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	<title>PEST-Sequenz - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<title>imported&gt;Invisigoth67: form</title>
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&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;PEST-Sequenzen&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; sind Teile von Proteinen, die besonders reich an den [[Aminosäuren]] Prolin (&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;P&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;), Glutamat (&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;E&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;), Serin (&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;S&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;) und Threonin (&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;T&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;) sind, welches zu einer geringeren [[Biologische Halbwertszeit|Halbwertszeit]] &amp;#039;&amp;#039;t&amp;#039;&amp;#039;&amp;lt;sub&amp;gt;1/2&amp;lt;/sub&amp;gt; des gesamten Proteins führt und damit zu einem schnelleren Abbau im [[Proteasom]]. Sie sind unter anderem enthalten in [[Androgen]]-, [[Estrogen]]- und [[Vitamin-D]]-Rezeptoren. Die Aktivität von PEST-Sequenzen wird durch [[Phosphorylierung]] benachbarter [[Proteindomäne|Domänen]] reguliert.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Hrsg=Georg Löffler, Peter C. Heinrich, Petro E. Petrides |Titel=Biochemie und Pathobiochemie |Verlag=Springer |Ort=Heidelberg |Datum=2007 |ISBN=978-3-540-32680-9 |Seiten=321&amp;amp;nbsp;f.}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Siehe auch ==&lt;br /&gt;
* [[Sequenzmotiv]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* David P. Clark, Nanette Pazdernik: &amp;#039;&amp;#039;Molekulare Biotechnologie: Grundlagen und Anwendungen&amp;#039;&amp;#039;. 2008. S. 302f., ({{Google Buch|BuchID=-cUJlAHUuQkC|Seite=302|Hervorhebung=pest-sequenz|Linktext=Online}})&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Proteinstruktur|Pestsequenz]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Invisigoth67</name></author>
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