden noch nicht in einem Verbindungsstück nachgewiesen. Die taxonomische Bedeutung der verschiedenen Peptidoglycan-Typen wurde beschrieben.<ref>{{Literatur |Autor=Karl-Heinz Schleifer, [[Otto Kandler]] |Titel=Peptidoglycan Types of Bacterial Bell Walls and their Taxonomic Implications |Sammelwerk=Bacteriological Reviews |Band=36 |Nummer=4 |Datum=1972 |DOI=10.1128/MMBR.36.4.407-477.1972 |PMC=408328 |PMID=4568761 |Seiten=407–775}}</ref>

Durch die Quervernetzung bildet das Murein ein flächiges Netz, das die Oberfläche der Bakterienzelle umspannt (Murein-Sacculus, siehe Abb. 3). In allen Fällen ist das Zuckerrückgrat gleich aufgebaut.

<gallery widths="200" heights="300">
Datei:Peptidoglycan E coli.png|Abb. 2a: Schematische Darstellung der Mureinschicht von gramnegativen Bakterien am Beispiel von ''[[Escherichia coli]]''<ref name="madigan" /> MurNAc = ''N''-Acetylmuraminsäure; GlcNAc = ''N''-Acetylglucosamin; DAP = Diaminopimelinsäure
Datei:Peptidoglycan S aureus.png|Abb. 2b: Schematische Darstellung der Mureinschicht von grampositiven Bakterien am Beispiel von ''[[Staphylococcus aureus]]''<ref name="madigan" /> MurNAc = ''N''-Acetylmuraminsäure; GlcNAc = ''N''-Acetylglucosamin
Datei:Mureine de.svg|Abb. 3: Schematische Darstellung der Mureinschicht (Peptidoglycan) von gramnegativen Bakterien
</gallery>

=== Grampositive und gramnegative Bakterien ===
Ein Bakterium ist von einem einzigen Murein-[[Makromolekül]] umgeben. ''Gramnegative Bakterien'' (in der ''[[Gram-Färbung]]'' sich negativ verhaltend) besitzen eine dünne, einschichtige Mureinhülle, die etwa 5–10 % der Trockenmasse der Bakterienhülle ausmacht. Bei ''grampositiven Bakterien'' ist die dickere Zellwand aus einem mehrschichtigen Mureinnetz und [[Teichonsäuren]] aufgebaut. Der Mureinanteil kann hier bis zu 50 % der Trockenmasse der Bakterienhülle betragen, die durch basische Farbstoffe ''Gram-Färbung'' annimmt.<ref>Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu ''Murein'' im [https://www.spektrum.de/biologie ''Lexikon der Biologie''], abgerufen am 22. November 2008.</ref>

== Funktion, Erweiterung und Bedeutung ==
Die Mureinhülle hält den Bakterienprotoplasten gegen den osmotischen Innendruck zusammen. Wird die Mureinschicht verletzt oder aufgelöst, zum Beispiel durch das Enzym [[Lysozym]], platzt das Bakterium. Beim Wachstum eines Bakteriums muss deshalb das Mureinnetz erweitert werden, ohne dass eine größere Lücke entsteht. Mureinbausteine werden im [[Cytoplasma]] synthetisiert und mit Hilfe des [[Lipidcarrier]]s [[Bactoprenol]] (siehe auch: [[Transporter (Membranprotein)]]) exportiert. In dem außerhalb der [[Cytoplasmamembran]] gelegenen Mureinnetz werden durch spezifische lytische Enzyme lokal begrenzt Bindungen in den Rückgratsträngen und in den Oligopeptiden gelöst und die vorgefertigten und exportierten Mureinbausteine werden durch spezifische Enzyme eingefügt. Die Erweiterung des Mureins erfordert also ein genaues Zusammenspiel verschiedener Enzyme. Wird dieses Zusammenspiel gestört, platzt das Bakterium ebenfalls. Einige der wichtigsten [[Antibiotika]], wie z. B. [[Vancomycin]] und [[Penicillin]] hemmen den Aufbau der Peptidoglycanschicht.

== Rolle von Peptidoglycanen in der Darm-Hirn-Achse ==
Peptidoglycan spielt auch eine Rolle in der [[Darm-Hirn-Achse]] („gut-brain axis“) von [[Säugetiere]]n. Der [[Magen-Darm-Trakt]] beherbergt verschiedene Mikroorganismen, darunter [[Bakterien]], [[Archaeen]], [[Pilze]] und [[Viren]]. Die Produkte des Stoffwechsels von Bakterien sind an den Stoffwechselfunktionen des Wirts beteiligt und beeinflussen außerdem das [[Immunsystem]] und das zentrale [[Nervensystem]]. Das Peptidoglycan wird von den Bakterien während des Zellwandabbaus und der Zellteilung sowie durch den Zelltod abgegeben. Bei einer Untersuchung an Mäusen wurde festgestellt, dass abgegebene Peptidoglycane die Aktivität der positiv auf den Appetit wirkende [[Neuron]]en im [[Hypothalamus]] direkt hemmen können. Dadurch wird das Hungergefühl und auch die [[Körpertemperatur]] herabgesetzt. Diese neue Erkenntnis könnte für die Behandlung von Stoffwechselstörungen wie [[Adipositas]] von Interesse sein.<ref>Ilana Gabanyi, Gabriel Lepousez, Richard Wheeler, Alba Vieites-Prado, Antoine Nissant, Sébastien Wagner, Carine Moigneu, Sophie Dulauroy, Samia Hicham, Bernadette Polomack, Florine Verny, [[Philip Rosenstiel]], Nicolas Renier, Ivo Gomperts Boneca, Gérard Eberl, Pierre-Marie Lledo: ''Bacterial sensing via neuronal Nod2 regulates appetite and body temperature'' In: ''Science'' Band 376, Ausgabe 6590 (2022). {{DOI|10.1126/science.abj3986}}</ref>

== Siehe auch ==
* [[Murein-Lipoprotein]]
* [[Pseudopeptidoglycan]]

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Polysaccharid| Peptidoglycane]]
[[Kategorie:Stoffgruppe]]
[[Kategorie:Bakteriologie]]

Peptidoglycane - Versionsgeschichte

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