~2025-115516: hab ich grad gesehen, hat mich genervt

2025-07-02T13:15:19Z

hab ich grad gesehen, hat mich genervt

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'''Opsin''' (zu {{grcS|ὄψις|ópsis}} „Sehen, Wahrnehmung, Auge“) bezeichnet den [[Protein]]anteil eines Sehpigments, das insgesamt aus einem Protein sowie einem [[Chromophor]] besteht. Im englischen Sprachraum findet sich die Bezeichnung ''Opsin'' allerdings oft auch für das gesamte Sehpigment.

Opsine gehören zur Superfamilie der heptahelicalen Transmembranproteine bzw. [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein-gekoppelten Rezeptoren]]. Der Chromophor ist ein [[Terpenoid]], meist 11-''cis''-[[Retinal]] (Retinal 1) oder 11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2).

Es gibt zwei verschiedene Gruppen von Opsinen, die [[Skotopsin]]e oder Stäbchen-Opsine, die in den [[Stäbchen (Auge)|Stäbchen]] für das Sehen in der Dämmerung und Dunkelheit verantwortlich sind, sowie die [[Photopsin]]e oder Zapfen-Opsine, die in den [[Zapfen (Auge)|Zapfen]] das [[Farbsehen]] ermöglichen. 11-''cis''-Retinal bildet dabei zusammen mit dem Stäbchen-Opsin das lichtempfindliche Pigment-Molekül [[Rhodopsin]], das den Prozess der [[Visuelle Signaltransduktion|visuellen Signaltransduktion]] in den Stäbchen auslöst, und zusammen mit den verschiedenen Zapfen-Opsinen die bei verschiedenen Farben absorbierenden [[Iodopsin]]e (siehe unten), die dasselbe in den Zapfen besorgen.

== Lokalisierung ==
Opsin wird bei Wirbeltieren im Wesentlichen in der Verbindung mit Retinal im [[Netzhaut|Außensegment]] der [[Photorezeptor]]en eingelagert. Bei den [[Stäbchen (Auge)|Stäbchen]] sitzt das Rhodopsin in den Disks und deckt dort 90 % des gesamten Proteingehalts der Struktur ab. In den [[Zapfen (Auge)|Zapfen]] befinden sich die dem Rhodopsin entsprechenden Iodopsine in [[Zapfen (Auge)#Zellbiologischer Aufbau|Membraneinfaltungen]]. Bei [[Insekten]] und anderen Tieren mit Photorezeptoren des [[Rhabdomer]]-Typs wird das Protein in die Membran des [[Mikrovilli]]saums der Sehzellen eingebaut.

== Nomenklatur ==
Die bekanntesten in tierischer Retina gefundenen Pigmentmoleküle heißen wie das Protein mit jeweils einem Präfix zur Kennzeichnung ihrer [[Farbe|Eigenfarbe]] oder aber [[Komplementärfarbe]]. Dieser heuristische, dabei aber inkonsistente Ansatz zur Benennung wird den später erzielten Forschungsergebnissen zwar nicht gerecht, ist aber bis in die Gegenwart in Verwendung, woraus sich viele Missverständnisse ergeben, die vor allem in der Sekundärliteratur und fachübergreifenden Lehre zu Tage treten.

So wurden die Namen der unterschiedlichen Sehpigmente zunächst häufig aus einem ihre eigene Farbe charakterisierenden [[Präfix]], gefolgt vom Wort ''-opsin'', gebildet. So war etwa [[Cyanopsin]] das ''blaue Sehpigment'' und ''Chloropsin'' das ''gelb-grüne Sehpigment''. Nachdem erkannt wurde, dass die Farbabsorption des kompletten Sehpigments nur wenig seinem Chromophor, dafür umso mehr von der räumlichen Anordnung des Opsin-Proteins abhängt, wurden diese Bezeichnungen allmählich geändert und bezeichnen jetzt eher den Einsatzort oder die Sensitivität des Pigments, oft auch das gesamte Sehpigment (und nicht nur seinen Proteinanteil) als ''Opsin''. Dementsprechend spricht man neuerdings beispielsweise nur noch vom ''rot-sensitiven'' oder ''LW-Opsin'' (''langwelliges Opsin'' bzw. ''long wavelength opsin''). Lediglich beim farbneutralen Sehpigment der Stäbchen dominiert weiterhin sein historischer Trivialname ''Rhodopsin'' (''Sehpurpur'').

Die nachfolgenden Absätze versuchen einen Überblick über die verschiedenen momentan gebräuchlichen Nomenklaturen der Opsine zu geben, wobei noch einmal darauf hingewiesen wird, dass diese zum Teil recht uneinheitlich sind:
[[Datei:Stammbaum der Opsine.GIF|mini|hochkant=2.2|<div style="font-size:115%;">'''[[Phylogenetischer Baum|Stammbaum]] der Opsine bei Tieren (Typ 2 Opsine)''' Bei den [[Wirbeltiere]]n gibt es 5 Gruppen von zum Sehen verwendeten Opsinen. 4 davon dienen üblicherweise dem Farbensehen in den Zäpfchen, und eine dem Sehen in Dämmerung und Dunkelheit in den Stäbchen. In der folgenden Graphik steht lw (für langwellig – rot markiert) für ein Opsin das im langwelligen Bereich am besten absorbiert. Die meisten untersuchten Arten sehen damit im roten Bereich, einige im grünen Bereich. Bei den [[Menschenaffen|Menschenaffen]] hat sich das Gen verdoppelt und eine Variante ist mutiert, sodass wir damit grün und rot sehen können, bei dem [[Zebrabärbling]] ist das ebenfalls geschehen und er unterscheidet hiermit zwei verschiedene Rottöne. Das zweite Opsin dient bei den meisten Wirbeltieren zur Wahrnehmung von UV-Licht und heißt deshalb UVS oder aus sw1 (für short wave 1) einige Tiere sehen damit violett, der Mensch sieht damit blau. Ein weiteres Opsin dient bei den Wirbeltieren, die es besitzen zur Wahrnehmung von blauem Licht. Bei den [[Säugetiere]]n und damit auch beim Menschen ist es verlorengegangen. RH2 ist so abgekürzt, weil es dem Rhodopsin auffallend ähnlich ist und dient bei den Arten, die es besitzen der Wahrnehmung von grünem Licht. RH (Rhodopsin) dient dem Sehen bei Dämmerung und Dunkelheit.<ref name="Shichida2009"/></div>]]

=== Opsin in der allgemeinen Biosensorik ===
:;[[Rhodopsin]]:als Sehpigment der Tiere ([[Vertebraten|mit]] und [[Evertebraten|ohne Wirbelsäule]]) basiert auf Retinal 1 und absorbiert abhängig von der Spezies maximal zwischen 492 nm und 502 nm.<ref name="Wald1967"/>
:;[[Iodopsin]]: als Sehpigment der Farbsensoren tierischer [[Farbwahrnehmung|Polychromaten]] basiert wie Rhodopsin auf Retinal 1 und absorbiert abhängig von Spezies und Typ des Zapfens maximal bei etwa 350 nm (UV), etwa 420 nm (S), ca. 535 nm (M), ca. 565 nm (L) oder ca. 640 nm (XL).<ref name="Wald1967" />
:;[[Porphyropsin]]: als Sehpigment der Süßwasserfische enthält Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1 des Rhodopsin. Sein Absorptionsmaximum liegt bei 522 nm.<ref name="Wald1967" />
:;[[Cyanopsin]]: als Sehpigment der Farbsensoren von Süßwasserfischen enthält analog zu Porphyropsin Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie Iodopsin. Es absorbiert bei Wellenlängen maximal, die denen des Iodopsins ähnlich sind.<ref name="Wald1967" />
:;[[Skotopsin]]:Opsin der Stäbchen, das mit Retinal 1 zusammen Rhodopsin bildet.<ref name="Wald1955-05"/>
:;[[Photopsin]]: Opsin der Zapfen, das mit Retinal 1 zusammen Iodopsin bildet.<ref name="Wald1955-05" />

=== Probleme der Verwendung des unscharfen Begriffs Opsin ===
Die Namensgebung darf nicht in aller Strenge so aufgefasst werden, wie man es von kleineren Molekülen aus der Chemie gewohnt ist. So ergeben schon kleine Variationen im Aufbau des Opsin-Proteins unterschiedliche Absorptionsspektren der jeweils verglichenen, individuellen Pigment-Varianten. Das Absorptionsmaximum kann einem „bestimmten“ Opsin also nur bei gleichzeitiger Angabe wenigstens des gebundenen Retinals und der zoologischen Herkunft zugeordnet werden, und selbst dann ist dieser Wert nur als Standardwert der Vertreter dieser angegebenen Spezies zu verstehen. Zudem verwenden unterschiedliche Autoren diese Begriffe in ihren Veröffentlichungen recht uneinheitlich. So wird etwa „Iodopsin“ als Überbegriff für die verschiedenen Pigmente der Zapfen verwendet, obwohl es auch ein ganz spezielles dieser Pigmente bezeichnet.<ref name="Jod"/> Als „Rhodopsin“ wird zumeist der Sehpurpur der Stäbchen bezeichnet, obwohl in der Fachliteratur bisweilen auch die [[Zapfen (Auge)#Zellbiologischer Aufbau|Signaltransduktion der Zapfen]] dem „Rhodopsin“ zugeschrieben wird. „Porphyropsin“ wiederum wird meist als Sehpurpur der Süßwasserfische dem „Rhodopsin“ der Landtiere gegenübergestellt, obwohl auch ein Pigment der Zapfen der [[Altweltaffen]] diese Bezeichnung trägt. Das „Porphyropsin“ der Stäbchen der Süßwasserfische allerdings besitzt Retinal 2 als Chromophor, während „Porphyropsin“ der Altweltaffen genaugenommen eine Variante der Iodopsine ist, also aus Retinal 1 als Chromophor und einem Zapfen-Opsin als Proteinkomponente aufgebaut ist.

== Konventionen zur Vermeidung von begrifflichen Inkohärenzen ==
Der Begriff Opsin beschreibt in Singular und Plural jeweils den notwendigen aber nicht hinreichenden Protein-Bestandteil eines Sehpigments.

=== Klassifizierung der Opsine nach dem Zelltyp, in dem sie auftreten ===
:;Skotopsin: Das Opsin von Sehpigmenten, die keine Farbempfindungen in der Verarbeitungskaskade hervorrufen, heißt [[Skotopsin]]. Es kommt in den Stäbchen vor.
:;Photopsin: Das Opsin von Sehpigmenten, dessen Reaktion zu einer Farbempfindung führt, heißt [[Photopsin]]. Es kommt in den Zapfen vor.

'''Schwachstelle dieser Definition:''' Farbempfindungen sind möglich, sobald zwei Sehpigmente mit unterschiedlicher spektraler Empfindlichkeit vorhanden sind. Unabhängig von deren Namen und Chemie. Farbempfindungen entstehen durch das Vergleichen der Reize verschiedener Sehpigmente. Im Prinzip reicht sogar ein Sehpigment oder Sensor mit verschiedenen vorgeschalteten Filtern aus (Beispiele: [[MKF 6|MKF-6]], [[Bayer-Sensor|RGB-Sensor]]).

=== Klassifizierung der Photopsine in Spektralklassen ===
Photopsine werden nach dem Absorptionsmaximum des jeweils von ihnen mit dem Chromophor zusammen gebildeten Sehpigments grob in derzeit 5 Spektralklassen eingeteilt:
:;XL-Opsin: ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen [[Infrarotstrahlung|Infrarot]] ausbildet.
:;L-Opsin: ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im langwelligen [[Lichtspektrum|VIS]] bildet.
:;M-Opsin: ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im mittleren Frequenzbereich des VIS bildet.
:;S-Opsin: ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im kurzwelligen VIS bildet.
:;UV-Opsin: ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen [[Ultraviolettstrahlung|Ultraviolett]] ausbildet.

=== Ausnahme von der strengen Konvention ===
Die beiden bisher besonders gründlich erforschten Klassen von Sehpigmenten unterscheiden sich wesentlich im Chromophor und heißen für Retinal-1-Typen '''Rhodopsin''' bzw. für Retinal-2-Typen '''Porphyropsin'''. Diese Benennung von Sehpigmenten mit Begriffen, die auf -opsin enden, geht auf die elementaren Arbeiten von [[George Wald]] zurück. Sie ist zu stark in der Fachliteratur verankert, als dass sie vermieden werden könnte.

== Übersichtstabelle ==
{| class="wikitable"
|-
!Chromophor
!Opsin-Typ
!Pigment
!Absorptions- maximum λmax in nm
!Beispiele für das Vorkommen
|-
|11-''cis''-[[Retinal]] (Retinal 1)||Skotopsin||[[Rhodopsin]]||500
|Wirbeltiere einschließlich des Menschen
|-
|11-''cis''-Retinal||UV-Photopsin||UV-[[Iodopsin]]||340
|Honigbiene
|-
|11-''cis''-Retinal||S-Photopsin||S-Iodopsin||430
|rowspan="2"|Affen
|-
|11-''cis''-Retinal||M-Photopsin||M-Iodopsin||535
|-
|11-''cis''-Retinal||L-Photopsin||L-Iodopsin||565
|Altweltaffen
|-
|11-''cis''-Retinal||{{nowrap|(Apo-)}}[[Melanopsin]]||Holo-Melanopsin||485
|Mensch (retinale Ganglienzellen)
|-
|11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2)||Skotopsin||[[Porphyropsin]]||520
|rowspan="6"|Süßwasserfische, Amphibien
|-
|11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||UV-Photopsin||UV-Cyanopsin||360
|-
|11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||S-Photopsin||S-Cyanopsin||420
|-
|11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||M-Photopsin||M-Cyanopsin||530
|-
|11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||L-Photopsin||L-[[Cyanopsin]]||580
|-
|11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||XL-Photopsin||XL-Cyanopsin||620
|-
|9-''cis''-Retinal||Skotopsin||Iso-Rhodopsin||485
| 
|-
|9-''cis''-Retinal||Photopsin||Iso-Iodopsin||515
| 
|-
|9-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||Skotopsin||Iso-Porphyropsin||510
| 
|-
|9-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal||Photopsin||Iso-Cyanopsin||575
| 
|-
|13-''cis''-Retinal||Bakterien-Opsin||[[Bakteriorhodopsin]], [[Proteorhodopsin]]||560
|Bakterien (lichtgetriebene [[Protonenpumpe]], siehe auch [[Chemiosmotische Kopplung]])
|-
|13-''cis''-Retinal||Halo-Opsin||[[Halorhodopsin]]<ref name="Halorhodopsin"/>||570
|Halobakterien ([[Lichtgesteuerte Ionenkanäle|lichtgesteuerter Chlorid-Kanal]])
|-
|13-''cis''-Retinal||Channel-Opsine||[[Channelrhodopsin]]e||460 – 535
|Algen ([[Lichtgesteuerte Ionenkanäle|lichtgesteuerter Kationen-Kanal]])
|}

== Defekte ==
Defekte in den Opsin-[[Gen]]en der Zapfen können zur [[Farbenblind]]heit führen. Defekte im Opsin-Gen der [[Stäbchen (Auge)|Stäbchen]] können zu einer [[Retinitis pigmentosa]] führen.

== Mikrobielle Opsine ==
Grundsätzlich lassen sich zwei Typen von Opsinen unterscheiden:<ref name="Plachetzki2009"/><ref name="Fernald2006"/>
* Opsine des Typs 1 werden von [[Prokaryoten]] ([[Bacteriorhodopsin]] und [[Halorhodopsin]]<ref name="Halorhodopsin"/> bei [[Archaeen]]), einigen [[Mikroalgen|einzelligen Algen]] ([[Channelrhodopsin]]e) und Pilzen verwendet. Sie sind wichtig für die [[Photosynthese#Anoxygene Photosynthese|anoxygene Photosynthese]] bei Prokaryoten.<ref name="Waschuk2005"/>
* Opsine des Typs 2 werden von Tieren genutzt.<ref name="Plachetzki2009"/> Opsine dieses Typs gehören zur als Klasse A bezeichneten [[Proteinfamilie]] [[G-Protein-gekoppelte Rezeptoren#Einteilung|G-Protein-gekoppelten Rezeptoren]]. Diese Opsine sind [[G-Protein-gekoppelte Rezeptoren]] (GPCRs)<ref name="Katritch2013"/>
Beide Typen sind Rezeptoren mit sieben [[Transmembranprotein|Transmembranen]] und werden durch die [[kovalente Bindung]] von [[Retinal]] als [[Chromophor]] zu Licht wahrnehmenden [[Photorezeptor]]en. Sie sind jedoch auf Sequenzebene nicht miteinander verwandt. Die Tatsache, dass sie beide ein Retinal verwenden, ist das Ergebnis einer konvergenten Evolution.<ref name="Findlay1986"/><ref name="Chen2002"/>

Bei Pilzen wie ''[[Blastocladiella emersonii]]'' ([[Blastocladiales]]<ref name="NCBI_Be"/>), einem [[Flagellum|begeißelten]], früh divergierenden (im [[Phylogenetischer Baum|Stammbaum]] stehenden) Pilz, werden Opsine vom Typ 1 für die [[Phototaxis]] verwendet.<ref name="Avelar2015"/>

Bei ''[[Spizellomyces punctatus]]'' ([[Chytridiomycetes]]) wurden jedoch keine Opsine vom Typ 1 gefunden,<ref name="Galindo2022"/> dafür jedoch ein mutmaßliches Opsin vom Typ 2.
Dieses hat mit anderen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren eine Reihe von [[Konservierung|konservierten]] [[Sequenzmotiv|Motiven]] und [[Aminosäure]]n gemeinsam, darunter das [[Lysin]], das dem [[Monomer|Residuum]] [[Rhodopsin#Rhodopsinstruktur|296 im Rinderrhodopsin]] entspricht<ref name="Ahrendt2017"/> – dieses ist für die Netzhautbindung ({{enS|retinal binding}}) und die [[Sensibilität (Neurowissenschaft)|Lichtsensorik]] von Bedeutung<ref name="Leung2020"/>.
Wie das [[TM-Score]] ({{enS}} {{lang|en|Template modeling score}}, auch {{lang|en|template-based structure modelling}}<ref name="Price2022"/>) nahelegt, ist es auch strukturell den tierischen Typ-2-Opsinen ähnlich. Zumindest rechnerisch kann es Retinal als Chromophor binden, allerdings bevorzugt 9-''cis''-Retinal,<ref name="Ahrendt2017" /><ref name="ci9R"/> im Gegensatz zu den meisten klassischen tierischen Typ-2-Opsinen, wie etwa dem Rinderrhodopsin, das im dunklen Zustand an das 11-''cis''-Retinal bindet<ref name="Wald1934"/><ref name="Wald1955-07"/><ref name="Brown1956"/><ref name="Oroshnik1956-06"/><ref name="Oroshnik1956-09"/>
Die biologische Funktion des Opsins von ''S. punctatus'' ist noch unbekannt (Stand 2017).<ref name="Ahrendt2017" />
Es ist auch noch nicht klar, ob es sich tatsächlich um ein Opsin vom Typ 2 handelt, da es in der umfassenden Opsin-[[Phylogenie]] von Gühmann ''et al.'' (2022) fehlt.<ref name="Gühmann2022"/>
Wenn es sich tatsächlich um einen Photorezeptor handeln sollte, dann könnte sich die Lichtempfindlichkeit im Prinzip unabhängig von der andrer Pilze entwickelt haben.

== Siehe auch ==
* [[Farbwahrnehmung]]

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="NCBI_Be">
[[National Center for Biotechnology Information|NCBI]] Taxonomy Browser: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Tree&id=4808&lvl=3&p=has_linkout&p=blast_url&p=genome_blast&keep=1&srchmode=1&unlock Blastocladiella emersonii], Details: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Info&id=4808 ''Blastocladiella emersonii'' Cantino & Hyatt, 1953] (species).
</ref>
<ref name="Jod">
{{Webarchiv|url=http://www.imedo.de/medizinlexikon/iodopsin | wayback=20091015063727 | text=Lexikon der Medizin: ''Iodopsin''}} bei imedo.de.
</ref>
<ref name="ci9R">
[https://www.sigmaaldrich.com/NL/en/product/sigma/r5754 9-''cis''-Retinal]. Auf: Merck (sigmaaldrich.com).
</ref>
<ref name="Halorhodopsin">
[https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/halorhodopsin/30391 Halorhodopsin]. Lexikon der Biologie, [[spektrum.de]].
</ref>
<ref name="Ahrendt2017">
Steven R. Ahrendt, Edgar Mauricio Medina, Chia-en A. Chang, Jason E. Stajich: '' Exploring the binding properties and structural stability of an opsin in the chytrid ''Spizellomyces punctatus'' using comparative and molecular modeling''. In: ''PeerJ'', Band 5, 27. April 2017, S. e3206; [[doi:10.7717/peerj.3206]], PMID 28462022, {{PMC|5410147}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Avelar2015">
Gabriela Mól Avelar, Talita Glaser, Guy Leonard, Thomas A. Richards, Henning Ulrich, Suely L. Gomes: ''A Cyclic GMP-Dependent K+ Channel in the Blastocladiomycete Fungus ''Blastocladiella emersonii''.'' In: ''Eukaryotic Cell'', Band 14, Nr. 9, September 2015, S. 958–963; [[doi:10.1128/EC.00087-15]], PMID 26150416, {{PMC|4551585}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Brown1956">
{{cite journal |author=Paul K. Brown, [[George Wald]] |title=The Neo-b Isomer of Vitamin A and Retinene. |journal=The Journal of Biological Chemistry |date=1956-10 |volume=222 |issue=2 |pages=865–877 |doi=10.1016/S0021-9258(20)89944-X |pmid=13367054 |language=en }}
</ref>
<ref name="Chen2002">
{{cite journal |doi=10.1016/S1011-1344(02)00245-2 |pmid=11960728 |title=All-trans to 13-cis retinal isomerization in light-adapted bacteriorhodopsin at acidic pH |date=2002-04 |last1=Chen |first1=De-Liang |last2=Wang |first2=Guang-yu |last3=Xu |first3=Bing |last4=Hu |first4=Kun-Sheng |journal=Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology |volume=66 |issue=3 |pages=188–194 |language=en }}
</ref>
<ref name="Fernald2006">
{{cite journal |last1=Fernald |first1=Russell D. |title=Casting a Genetic Light on the Evolution of Eyes |journal=Science |date=2006-09-29 |volume=313 |issue=5795 |pages=1914–1918 |doi=10.1126/science.1127889 |pmid=17008522 |bibcode=2006Sci...313.1914F |language=en }}
</ref>
<ref name="Findlay1986">
{{cite journal |last1=Findlay |first1=John B. C. |last2=Pappin |first2=Darryl J. C. |title=The opsin family of proteins. |journal=The Biochemical Journal |date=1986-09-15 |volume=238 |issue=3 |pages=625–42 |doi=10.1042/bj2380625 |pmid=2948499|pmc=1147185 |language=en }}
</ref>
<ref name="Galindo2022">
{{cite journal |last1=Galindo |first1=Luis Javier |last2=Milner |first2=David S. |last3=Gomes |first3=Suely Lopes |last4=Richards |first4=Thomas A. |title=A light-sensing system in the common ancestor of the fungi |journal=Current Biology |date=2022-07 |volume=32 |issue=14 |pages=3146–3153.e3 |doi=10.1016/j.cub.2022.05.034|pmid=35675809 |pmc=9616733 |language=en }}
</ref>
<ref name="Gühmann2022">
{{cite journal |last1=Gühmann |first1=Martin |last2=Porter |first2=Megan L. |last3=Bok |first3=Michael J. |title=The Gluopsins: Opsins without the Retinal Binding Lysine |journal=Cells |date=2022-08-06 |volume=11 |issue=15 |pages=2441 |doi=10.3390/cells11152441 |pmid=35954284 |pmc=9368030 |language=en }}
</ref>
<ref name="Katritch2013">
{{cite journal| author=Vsevolod Katritch, Vadim Cherezov, Raymond C. Stevens| title=Structure-function of the G protein-coupled receptor superfamily| journal=Annual Review of Pharmacology and Toxicology| volume=53| issue=1| pages=531–556| date=2013-01-06| pmid=23140243| pmc=3540149| doi=10.1146/annurev-pharmtox-032112-135923 |language=en }}
</ref>
<ref name="Leung2020">
Nicole Y. Leung, Dhananjay P. Thakur, Adishthi S. Gurav, Sang Hoon Kim, Antonella Di Pizio, Masha Y. Niv, Craig Montell: ''Functions of Opsins in ''Drosophila'' Taste''. In: ''Current Biology'', Band 30, Nr. 8, April 2020, S. 1367–1379.e6; [[doi:10.1016/j.cub.2020.01.068]], PMID 32243853, {{PMC|7252503}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Oroshnik1956-06">
{{cite journal |last1=Oroshnik |first1=William |title=The Synthesis and Configuration of neo-b Vitamin A and Neoretinene b |journal=Journal of the American Chemical Society |date=1956-06 |volume=78 |issue=11 |pages=2651–2652 |doi=10.1021/ja01592a095 |language=en }}
</ref>
<ref name="Oroshnik1956-09">
William Oroshnik, Paul K. Brown, Ruth Hubbard, George Wald: ''Hindered ''cis'' Isomers of Vitamin A and Retinene: The Structure of the neo-b Isomer''. In: ''Proceedings of the National Academy of Sciences'', Band 42, Nr. 9, September 1956, S. 578–580; [[doi:10.1073/pnas.42.9.578]], PMID 16589909, {{PMC|534254}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Plachetzki2009">
{{cite journal |last1=Plachetzki |first1=David C. |last2=Fong |first2=Caitlin R. |last3=Oakley |first3=Todd H. |title=The evolution of phototransduction from an ancestral cyclic nucleotide gated pathway |journal=Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences |date=2010-07-07 |volume=277 |issue=1690 |pages=1963–1969 |doi=10.1098/rspb.2009.1797 |pmid=20219739 |pmc=2880087 |language=en }}
</ref>
<ref name="Price2022">
Stephen Price, Stéphane Tombeur, Alexander Hudson, Nanda Kumar Sathiyamoorthy, Paul Smyth, Anjana Singh, Mara Peccianti, Elisa Baroncelli, Ahmed Essaghir, Ilaria Ferlenghi, Sanjay Kumar Phogat, Gurpreet Singh: ''TMQuery: a database of precomputed template modeling scores for assessment of protein structural similarity''. In: ''Bioinformatics'', Band 38, Nr. 7, März 2022, S. 2062–2063; [[doi:10.1093/bioinformatics/btac044]], Epub 1. Februar 2022.
</ref>
<ref name="Shichida2009">
Yoshinori Shichida, Take Matsuyama: ''Evolution of opsins and phototransduction.'' In: Philosophical Transactions of the Royal Society of London, Band 364, Nr. 1531, 12. Oktober 2009, S. 2881–2895; [[doi:10.1098/rstb.2009.0051]], PMID 19720651, {{PMC|2781858}}.
</ref>
<ref name="Wald1934">
{{cite journal |author=[[George Wald]] |title=Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision |journal=[[Nature]] |date=1934-07-14 |volume=134 |issue=3376 |pages=65 |doi=10.1038/134065a0|bibcode=1934Natur.134...65W |language=en }}
</ref>
<ref name="Wald1955-05">
[[George Wald]], Paul K. Brown, Patricia H. Smith: ''Iodopsin''. In: ''[[Journal of General Physiology|The Journal of General Physiology]]'', Band 38, Nr. 5, 20. Mai 1955, S. 623-681; [[doi:10.1085/jgp.38.5.623]].
</ref>
<ref name="Wald1955-07">
[[George Wald]], Paul K. Brown, Ruth Hubbard, William Oroshnik: ''Hindered ''cis'' Isomers of Vitamin a and Retinene: The Structure of the neo-b Isomer''. In: ''Proceedings of the National Academy of Sciences'', Band 41, Nr. 7, 15. Juli 1955, S. 438–451, {{bibcode|1955PNAS...41..438W}}; [[doi:10.1073/pnas.41.7.438]], PMID 16589696, {{PMC|528115}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Wald1967">
[[George Wald]]: [https://www.nobelprize.org/uploads/2018/06/wald-lecture.pdf The molecular basis of visual excitation] (PDF; 292 kB), Nobel lecture, December 12, 1967.
</ref>
<ref name="Waschuk2005">
Stephen A. Waschuk, Arandi G. Bezerra Jr., Lichi Shi, Leonid S. Brown: ''''Leptosphaeria'' rhodopsin: bacteriorhodopsin-like proton pump from a eukaryote''. In: ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America'', Band 102, Nr. 19, Mai 2005, S. 6879–6883, {{bibcode|2005PNAS..102.6879W}}; [[doi:10.1073/pnas.0409659102]], PMID 15860584, {{PMC|1100770}} ({{enS}})
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</references>

[[Kategorie:Auge]]
[[Kategorie:G-Protein-gekoppelter Rezeptor| Opsin]]

Opsin - Versionsgeschichte

~2025-115516: hab ich grad gesehen, hat mich genervt