https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=PankreaslipasePankreaslipase - Versionsgeschichte2026-06-27T15:27:16ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Pankreaslipase&diff=1621272&oldid=previmported>Ulanwp: 4 fehlende Sprachparameter eingefügt; 3 leere Parameter entfernt; 4 Datumsparameter konvertiert2026-05-01T07:00:16Z<p>4 fehlende Sprachparameter eingefügt; 3 leere Parameter entfernt; 4 Datumsparameter konvertiert</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = <br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = {{PDB2|1gpl}}, {{PDB2|1lpa}}, {{PDB2|1lpb}}, {{PDB2|1n8s}}<br />
| Groesse = 449 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = Colipase<br />
| Precursor = <br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 9155<br />
| Symbol = PNLIP<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 246600<br />
| UniProt = P16233<br />
| MGIid = <br />
| CAS = {{CASRN|9001-62-1|Q7839871}}<br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = 3.1.1.3<br />
| Kategorie = Lipasen<br />
| Peptidase_fam = <br />
| Inhibitor_fam = <br />
| Reaktionsart = Hydrolyse (hydrolytische Esterspaltung)<br />
| Substrat = Tri-/Diacylglycerin + H<sub>2</sub>O<br />
| Produkte = Di-/Monoacylglycerin + Fettsäure<br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = <br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = {{ Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene = 5406<br />
| S1_Ensembl = ENSP00000358223<br />
| S1_RefseqmRNA = NM_000936<br />
| S1_RefseqProtein = NP_000927<br />
| S1_GenLoc_db = hg38<br />
| S1_GenLoc_chr = 10<br />
| S1_GenLoc_start = 116545916<br />
| S1_GenLoc_end = 116567855<br />
| S1_Uniprot = P16233<br />
| S2_EntrezGene = 69060<br />
| S2_Ensembl = <br />
| S2_RefseqmRNA = NM_026925<br />
| S2_RefseqProtein = NP_081201<br />
| S2_GenLoc_db = <br />
| S2_GenLoc_chr = 19<br />
| S2_GenLoc_start = 58670365<br />
| S2_GenLoc_end = 58681788<br />
| S2_Uniprot = Q6P8U6<br />
}}<br />
}}<br />
<br />
Die '''Pankreaslipase (Lipase, PL)''' ist eins von zwei [[Enzym]]en, die im [[Dünndarm]] von [[Säugetiere]]n die mit der Nahrung aufgenommenen Fette ([[Triglyceride]]) spalten. Diese Reaktion ist unentbehrlich bei der [[Fettverdauung]]; so sind bereits etwa 80 Prozent der Triglyceride aus der Nahrung gespalten, wenn sie den mittleren Zwölffingerdarm erreichen. Die PL gehört zu den [[Lipasen]] und wird in der [[Bauchspeicheldrüse]] (Pankreas) produziert. Für die Funktion ist das Kofaktor-Protein [[Colipase]] erforderlich.<ref>{{UniProt|P16233}}</ref><ref>Timo Brandenburger, Tido Bajorat: ''Fallbuch Biochemie.'' Georg Thieme Verlag, Stuttgart/New York 2006, ISBN 9783131401915, S. 68.</ref><br />
<br />
Die Pankreaslipase ist außerdem verantwortlich für die [[Hydrolyse]] von [[Retinylester]]n zu [[Retinol]] und [[Fettsäure]]n, womit ein Teil der [[Vitamin A|Vitamin-A]]-Aufnahme über die Nahrung ermöglicht wird (Vitamin A wird auch als Provitamin oder als Retinol direkt zugeführt und aufgenommen).<ref>{{cite journal |author=A. M. van Bennekum, E. A. Fisher, W. S. Blaner, E. H. Harrison |date=2000-04 |title=Hydrolysis of retinyl esters by pancreatic triglyceride lipase |journal=Biochemistry |volume=Bd. 39 |issue=16 |pages=4900–4906 |pmid=10769148 |language=en}}</ref><br />
<br />
Die Pankreaslipase ist [[Target (Biologie)|Target]] bei der medikamentösen Bekämpfung des Übergewichts. Seit 1998 wird der PL-Hemmer [[Orlistat]] mit dieser Indikation vermarktet.<br />
<br />
== Anwendungen in der Medizin ==<br />
<!-- Stand April 2007 --><br />
Lipase kommt in der Enzymsubstitutionstherapie bei eingeschränkter Funktion der [[Pankreas|Bauchspeicheldrüse]] ([[Exokrine Pankreasinsuffizienz|Pankreas-Insuffizienz]]) eine zentrale Bedeutung zu.<br />
Insbesondere bei der [[Mukoviszidose]] ist die Gabe von Enzympräparaten mit [[Pankreas-Pulver]] vom Schwein, die auf einen bestimmten Lipasegehalt normiert werden, Therapiestandard. Diese Arzneimittel werden zum Schutz der enthaltenen Enzyme mit magensaftresistenten Überzügen angeboten.<br />
In einigen Fällen kommt auch Lipase aus nicht-tierischen Quellen (Rhizolipase aus den japanischen Reispilzkulturen ''Rhizopus oryzae'', Handelsname: ''Nortase'') zum Einsatz, die sich durch eine natürliche Stabilität gegenüber der menschlichen [[Magensäure]] auszeichnet.<br />
<br />
== Labordiagnostik ==<br />
In der Labordiagnostik wird die Aktivität der Lipase aus [[Blutplasma|Heparin-Plasma]] oder [[Blutserum]] bei der Abklärung von Oberbauchschmerzen gemessen, speziell zur Diagnose einer akuten [[Pankreatitis]].<br />
<br />
Referenzbereich für Messungen bei 37 °C (Farbtest): Serum, Plasma &lt;60 U/l<br />
<br />
Bei einer akuten [[Pankreatitis]] steigt die Lipase an und liegt bereits 5 Stunden nach Einsetzen der Schmerzen über dem Referenzbereich von 60 U/l. In den meisten Fällen steigt der Wert über 180 U/l an und bleibt drei bis sechs Tage erhöht.<br />
<br />
Allgemein ist die Methode der Lipase-Bestimmung weniger gut standardisiert und anfälliger auf Störfaktoren als die [[Pankreas-Amylase]]. In der Humanmedizin wird bei Verdacht auf akute [[Pankreatitis]] dennoch in erster Linie die Pankreaslipase bestimmt, da diese eine höhere [[Spezifität]] für eine Entzündung aufweist, insbesondere bei der alkoholbedingten Pankreatitis.<ref>{{Literatur |Autor=Vivek Gumaste, Pradyuman Dave, George Sereny |Titel=Serum lipase: A better test to diagnose acute alcoholic pancreatitis |Sammelwerk=The American Journal of Medicine |Band=92 |Nummer=3 |Datum=1992-03 |Seiten=239–242 |DOI=10.1016/0002-9343(92)90070-R |Online=[https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/000293439290070R Online] |Abruf=2021-12-10 |Sprache=en}}</ref> Die gleichzeitige Bestimmung der Amylase und Lipase erhöht nicht die [[Sensitivität (Test)|Sensitivität]] des Tests.<ref>{{Literatur |Autor=John Treacy, Anthony Williams, Renz Bais, Krysten Willson, Christopher Worthley |Titel=Evaluation of amylase and lipase in the diagnosis of acute pancreatitis: AMYLASE AND LIPASE IN ACUTE PANCREATITIS |Sammelwerk=ANZ Journal of Surgery |Band=71 |Nummer=10 |Datum=2001-10 |Seiten=577–582 |DOI=10.1046/j.1445-2197.2001.02220.x |Online=[http://doi.wiley.com/10.1046/j.1445-2197.2001.02220.x Online] |Abruf=2021-12-10 |Sprache=en}}</ref> Die Bestimmung der Lipase ist insbesondere dann sinnvoll, wenn aus technischen Gründen nur die Gesamt-Amylase gemessen werden kann oder wenn der Patient mit Plasmaexpandern (Hydroxyäthylstärke oder Dextran 70) behandelt wurde.<ref>{{cite journal |author=Ross C. Smith, James Southwell-Keely, Douglas Chesher |date=2005-06 |title=Should serum pancreatic lipase replace serum amylase as a biomarker of acute pancreatitis? |journal=ANZ Journal of Surgery |volume=Bd. 75 |issue=6 |pages=399–404 |doi=10.1111/j.1445-2197.2005.03391.x |pmid=15943725 |language=en}}</ref> In der Tiermedizin wird bei Hunden und Katzen als [[PLI-Test|pancreatic lipase immunoreactivity]] die Gesamtkonzentration der Pankreaslipase im Serum zur Diagnostik der akuten Pankreatitis bestimmt.<ref>Jörg M. Steiner (Hrsg.): ''Small Animal Gastroenterology.'' Schlütersche, Hannover 2008, ISBN 978-3-89993-027-6.</ref><br />
<br />
Die Lipase wird in der Niere glomerulär filtriert, dann aber nicht ausgeschieden, sondern rückresorbiert und abgebaut. Sie erscheint deshalb nicht im [[Urin]], ist aber trotzdem bei Niereninsuffizienz erhöht.<br />
<br />
Bei der endoskopischen Untersuchung des [[Pankreas]] (ERCP oder [[endoskopisch retrograde Cholangiopankreatikographie]]) steigt die Lipase sofort an, erreicht nach sechs Stunden Werte von bis zu 720 U/l und bleibt bis zu drei Tage über dem Referenzbereich von 60 U/l.<br />
<br />
Eine weitere Ursache für die Erhöhung der Lipase ohne Krankheitswert kann das [[Gullo-Syndrom]] sein.<br />
<br />
== Katalysierte Reaktion ==<br />
Die Pankreas-Lipase spaltet bei Triglyceriden – z. B. '''1''' – nur die α-ständigen Fettsäurereste ab.<ref name="Römpp">Otto-Albrecht Neumüller (Herausgeber): ''Römpps Chemie Lexikon'', Frank’sche Verlagshandlung, Stuttgart, 1983, 8. Auflage, S.&nbsp;2377, ISBN 3-440-04513-7.</ref> Dabei bilden sich die freien [[Fettsäuren]] '''2a''' und '''2b''' sowie das [[Monoglycerid]] '''3''':<ref name="Nuhn">Peter Nuhn: ''Naturstoffchemie'', S. Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart, 2. Auflage, 1990, S.&nbsp;308–309, ISBN 3-7776-0473-9.</ref><br />
<br />
[[Datei:Pankreas-Lipase–Application V.1.svg|mini|hochkant=3.4|Pankreas-Lipolyse eines Triglycerids (z. B. '''1''')]]<br />
== Reaktionsmechanismus ==<br />
Die Lipase besitzt in ihrem aktiven Zentrum eine [[katalytische Triade]] aus den [[Aminosäuren]] [[Asparaginsäure]], [[Histidin]] und [[Serin]]. Die Asparaginsäure entzieht dem Histidin ein [[Proton (Chemie)|Proton]] und aktiviert dieses damit. Das katalytisch aktive Histidin zieht vom Serin wiederum ein Proton ab, wodurch die [[Nucleophilie]] des Serinrestes ansteigt. Dieser kann nun an dem Carbonylkohlenstoff eines Substratesters angreifen, der bereits im aktiven Zentrum lokalisiert ist. Es bildet sich ein tetraedrisches Zwischenprodukt, aus dem ein [[Acyl]]-Enzym-Komplex entsteht. Durch Deacetylierung in einem [[Hydrolyse]]schritt wird das Produkt [[Fettsäure]] und das ursprüngliche [[Enzym]] frei.<br />
<br />
== Siehe auch ==<br />
* [[PLI-Test]]<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* Birgid Neumeister, Ingo Besenthal, Hartmut Liebich (Hrsg.): ''Klinikleitfaden Labordiagnostik.'' 3. Auflage. Urban & Fischer, München u. a. 2003, ISBN 3-437-22231-7.<br />
* Lothar Thomas (Hrsg.): ''Labor und Diagnose. Indikation und Bewertung von Laborbefunden für die medizinische Diagnostik.'' 6. Auflage. TH-Books, Frankfurt am Main 2005, ISBN 3-9805215-5-9.<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Lipid-Stoffwechsel}}<br />
* [http://www.med4you.at/laborbefunde/lbef_lipase_dt.htm Lipase auf med4you.at]<br />
* [http://whqlibdoc.who.int/hq/2002/WHO_DIL_LAB_99.1_Rev.2.pdf Stabilität in Blutproben publiziert durch die WHO (pdf)] (292 kB)<br />
* D’Eustachio/reactome.org: [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-192422 ''Digestion of triacylglycerols by extracellular PTL:colipase'']<br />
* D’Eustachio/reactome.org: [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-192434 ''Digestion of diacylglycerols by extracellular PTL:colipase'']<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Esterase]]<br />
[[Kategorie:Bauchspeicheldrüse]]<br />
[[Kategorie:Verdauungsphysiologie]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 10 (Mensch)]]</div>imported>Ulanwp