https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=NitritreduktasenNitritreduktasen - Versionsgeschichte2026-06-12T16:13:43ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Nitritreduktasen&diff=1403846&oldid=previmported>RonMeier: /* Literatur */ Kleinkram2019-01-26T12:43:55Z<p><span class="autocomment">Literatur: </span> Kleinkram</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>'''Nitritreduktasen''' sind [[Enzyme]] in Pflanzen und [[Bakterien]]; sie spielen eine wichtige Rolle in der Stickstoff[[Assimilation (Biologie)|assimilation]] von Pflanzen und der Nitratatmung in Bakterien ([[Denitrifikation]]). Nitritreduktasen [[katalysieren]] die [[Reduktion (Chemie)|Reduktion]] von [[Nitrit]] (NO<sub>2</sub><sup>−</sup>) und gehören zu den [[Oxidoreduktasen]].<br />
<br />
Es gibt vier Enzymklassen, die Nitritreduktase genannt werden:<br />
* die nur in Pflanzen vorkommenden [[Ferredoxin-Nitritreduktase]]n ({{EC|1.7.7.1}}), bei der [[Ammonium]] (NH<sub>4</sub><sup>+</sup>) entsteht:<br />
*:<math>\mathrm{NO_2^- + 6 \ Ferredoxin_{{red}} + 8 \ H^+ \rightarrow \ NH_4^+ + 6 \ Ferredoxin_{{ox}}^+ + 2 \ H_2O}</math><br />
* das in Bakterien vorkommende [[Cytochrom cd1|Cytochrom ''cd''<sub>1</sub>]] ({{EC|1.7.2.1}}), bei der [[Stickstoffmonoxid]] (NO) entsteht:<br />
*:<math>\mathrm {\ NO_2^- + 2 \ H^+ + Acceptor_{{red}} \rightarrow \ NO + \ H_2O + Acceptor_{{ox}}^{{2+}}}</math><br />
* [[Cytochrom c552|Cytochrom ''c''<sub>552</sub>]] in Bakterien ({{EC|1.7.2.2}}), bei der formal [[Ammoniak]] (NH<sub>3</sub>) entsteht:<br />
*:<math>\mathrm {\ NO_2^- + 7 \ H^+ + 6\ Acceptor_{{red}} \rightarrow \ NH_3 + 2\ H_2O + 6\ Acceptor_{{ox}}^+}</math><br />
* [[Nitritreduktase (NADPH)]] in Bakterien und manchen Pilzen ({{EC|1.7.1.4}}), bei der unter Verbrauch von [[Nicotinamidadenindinukleotid|NADH]] bzw. [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADPH]] [[Ammoniumhydroxid]] (NH<sub>4</sub>OH) entsteht:<br />
*:<math>\mathrm {\ NO_2^- + 3 \ NAD(P)H + 4 \ H^+ \rightarrow \ NH_4OH + 3 \ NAD(P)^+ + \ H_2O}</math><br />
<br />
== Literatur ==<br />
* P. Atkins, T. Overton, J. Rourke, M. Weller, F. Armstrong: ''Biological Inorganic Chemistry.'' In: ''Shriver & Atkins Inorganic chemistry.'' Oxford University Press, Oxford [Oxfordshire] 2006, ISBN 0-19-926463-5, 2006, S. 754–755.<br />
* P. M. H. Kroneck, J. Beuerle, W. Schumacher: ''Metal-dependent conversion of inorganic nitrogen and sulfur compounds.'' In: A. Sigel, H. Sigel: ''Metal Ions in Biological Systems: Degradation of environmental pollutants by microorganisms and their metalloenzymes.'' M. Dekker, New York 1992, ISBN 0-8247-8639-4, S. 464–465.<br />
* W. J. Payne: ''Diversity in the Nitrogen Cycle.'' In: H. L. Golterman: ''Denitrification in the Nitrogen Cycle.'' Plenum Press, New York 1985, ISBN 0-306-42104-6, S. 56.<br />
* E. T. Adman: ''Structure and Functions of Small Blue Copper Proteins.'' In: P. M. Harrison: ''Metalloproteins.'' Part 1: ''Metal Proteins with Redox Roles.'' Verlag Chemie, Weinheim 1985, ISBN 3-527-26136-2, S. 5.<br />
* W. Z. Lee, W. B. Tolman: ''Toward synthetic analogues of linked redox and catalytic multimetal sites in proteins: a model of the histidine-cysteine bridged dicopper array.'' In: ''Inorg Chem.'' 41 (22), Nov 2002, S. 5656–5658. [[doi:10.1021/ic025937a]]. PMID 12401068.<br />
* S. Suzuki, K. Kataoka, K. Yamaguchi: ''Metal coordination and mechanism of multicopper nitrite reductase.'' In: ''Acc. Chem. Res.'' 33 (10), Okt 2000, S. 728–735. [[doi:10.1021/ar9900257]]. PMID 11041837.<br />
* M. Sundararajan, I. H. Hillier, N. A. Burton: ''Mechanism of nitrite reduction at T2Cu centers: electronic structure calculations of catalysis by copper nitrite reductase and by synthetic model compounds.'' In: ''J Phys Chem.'' B 111 (19), Mai 2007, S. 5511–5517. [[doi:10.1021/jp066852o]]. PMID 17455972.<br />
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[[Kategorie:Oxidoreduktase| Nitritreduktase]]<br />
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