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{{Infobox Protein
| Name = Ovalbumin (''Gallus gallus'')
| Bild = Ovalbumin 1OVA.png
| Bild_legende = Bändermodell von zwei Seiten nach {{PDB|1OVA}}
| PDB = {{PDB2|1jti}}, {{PDB2|1ova}}, {{PDB2|1p1z}}, {{PDB2|1p4l}}, {{PDB2|1uhg}}, {{PDB2|1vac}}
| Groesse = 385 [[Aminosäuren]]; 42,8 [[Dalton (Einheit)|kDa]]
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol =
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| UniProt = P01012
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|9006-59-1}}
| CASergänzend =
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| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = Serpine
| Taxon = [[Lebewesen]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Ovalbumin''' (Abkürzung: '''OVA''') oder '''Eieralbumin''' ist das mengenmäßig häufigste [[Protein]] im [[Eiklar]] von [[Vogelei]]ern (55–65 Prozent). Die Funktion von Ovalbumin ist nicht eindeutig geklärt, doch es wird vermutet, dass es sich um ein [[Speicherprotein]] handelt.<ref>Gettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. ''Chemical Reviews'' 102(12): 4751–4804.</ref> Ovalbumin gehört zu den [[Serpine]]n. Im Gegensatz zu anderen Serpinen ist Ovalbumin jedoch nicht in der Lage, [[Serinproteasen]] zu hemmen.

[[Albert Neuberger]] wies 1938 nach, dass es ein [[Glykoprotein]] war<ref>A. Neuberger: ''Carbohydrates in protein.'' In: ''Biochemical Journal.'' 32, 1938, S. 1435–1451, {{DOI|10.1042/bj0321435}}.</ref> und eröffnete damit die Glykoprotein-Forschung.

== Biosynthese ==
Das Gen für Ovalbumin ist beim [[Haushuhn]] (''Gallus gallus domesticus'') auf [[Chromosom]] 2 zu finden und umfasst 8 [[Exon]]s und 5900 [[Basenpaar]]e (5,9 kbp). Die [[Transkription (Biologie)|transkribierte]] [[mRNA]] enthält 1392 Basen und nach der [[Translation (Biologie)|Translation]] und weiterer [[posttranslationale Modifikation|posttranslationaler Modifikation]] entsteht das aus 385 [[Aminosäuren]] bestehende Ovalbumin mit einer [[Molekülmasse]] von 42,8 [[Dalton (Einheit)|kDa]].<ref>[http://www.ensembl.org/Gallus_gallus/geneview?gene=ENSGALT00000020995 ENSEMBL-Eintrag]</ref> Die [[Aminosäuresequenz|Proteinsequenz]] von Hühner-Ovalbumins wurde 1981 vollständig aufgeklärt.<ref name="PMID7016535">A. D. Nisbet, R. H. Saundry u. a.: ''The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin.'' In: ''[[European Journal of Biochemistry]] / FEBS.'' Band 115, Nummer 2, April 1981, S. 335–345, {{doi|10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x}} (freier Volltext). PMID 7016535.</ref>

== Verwendung ==
Ovalbumin hat für die Proteinforschung einen hohen Rang, da es historisch aufgrund seiner großen Verfügbarkeit für die Entwicklung der Techniken zur [[Molmasse]]nmessung und der [[Proteinstruktur|Strukturaufklärung]] verwendet wurde. Es dient jetzt noch als Vergleichsstandard in diesen Bereichen. Durch seine den [[Serpine]]n ähnliche Struktur wird es zur Erforschung dieser Proteinfamilie benutzt. Außerdem verwendet man es in der [[Immunologie]], um eine allergische Reaktion hervorzurufen.<ref>{{Webarchiv |url=http://www.fordras.com/ovalbumin |text=Infomaterial bei Fordras |wayback=20081002012804 |archiv-bot=}}</ref>
In der [[Krebsimmuntherapie|Immunonkologie]] werden sogenannte E.G7-OVA-Zelllinien verwendet, die auf einem [[Lymphom]] der [[Farbmaus|Maus]] basiert. Diese Zellen enthalten durch Einführung eines [[Plasmid]]s, die vollständige Sequenz von Ovalbumin, was zu einer konstitutiven OVA-Synthese und -Sekretion führt. C57BL/6N-Mäuse, die mit E.G7-OVA-Zellen immunisiert wurden, weisen auf H-2Kb beschränkte [[Zytotoxische T-Zelle]]n auf, die für das Peptid OVA<sub>258-276</sub> (im [[Einbuchstabencode]] SIINFEKL)<ref name="PMID31147936">D. Dersh, J. W. Yewdell, J. Wei: ''A SIINFEKL-Based System to Measure MHC Class I Antigen Presentation Efficiency and Kinetics.'' In: ''Methods in molecular biology.'' Band 1988, 2019, S. 109–122, {{DOI|10.1007/978-1-4939-9450-2_9}}, PMID 31147936, {{PMC|6661116}}.</ref> spezifisch sind, was dieses Modell für die Entwicklung von Immuntherapeutika wertvoll macht.<ref>[https://models.crownbio.com/models/e-g7-ova/ ''E.G7-OVA - Model Information''] Informationen zur Zelllinie E.G7-OVA, abgerufen am 3. November 2023</ref><ref name="PMID25394516">H. Toyota, N. Yanase, T. Yoshimoto, M. Harada, Y. Kato, J. Mizuguchi: ''Vaccination with OVA-bound nanoparticles encapsulating IL-7 inhibits the growth of OVA-expressing E.G7 tumor cells in vivo.'' In: ''[[Oncology Reports]].'' Band 33, Nummer 1, Januar 2015, S. 292–296, {{DOI|10.3892/or.2014.3603}}, PMID 25394516.</ref>

== Geschichte ==
Hühner-Ovalbumin war (nach [[Hämoglobin]] im Jahr 1870) das zweite Protein, das rein und in Kristallform dargestellt wurde. [[Franz Hofmeister]] gelang 1889 durch vorsichtiges Ausfällen mit [[Ammoniumsulfat]]lösung, reines Ovalbumin herzustellen und daraus Kristalle zu züchten. Den Namen erhielt das Protein erst im Jahr 1900 von Osborne and Campbell.<ref>[[Rudolf Hausmann (Mediziner)|Rudolf Hausmann]]: ''To Grasp the Essence of Life. A History of Molecular Biology.'' Springer 2003. ISBN 1-4020-1092-3, S. 10.</ref>

== Eigenschaften ==
Ovalbumin kann bei Menschen [[Allergie]]n auslösen.<ref>{{Literatur |Autor=Sabine Schnadt, Dr Sylvia Pfaff |Titel=Allergene |Verlag=Behr’s Verlag |Datum=2015-01-02 |ISBN=978-3-95468-239-3 |Online={{Google Buch|BuchID=Bn2EBwAAQBAJ|Seite=PA11}} |Seiten=11}}</ref> Es ist [[Hydrophobie|wasserabweisend]].<ref>Haskard Carolyn A., Eunice C. Y. Li-Chan: ''Hydrophobicity of bovine serum albumin and ovalbumin determined using uncharged (PRODAN) and anionic (ANS<sup>−</sup>) fluorescent probes.'' Agricultural and Food Chemistry, Band 46, Nr. 7, 1998, S. 2671–2677, {{DOI|10.1021/jf970876y}}.</ref>
Hühner-Ovalbumin [[Denaturierung (Biochemie)|denaturiert]] bei 84,5 °C.<ref>{{Literatur |Autor=John W. Donovan, Carol J. Mapes |Titel=A differential scanning calorimetric study of conversion of ovalbumin to S ‐ovalbumin in eggs |Sammelwerk=Journal of the Science of Food and Agriculture |Band=27 |Nummer=2 |Datum=1976-02 |DOI=10.1002/jsfa.2740270220 |Seiten=197–204}}</ref>

== Literatur ==
* [[Karl Arnold (Chemiker)|Carl Arnold]]: ''Repetitorium der Chemie, mit besonderer Berücksichtigung der für die Medizin wichtigen Verbindungen sowie des „Arzneibuches für das Deutsche Reich“ und anderer Pharmakopöen.'' (1. Auflage 1884). 7. Auflage: Hamburg/Leipzig 1896, S. 531 (''Eieralbumin'').
* F. Hofmeister: ''Ueber die Darstellung von krystallisirtem Eieralbumin und die Krystallisirbarkeit colloider Stoffe.'' [[Zeitschrift für Physiologische Chemie]] 14/-/'''1890'''. S. 165–172 [https://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16778? Faksimile bei MPIWG]
* F. Hofmeister: ''Ueber die Zusammensetzung des krystallinischen Eieralbumins.'' Zeitschrift für Physiologische Chemie 16/-/'''1892'''. S. 187–191 [https://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16849? Faksimile bei MPIWG]
* T. B. Osborne und G. F. Campbell, J. Am. Chem. Soc. 22/-/'''1900'''. S. 422ff

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Speicherprotein]]
[[Kategorie:Lebensmittelinhaltsstoff]]
[[Kategorie:Ei (Entwicklungsbiologie)]]

Ovalbumin - Versionsgeschichte

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