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Das [[Peptid]] '''Pepsinogen''' ist die inaktive Vorstufe des [[Verdauungsenzym]]s [[Pepsin]]. Letzteres entsteht unter der Einwirkung von [[Salzsäure]] durch die Abspaltung von 44 [[Aminosäure]]n. Pepsinogen wird in den [[Magenschleimhaut|Fundusdrüsen]] im Magen produziert.

Pepsinogen ([[Molekülmasse]]: 42.500) wird als sog. [[Zymogen]] – eine inaktive Enzymvorstufe – von den [[Hauptzelle]]n des [[Magen]]s gebildet und abgegeben. Die Abspaltung erfolgt am [[N-terminal|''N''-terminal]]en Ende [[Autokatalyse|autokatalytisch]] in saurem Milieu. Dieser Mechanismus gewährleistet, dass das Pepsin nicht bereits in den Zellen selbst zelleigene Bestandteile verdaut.

Die Bildung von Pepsinogen wird u. a. durch [[Gastrin]] und vermutlich auch schon durch das [[Gastrin Releasing Peptid]] (GRP) angeregt.

== Geschichte ==
Ende des 19. Jahrhunderts war die Rolle von Pepsin als verdauendes Agens des Magens etabliert, man hielt jedoch noch Jahrzehnte an der Vorstellung fest, Enzyme wären kleine Moleküle, die an Protein als Trägersubstanz gebunden seien. [[John Newport Langley|Langley]] beobachtete bereits 1882, dass ein leicht alkalischer Extrakt der Magen[[mucosa]] eine inaktive Vorstufe des Pepsins enthielt, die sich durch Ansäuerung zu Pepsin konvertieren ließ. Die Isolierung und Kristallisierung von Pepsinogen geschah 1936 durch [[Roger M. Herriott|Herriott]] und [[John Howard Northrop|Northrop]], nachdem Northrop dasselbe mit Pepsin im Jahr 1930 gelungen war. Die Arbeiten dieser beiden Forscher klärten nicht nur die Existenz und Eigenschaften dieser Substanzen auf, sondern bestätigten auch allgemein die Tatsache, dass Proteine katalytische Aktivität besitzen können, wofür Northrop zusammen mit [[James Batcheller Sumner|Sumner]] 1946 den Chemie-[[Nobelpreis]] erhielten.<ref>{{cite journal |author=Emil Fischer |date=1898 |title=Bedeutung der Stereochemie für die Physiologie |journal=Z. physiol. Chemie |volume=26 |pages=60–87 |url=http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/references?id=lit17266 |language=de}}</ref><ref>John Newport Langley: ''J. Physiol. (London)'' 3, 246 (1882); John Newport Langley, B. Edkins: ''ibid.'' 7, 371 (1888)</ref><ref>{{cite journal |author=John Howard Northrop |date=1930 |title=Crystalline Pepsin I.Isolation and Tests of Purity |journal=J. Gen. Physiol. |volume=13 |pages=739 |pmc=2141071 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Roger M. Herriott, John Howard Northrop |date=1936-05 |title=Isolation of crystalline pepsinogen from swine gastric mucosae and its autocatalytic conversion into pepsin |journal=[[Science]] |volume=83 |issue=2159 |pages=469–470 |doi=10.1126/science.83.2159.469 |pmid=17796849 |language=en}}</ref><ref>John Howard Northrop, Moses Kunitz, Roger M. Herriott: ''Crystalline Enzymes.'' (= ''Columbia biological series.'' 12.) 2. Aufl., Columbia Univ. Press, New York 1948, {{OCLC|2387458}}.</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Präkursor-Protein]]
[[Kategorie:Magen]]

Pepsinogen - Versionsgeschichte

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