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{{Infobox GO-Terminus
| Typ = P
| GO = 0006119
| Eltern = [[Energiestoffwechsel]] [[Phosphorylierung]]
| Kinder = [[Atmungskette]] [[Chemiosmosis]]
}}

Die '''oxidative Phosphorylierung''' ist ein biologischer Prozess, der in allen [[aerob]]en Lebewesen stattfindet. Sie ist Teil des [[Energiestoffwechsel]]s und dient der Energiegewinnung in Form von [[Adenosintriphosphat|ATP]]. Die zur Herstellung von ATP benötigte Energie wird dabei mittels der [[Atmungskette]] gewonnen und mithilfe der [[Chemiosmotische Kopplung|chemiosmotischen Kopplung]] in [[chemische Energie]] umgesetzt. Beteiligt sind außerdem noch [[Transportprotein]]e.

== Beteiligte Enzyme ==
=== Atmungskette ===
{{Hauptartikel|Atmungskette}}
[[Datei:Mitochondriale Elektronentransportkette.svg|mini|hochkant=1.8|Schematische Darstellung der '''Atmungskette''' mit den Komplexen (I, II, III und IV), sowie der ATP-Synthase (Komplex V) in der inneren Membran der Mitochondrien. '''Oben:''' Einspeisung der Elektronen über den [[Komplex I]] durch Oxidation von [[Nicotinamidadenindinukleotid|NADH]] zu NAD+. Die Elektronen werden über [[Coenzym Q]], zum [[Komplex III]] und weiter über [[Cytochrom c|Cytochrom ''c'']] zum [[Komplex IV]] transportiert, wo sie Sauerstoff (O2) zu Wasser reduzieren. '''Unten:''' Einspeisung der Elektronen über den [[Komplex II]] durch Oxidation von [[Succinat]] zu [[Fumarat]]. Auch hier werden die Elektronen über Coenzym Q, zum Komplex III und weiter über Cytochrom ''c'' zum Komplex IV transportiert, wo sie Sauerstoff (O2) zu Wasser reduzieren.]]

=== Komplex V ===
{{Hauptartikel|ATP-Synthase}}
Der Komplex V, der schließlich ATP synthetisiert, besteht aus zwei Teilen: Der F1-Teil ragt in die Matrix des [[Mitochondrium]]s hinein, während der Fo-Teil einen [[Proton]]en-Kanal durch die innere Mitochondrienmembran bildet.
Mit Hilfe der vorangeschalteten vier Komplexe der Atmungskette wurde ein [[Protonengradient]] und somit ein [[Chemiosmotische Kopplung|elektro-chemisches Potenzial ΔP]] aufgebaut, indem H+-Ionen nach außen in den [[Intermembranraum]] ''gepumpt'' werden, und zwar gegen die dort positive Spannung ΔΨ und die dort höhere Protonenkonzentration ΔpH. So entsteht Triebkraft der Protonen zur Matrix des Mitochondriums hin. Den passenden Kanal stellt die Fo-Untereinheit dar. Vergleichbar mit einer Turbine – und tatsächlich konnte eine Rotation des Fo-Teils nachgewiesen werden – wird durch den Protonenfluss Energie freigesetzt, die zur Synthese von ATP durch die F1-Untereinheit verwendet wird (siehe [[ATP-Synthase#Bewegungs- und Reaktionsabläufe|Mechanismus der ATP-Synthase]]).

Strittig ist noch die Frage, wie viele Protonen für die Synthese eines [[Adenosintriphosphat|ATP]]-Moleküls aus [[Adenosindiphosphat|ADP]] und anorganischem [[Phosphat]] benötigt werden. Nach Löffler, Petrides:<ref>Georg Löffler, Petro E. Petrides: ''Biochemie und Pathobiochemie''. Springer-Verlag, Berlin; 8. Auflage 2007; ISBN 978-3-540-32680-9; [https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie Wikibooks].</ref> '''mindestens 3''', wobei bei der Bilanzierung ein weiteres Proton (also insgesamt '''mindestens 4''') auftaucht, das für den Transport von Phosphat (durch Phosphat/H+-Symport) in den Matrixraum benötigt wurde.

Je nachdem, aus wie vielen c-Untereinheiten der Transmembranring (Fo c-Ring) besteht, müssen unterschiedlich viele Protonen durch Fo in die Matrix transportiert werden. Es können 10–14 Untereinheiten sein. F1 bildet pro 120° Drehung der Gamma-Einheit 1 Molekül ATP – also bei einer ganzen Umdrehung (360°) 3 Moleküle ATP.
Für die Bildung eines ATP-Moleküls durch die ATP-Synthase aus ''E. coli'' bzw. ''Chloroplasten'' werden 4 Protonen benötigt.<ref>{{cite journal |first=Stefan |last=Steigmiller |coauthors=Paola Turina, Peter Gräber |title=The thermodynamic H+/ATP ratios of the H+-ATPsynthases from chloroplasts and Escherichia coli |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences |volume=105 |issue=10 |pages=3745–3750 |date=2008 |url=https://www.pnas.org/content/105/10/3745 |language=en}}</ref>

=== Transportproteine ===
==== ATP/ADP-Translokase ====
[[Datei:ADP ATP shuttle.png|mini|hochkant=1.5|ATP-ADP-Translokase und Phosphattransporter]]
Das durch Komplex V erzeugte ATP kann die innere Mitochondriummembran nicht frei passieren. Umgekehrt kann das für die ATP-Synthase benötigte ADP nicht aus dem [[Cytosol]] in die Matrix diffundieren. Jedoch existiert ein spezielles Transportsystem, um ATP in das Cytosol und ADP in die Matrix zu bringen, die so genannte '''[[ATP/ADP-Translokase]]''' (siehe dort).

Die [[Translokase]] ist ein häufiges Protein der inneren Membran des Mitochondriums und kann bis zu 14 % aller Proteine der inneren Membran ausmachen.<ref>Thomas M. Devlin (Hrsg.): ''Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations''. Wiley & Sons; 6. Auflage 2005; ISBN 0-471-67808-2; S. 570.</ref> Infolgedessen ist es unwahrscheinlich, dass die ATP-Synthese aus Mangel an ADP limitiert ist.

==== Phosphattransporter ====
Für die Synthese von ATP aus ADP wird auch Phosphat benötigt. Dieses kann ebenso wenig durch die innere Membran des Mitochondriums diffundieren wie ATP und ADP selbst. Der Transport wird durch einen speziellen [[Mitochondrieller Phosphat-Transporter|Symporter]], den '''[[Mitochondrieller Phosphat-Transporter|mitochondriellen Phosphat-Transporter]]''' ermöglicht, der gleichzeitig ein Proton und ein Phosphatmolekül aus dem Intermembranraum in die Matrix transportiert. Dessen Aktivität kann durch [[Mersalyl]] inhibiert werden.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Stoffwechselweg]]

Oxidative Phosphorylierung - Versionsgeschichte

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