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Eine '''oxidative Decarboxylierung''' ist eine [[chemische Reaktion]], bei der die [[Carboxygruppe]] (–COOH) einer [[Carbonsäuren|Carbonsäure]] als [[Kohlenstoffdioxid|Kohlendioxid]] (CO2) abgespalten und das restliche Molekül [[Oxidation|oxidiert]] wird. Auf diese Weise entsteht das weitaus meiste Kohlendioxid, das Lebewesen ausatmen oder auf andere Weise abgeben. Bei der [[Zellatmung]] finden drei verschiedene oxidative Decarboxylierungen statt. Die Substrate sind [[Pyruvat]], das aus der [[Glykolyse]] stammt, sowie [[Isocitrat]] und [[α-Ketoglutarat]] als Metaboliten im [[Citratzyklus]]. Die Oxidation erfolgt hier, indem zwei [[Wasserstoff]]atome auf [[Nicotinamidadenindinukleotid]] (NAD+) übertragen werden. Der Wasserstoff wird der [[Atmungskette]] zugeführt und dort letztlich zur [[Reduktion (Chemie)|Reduktion]] von [[Sauerstoff]] verwendet.

== Beteiligte Enzyme und Coenzyme ==

Die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat und α-Ketoglutarat wird von großen Multienzymkomplexen katalysiert, die aus vielen Kopien von drei Enzymen bestehen: einer [[Decarboxylase]], einer [[Oxidoreduktase]] und einer [[Dehydrogenase]]. Als [[Coenzyme]] werden [[Thiaminpyrophosphat]], [[Coenzym A]] und [[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD+]], als prosthetische Gruppen [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD]] und [[Liponsäure]] benötigt. Die enzymatische Umsetzung von Pyruvat zu Acetyl-CoA wird durch den [[Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex]] katalysiert. α-Ketoglutarat wird im [[α-Ketoglutarat-Dehydrogenase|α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex]] zu Succinyl-CoA umgesetzt. Mit Ausnahme der jeweiligen Dehydrogenase, die die Substratspezifität (für Pyruvat oder α-Ketoglutarat) bedingt, sind die beiden Enzymkomplexe einander sehr ähnlich, was auf einen gemeinsamen evolutionären Ursprung hindeutet. Dagegen wird die oxidative Decarboxylierung von Isocitrat von einem einzelnen Enzym katalysiert, der [[Isocitrat-Dehydrogenase]].<ref>Albert L. Lehninger, David L. Nelson, Michael M. Cox: ''Prinzipien der Biochemie''. 2. Aufl., Spektrum, Heidelberg/Berlin/Oxford 1994, S. 522–525 und 530f.</ref>

== Ablauf der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat ==
[[Datei:PDH schema.png|thumb|510px|Darstellung der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat (R = H) oder α-Ketoglutarat (R = CH2–CH2–COO−). Thiaminpyrophosphat (TPP) sowie Liponamid wurden nur ausschnittsweise dargestellt. Für Einzelheiten bitte Text beachten.]]
Der Ablauf der oxidativen Decarboxylierung ist am Beispiel von Pyruvat dargestellt (vgl. Schema im Bild, R=H):

* Das Pyruvat lagert sich an Thiaminpyrophosphat (TPP), einem Derivat des Vitamin B1, an. Dann wird die Säuregruppe des Pyruvats als CO2 abgespalten, so dass Hydroxyethyl-TPP entsteht (Schritt '''A''' im Schema). Dies wird von der [[Pyruvatdehydrogenase E1|Pyruvat-Dehydrogenase-Komponente (E1)]] katalysiert.

* Die Hydroxyethyl-Gruppe wird auf [[Liponamid]] übertragen. Es entsteht ein [[Thioester]], das Acetyl-Dihydroliponamid, als Oxidationsmittel dient also die Disulfidgruppe. Das TPP wird dabei regeneriert (Schritt '''B'''). Auch diese Reaktion wird von der Pyruvat-Dehydrogenase-Komponente katalysiert.

* Die Acetylgruppe wird auf Coenzym A übertragen, es entsteht Acetyl-CoA. Katalysiert wird dieser Schritt durch die [[Dihydrolipoyl-Transacetylase|Dihydrolipoyl-Transacetylase (E2)]]. Dies ist chemisch gesehen eine [[Umesterung]] (Schritt '''C''').

* Das Liponamid wird durch eine [[Dihydrolipoyl-Dehydrogenase|Dihydrolipoyl-Dehydrogenase (E3)]] regeneriert, indem das Dihydroliponamid mit enzymgebundenem FAD zu Liponamid oxidiert wird (Schritt '''D'''). FAD ist aber nicht [[kovalent]] enzymgebunden.<ref>Rassow ''et al.'' ''Biochemie'', S. 105.</ref>

* Schließlich wird FAD durch Reduktion von NAD+ zu NADH durch dieselbe Dehydrogenase regeneriert (Schritt '''E'''). Hierbei ist das Elektronentransferpotential von FADH2 auf NAD+ erhöht, da es mit dem Enzym assoziiert ist.<ref>Berg ''et al.'' ''Biochemie''; S. 538.</ref>

Die Bilanz der oxidativen Decarboxylierung für Pyruvat lautet:

:<math>\mathrm{CH_3COCOOH + NAD^+ + CoA\text{-}SH \longrightarrow CH_3CO\text{-}SCoA + NADH+H^+ + CO_2}</math>

== Beispiele aus der Organischen Chemie ==
In der [[Organische Chemie|organischen Chemie]] generell bezeichnet '''oxidative Decarboxylierung''' eine Reaktion, bei der einer Carbonsäure unter Oxidation der Kohlenstoffkette Kohlenstoffdioxid abgespalten wird. Dies kann beispielsweise durch Erhitzen oder durch Oxidation mit [[Bleitetraacetat]] geschehen ([[Kochi-Reaktion]]).<ref name="Latscha" /> In der [[Hunsdiecker-Reaktion]] erfolgt die oxidative Decarboxylierung über Silbersalze.<ref name="Latscha">Hans Peter Latscha, Uli Kazmaier und Helmut Alfons Klein: ''Organische Chemie: Chemie-Basiswissen II''; 5. Auflage. Springer Verlag, Berlin 2002; ISBN 3-540-42941-7; S. 257.</ref>

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, Lubert Stryer und John L. Tymoczko: ''Biochemie''. Spektrum Akademischer Verlag; 6. Auflage 2007; ISBN 3827418003; S. 533–538.
* [[Joachim Rassow]], Karin Hauser, Roland Netzker und Rainer Deutzmann: ''Biochemie''. Thieme Verlag Stuttgart; 2. Auflage 2008; ISBN 978-3-13-125352-1; S. 104–109.

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Ketosäure-Dehydrogenase-Komplexe|Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: alpha-Ketoglutarat-Dehydrogenase|α-Ketoglutarat-Dehydrogenase}}

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Stoffwechselweg]]
[[Kategorie:Biochemische Reaktion]]
[[Kategorie:Oxidation]]

Oxidative Decarboxylierung - Versionsgeschichte

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