imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

2026-03-01T15:36:14Z

top: Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse =
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol =
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt =
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 1.14.-.-
| Kategorie = Monooxygenase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Übertragung eines Sauerstoffatoms
| Substrat =
| Produkte =
| MoreEC1 = {{Infobox Protein/MoreEC
| EC-Nummer = 1.13.-.-
| Kategorie = Dioxygenase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Übertragung zweier Sauerstoffatome
| Substrat =
| Produkte =
}}
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
'''Oxygenasen''' sind [[Enzym]]e, die ein oder mehrere [[Sauerstoff]]atome auf ihr [[Substrat (Biochemie)|Substrat]] übertragen, wobei oft auch [[Ringöffnung]]en am [[Aromaten|aromatischen Molekül]] stattfinden. Meist dienen [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADH]] oder NADPH als Reduktionsmittel. Oxygenasen katalysieren im Gegensatz zu [[Oxidasen]] Oxidationen, bei denen Sauerstoffatome direkt in das Substratmolekül eingebaut werden, wobei beispielsweise eine neue [[Hydroxygruppe]] oder [[Carboxygruppe]] gebildet wird. Je nachdem, ob nur ein Sauerstoffatom oder beide in das Substrat eingebaut werden, unterteilt man die Oxygenasen in Monooxygenasen bzw. Dioxygenasen.<ref name="bchemlex">[https://www.spektrum.de/lexikon/biochemie/oxygenasen/4512 ''Oxygenasen''.] In: ''Lexikon der Biochemie''. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg</ref>

== Monooxygenasen ==
Monooxygenasen sind nahezu immer [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADPH]]-verbrauchend und oft abhängig von [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD]] und/oder [[Eisen|Fe2+]] (Ausnahme bildet z. B. die [[Dopamin-beta-Hydroxylase]], die als Elektronendonor [[Ascorbat]] nutzt.)
Bei der [[Katalyse|katalysierten]] Reaktion wird genau ein Sauerstoffatom eines Sauerstoffmoleküls (O2) auf das Substrat übertragen. Monooxygenasen gelten auch als mischfunktionelle Oxygenasen, da sie neben der Übertragung des einen Sauerstoffatoms ein zweites Sauerstoffatom zu Wasser (H2O) reduzieren.

Katalysierte Reaktionen:
* [[Monohydroxylierung]]en aromatischer Ringe
* [[Epoxidierung]]en von Kohlenstoffdoppelbindungen
* Einfügung eines Sauerstoffs ([[Baeyer-Villiger Monooxygenase]]n)

== Dioxygenasen ==
Als Dioxygenasen werden Enzyme bezeichnet, die beide Atome eines Sauerstoffmoleküls (O2) auf ein Substrat übertragen. Dioxygenasen verbrauchen oft [[Nicotinamidadenindinukleotid|NADH]] bzw. NADPH und sind oft abhängig von [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD]] und/oder Fe2+.

Katalysierte Reaktionen:
* [[Dihydroxylierung]]en aromatischer Ringe (aromatische ''cis''-[[Diole]])
* Ringspaltung (der aromatischen ''cis''-Diole zwischen den [[Hydroxygruppe]]n oder den Hydroxygruppen benachbart)

Beispiele:
* [[Homogentisatdioxygenase]]
* [[Tryptophan-2,3-Dioxygenase]]
* [[3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase]]

== Bedeutung ==
Mono- und Dioxygenasen werden von Bakterien extensiv dafür eingesetzt, aromatische Verbindungen abzubauen und sind deshalb für den [[Kohlenstoffkreislauf]] der [[Biosphäre]] von fundamentaler Bedeutung.<ref name="bchemlex" />

== Siehe auch ==
* [[Oxidoreduktasen]]
* [[Cytochrome]]
* [[Cytochrom P450]]

== Literatur ==
* O. Hayaishi, M. Katagiri, S. Rothberg: ''Mechanism of the pyrocatechase reaction.'' In: ''J. Am. Chem. Soc.'', 77, 1955, S. 5450–5451.
* S. G. Sligar, T. M. Makris, I. G. Denisov: ''Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis.'' In: ''Biochem. Biophys. Res. Commun.'', 338 (1), 2005, S. 346–354. [[doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094]]. PMID 16139790.
* O. Hayaishi: ''An odyssey with oxygen''. In: ''Biochem. Biophys. Res. Commun.'', 338 (1), 2005, S. 2–6. [[doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019]]. PMID 16185652.
* H. S. Mason, W. K. Fowlks, E. Peterson: ''Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex.'' In: ''J. Am. Chem. Soc.'', 77(10), 1955, S. 2914–2915.
* M. R. Waterman: ''Professor Howard Mason and oxygen activation.'' In: ''Biochem. Biophys. Res. Commun.'', 338 (1), 2005, S. 7–11. [[doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120]]. PMID 16153596.
* T. D. H. Bugg: ''Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models.'' In: ''Tetrahedron.'', 59 (36), 2003, S. 7075–7101. [[doi:10.1016/S0040-4020(03)00944-X]].

== Weblinks ==
* [https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/ ''Enzyme Nomenclature. Recommendations.''] Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxygenase| ]]

Oxygenasen - Versionsgeschichte

imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB