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2026-04-14T05:55:46Z

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{{Infobox Protein
| Name = Pepsin 3A
| Bild = 1PSO.png
| Bild_legende = Pepsin gehemmt durch [[Pepstatin]]
| PDB = {{PDB2|1flh}}, {{PDB2|1psn}}, {{PDB2|1pso}}, {{PDB2|1qrp}}
| Groesse = 326 bzw. 332 [[Aminosäuren]]
| Kofaktor =
| Precursor = [[Pepsinogen]], 373 [[Aminosäuren|AS]]
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid = 8885
| Symbol = PGA3
| AltSymbols =
| OMIM = 169710
| UniProt = P00790
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|9001-75-6|Q95992717}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = {{ATC|A09|AA03}}
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| EC-Nummer = 3.4.23.1
| Peptidase_fam = A1
| Kategorie = Endopeptidase
| Reaktionsart = [[Hydrolyse]] ([[Proteolyse]])
| Substrat = [[Protein]]e
| Produkte = [[Peptid]]e
| Homolog_fam = Aspartin Endopeptidase
| Taxon = [[Eukaryoten]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
{{Infobox Gefahrstoffkennzeichnung
| Name = Pepsin A
| CAS = {{CASRN|9001-75-6|Q95992717}}
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS">{{GESTIS|ZVG=123175|Name=Pepsin A|CAS=9001-75-6|Abruf=2026-03-28}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|08|07}}
| GHS-Signalwort = Gefahr
| H = {{H-Sätze|315|319|334|335}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|261|284|304+340|305+351+338|342+311}}
| Quelle P = <ref name="GESTIS" />
| MAK =
| ToxDaten = 
}}

'''Pepsin''' (von {{grcS|πέψις|pepsis}} „Verdauung“) ist ein [[Verdauungsenzym]], eine so genannte [[Peptidase]], die in den Hauptzellen des [[Magen]]fundus von [[Wirbeltiere]]n und somit auch dem Menschen gebildet wird. Sie ist für den Abbau von mit der [[Nahrung]] aufgenommenen [[Protein]]en zuständig. Als Inhaltsstoff in Nahrungsmitteln oder in [[Pepsinwein]] soll es die Verdauung fördern.

== Geschichte ==
Grundlage für den Versuch von [[Johann Eberle (Mediziner)|Johann Nepomuk Eberle]] im Jahr 1834 Pepsin aus [[Rinder]]mägen anzureichern und somit zu beweisen, dass die [[Protein|Eiweiß]][[verdauung]] ein chemischer Prozess ist, waren die Aufzeichnungen von [[Friedrich Tiedemann]] und [[Leopold Gmelin]].<ref name=":0">{{Literatur |Autor=[[Wolf-Dieter Müller-Jahncke]], [[Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)|Christoph Friedrich]], Ulrich Meyer |Hrsg= |Titel=Arzneimittelgeschichte |Auflage=2., überarbeitete und erweiterte Auflage |Verlag=Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft |Ort=Stuttgart |Datum=2005 |ISBN=978-3-8047-2113-5 |Seiten=112f.}}</ref>

[[Johannes Müller (Mediziner)|Johannes Müller]] vermutete in Pepsin ein [[Enzym]], das die [[Fleisch]]<nowiki />verdauung fördert, und übernahm den von [[Eilhard Mitscherlich]] eingeführten Begriff „Kontakt-Ferment“.<ref name=":0" /> Entdeckt wurde das Magenpepsin<ref>[[Paul Diepgen]], [[Heinz Goerke]]: ''[[Ludwig Aschoff|Aschoff]]/Diepgen/Goerke: Kurze Übersichtstabelle zur Geschichte der Medizin.'' 7., neubearbeitete Auflage. Springer, Berlin/Göttingen/Heidelberg 1960, S. 36.</ref> als erstes tierisches Enzym im Jahr 1836 vom deutschen [[Physiologie|Physiologen]] [[Theodor Schwann]].<ref name="pmid13432398">{{Literatur |Autor=Marcel Florkin |Titel=La découverte de la pepsine par Théodore Schwann [Discovery of pepsin by Theodor Schwann] |Sammelwerk=Revue Médicale De Liège |Band=12 |Nummer=5 |Datum=1957-03-01 |Seiten=139–144 |Sprache=fr |PMID=13432398}}</ref> 1839 wurde von [[Adolph Wasmann]] (1807–1853) eine Anleitung veröffentlicht, wie man Pepsin durch Fällung gewinnen kann. [[Friedrich Heinrich Bidder]] konnte schließlich beweisen, dass [[Salzsäure]] für den [[Magen]] vonnöten ist, dass er verdauen kann und dass das Pepsin durch die Salzsäure [[Aktivierung (Chemie)|aktiviert]] werden muss.<ref name=":0" />

Boudault kannte die Versuche von [[Friedrich Heinrich Bidder|Bidder]] nicht und muss so auch als [[Entdecker]] des [[Pepsinogen]]s angesehen werden, da er zu denselben Ergebnissen kam.<ref name=":0" />

1874 wurde das Pepsinogen dann von [[Wilhelm Ebstein]] und [[Paul Grützner]] in der [[Magenschleimhaut]] nachgewiesen.<ref name=":0" />

Der Leibarzt von [[Napoleon III.]], [[Lucien Corvisart]] (1824–1882), nutzte den [[Magensaft]] von Tieren seit 1852, um Patienten mit [[Verdauungsstörung|Dyspepsie]] zu behandeln. Ihm wurde geraten, das Pepsin direkt nach der Methode von Wasmann herzustellen, um die Akzeptanz zu vergrößern. Auch in den Werken [[Arzneibuch|„Pharmacopoea germanica“]] (1872) sind Monografien zu „Pepsinum“ und „[[Pepsinwein|Vinum Pepsini]]“ zu finden, die die Behandlung von gastrischen Verdauungsinsuffizienzen belegt. 1873 kam das erste Pepsin-Präparat von [[Friedrich Witte (Unternehmer)|Friedrich Witte (Rostock)]] auf den Markt.<ref name=":0" />

1890 wurde ein Verfahren zur Pepsingewinnung in größerem Maßstab, z. B. aus 200 Schweinemägen, patentiert.<ref>{{Patent|Land=US |V-Nr=433395 | Code=A| Titel=Obtaining Pepsin | A-Datum=1889-04-03 |V-Datum=1890-07-29 |Erfinder=John Brill}}</ref> Das reine [[kristall]]ine Pepsin wurde erstmals 1929 von [[John Howard Northrop]], einem [[Vereinigte Staaten|US-amerikanischen]] [[Chemiker]], beschrieben.<ref name="pmid17758437">{{Literatur |Autor=John H. Northrop |Titel=Crystalline Pepsin |Sammelwerk=Science |Band=69 |Nummer=1796 |Datum=1929-05-31 |Seiten=580–580 |Online=http://science.sciencemag.org/content/69/1796/580.1 |Abruf=2017-01-07 |DOI=10.1126/science.69.1796.580 |PMID=17758437}}</ref> 1898 benannte [[Caleb Bradham]] aus [[New Bern]] ([[North Carolina]]) das [[Erfrischungsgetränk]] „[[Pepsi]] Cola“ nach den wichtigsten Inhaltsstoffen Pepsin und [[Kolanuss]]extrakt.<ref>{{Webarchiv |url=http://www.sodamuseum.bigstep.com/generic.jhtml?pid=3 |wayback=20080212003647 |text=Soda Museum – The History of Pepsi-Cola}}</ref>

== Eigenschaften ==
Pepsin ist eine saure [[Endopeptidasen|Endopeptidase]] mit einer [[Molekülmasse]] von 36.000 [[Atomare Masseneinheit|Dalton]]. Es ist ein [[Phosphoproteine|Phosphoprotein]] mit einer Länge von 327 [[Aminosäuren]]. Gebildet wird es unter Einwirkung der [[Salzsäure]] des Magens aus einer inaktiven Vorstufe, dem [[Pepsinogen]]. Die Spaltung findet ohne Einwirkung eines anderen Enzyms statt (Auto[[proteolyse]]).

Zwei Aspartate ([[Asparaginsäure]]) befinden sich als funktionelle Aminosäuren im aktiven Zentrum. Durch diese wird die Spaltung von Eiweißen in hochmolekulare, wasserlösliche [[Pepton]]e [[Katalyse|katalysiert]]. Pepsin spaltet bevorzugt am N-Terminus von Phenylalanin, das häufigste Muster ist P/-/-/FL + -/R/L/-, das Katalyseverhalten ist also [[Aminosäuresequenz|sequenzspezifisch]].<ref>[http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/pepsum?id=A01.001;type=P MEROPS-Eintrag]</ref>

Die höchste Aktivität hat Pepsin bei einem [[pH-Wert]] zwischen 1,5 und 3.

Oberhalb von [[PH-Wert|pH]] von 4 nimmt die Funktion des Enzyms signifikant ab. Ab einem pH von 7 wird das Enzym irreversibel denaturiert.<ref>John Del Valle: ''Peptic Ulcer and Related Disorders'' in Dan L. Longo, Anthony S. Fauci, Dennis L. Kasper, Stephen L. Hauser, J. Larry Jameson, Joseph Localzo (Hrsg.): ''Harrison's Principles of Internal Medicine.'' 18. Auflage, Band 2, New York, 2012, S. 2441</ref>

Temperaturen bis 60 °C können seine Funktion nicht beeinträchtigen, ebenso wenig höhere Konzentrationen von [[Harnstoff]] und [[Guanidin]]. In [[Gefriertrocknung|gefriergetrocknetem]] Zustand kann Pepsin bei 4 °C einige Monate gelagert werden.

== Verwendung ==
Pepsin eignet sich gut zur Untersuchung der [[Disulfidbrücke|Disulfidverbrückung]] in anderen Proteinen. Da die Spaltung bei niedrigen pH-Werten durchgeführt wird, ist die Gefahr von Disulfidaustauschreaktionen gering. Die kommerziell verfügbare Pepsin-Form ist meistens Pepsin aus dem Magen des [[Hausschwein|Schweins]].

== Siehe auch ==
* [[Trypsin]]

== Weblinks ==
{{Commonscat}}
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Peptidase]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Magen]]

Pepsin - Versionsgeschichte

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