imported>Orci: Orci verschob die Seite Opioidpeptid nach Opioidpeptide und überschrieb dabei eine Weiterleitung: Stoffgruppe --> Plurallemma

2025-06-05T07:47:06Z

Orci verschob die Seite Opioidpeptid nach Opioidpeptide und überschrieb dabei eine Weiterleitung: Stoffgruppe --> Plurallemma

Neue Seite

'''Opioidpeptide''' sind kurzkettige [[Peptid]]e, die die natürlichen Bindungspartner ([[Ligand (Biochemie)|Liganden]]) der [[Opioidrezeptor]]en darstellen.<ref name="freye">E. Freye: ''Opioide in der Medizin.'' Springer, 2004, ISBN 3-540-40812-6.</ref>

== Aufbau und Wirkungsweise ==
Die chemische Struktur der Opioidpeptide ist recht unterschiedlich. Die Peptidketten bestehen aus fünf ([[Enkephalin]]e) bis 31 [[Aminosäuren]] (beta-Endorphin). Die [[Proteinfaltung|gefalteten]] Strukturen haben eine große Ähnlichkeit mit dem [[Opiat|Opiumalkaloid]] [[Morphin]]. Der endständige Parahydroxy[[phenylrest]] des [[Tyrosin]]s ist beispielsweise dem [[Aromat|aromatischen]] Ring des Morphins ähnlich. Die [[Aminosäuresequenz]]en der Opioidpeptide wechselwirken mit den gleichen Rezeptoren wie die [[exogen]]en Opiumalkaloide. Ein wesentlicher Unterschied ist, dass die endogenen Opioidpeptide sofort nach ihrer Synthese wieder durch [[Aminopeptidasen]] abgebaut werden. [[Toleranz (Medizin)|Tachyphylaxie]] und [[Missbrauch und Abhängigkeit|Abhängigkeitsentwicklung]] werden so verhindert.<ref name="freye"/> Die Opioidpeptide binden an den µ<sub>1</sub>-Opioidrezeptor.

Opioidpeptide sind in eine Vielzahl von biologischen Prozessen als [[Neurotransmitter|Transmitter]] involviert. Allein oder zusammen mit anderen Transmittersystemen steuern sie physiologische Prozesse.

== Einteilung der Opioidpeptide ==
Es gibt drei Hauptfamilien endogener Opioidpeptide: die [[Enkephalin]]e, die [[Endorphin]]e und die [[Dynorphin]]e. Diese drei Opioidpeptide werden beim Menschen von drei [[Homologie (Biologie)|homologen]] [[Gen]]en kodiert. Jedes dieser Gene kodiert ein großes Protein, das in kleinere Einheiten – die eigentlichen Opioidpeptide – zerlegt wird.
* [[Proopiomelanocortin]] wird in [[beta-Endorphin]] und [[Met-Enkephalin]] zerlegt
* [[Proenkephalin]]-A wird in verschiedene Enkephaline zerlegt
* [[Proenkephalin]]-B wird in Dynorphine zerlegt

Über die Nahrung nimmt der Mensch weitere Opioidpeptide – sogenannte [[Exorphine]] – auf, die im Körper zu Opioidpeptiden abgebaut werden. Dies sind unter anderem:
* [[Casomorphin]] (bei der Verdauung von Milchprodukten)
* Gluten-Exorphine wie beispielsweise [[Gliadorphin]]
* [[Rubiscolin]] (bei der Verdauung von [[Spinat]]blättern)

Inzwischen gibt es auch eine Reihe von synthetischen Opioidpeptiden wie etwa [[DAMGO]] ([D-Ala2, N-MePhe4, Gly-ol]-Enkephalin) oder [[DADLE]] ([D-Ala2,Leu5]-Enkephalin).

== Einzelnachweise ==
<references/>

== Literatur ==
* W. Straßburger, E. Friderichs: ''Ironman, Muttermilch und Krötenhaut: Opioidpeptide.'' In: ''[[Pharmazie in unserer Zeit]]'', 31/2002, S. 52–8.
* E. Oberdisse: ''Pharmakologie und Toxikologie.'' Springer, 2001, ISBN 3-540-41993-4.
* ''L. S. Tseng'': ''The Pharmacology of Opioid Peptides.'' Amsterdam 1995.

[[Kategorie:Pharmakologie]]
[[Kategorie:Peptid| Opiodpeptid]]
[[Kategorie:Opioid]]

Opioidpeptide - Versionsgeschichte

imported>Orci: Orci verschob die Seite Opioidpeptid nach Opioidpeptide und überschrieb dabei eine Weiterleitung: Stoffgruppe --> Plurallemma