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{{Infobox Protein
|Name =
|Bild =
|Bild_legende = Kalottenmodell der Neuraminidase des Influenzavirus A/Tokyo/3/67 nach {{PDB|1NN2}}. Es fehlen die ersten 82 Aminosäuren, die den Stiel des Proteins ausmachen.
|PDB = 
|Groesse =
|Kofaktor =
|Precursor =
|Struktur = [[Tetramer]]
|Isoformen =
|HGNCid = 7758
|Symbol = NEU1
| AltSymbols = NEU2, NEU3
|OMIM =
|UniProt =
|MGIid =
|CAS =
|CASergänzend =
|ATC-Code = 
|DrugBank =
|Wirkstoffklasse =
|TCDB =
|TranspText =
|EC-Nummer = 3.2.1.18
|Kategorie = Glykosidase
|Reaktionsart = hydrolytische Spaltung
|Substrat = endständige Sialinsäurereste in Oligosacchariden, Glycoproteinen, Glycolipiden, Colominsäure und synthetische Substrate
|Produkte =
|Homolog_fam =
|Taxon =
|Taxon_Ausnahme =
|Orthologe =
}}

'''Neuraminidasen''' ('''Sialidasen''') sind eine Familie von [[Enzym]]en, die [[Sialinsäuren]] von [[Aminogruppe|Amino]]-[[Glycoprotein]]en abspalten und diese damit verdaubar machen. Solche Enzyme sind häufig in [[Viren]], [[Bakterien]], anderen [[Einzeller]]n und [[Parasit]]en und Pilzen zu finden, kommen aber auch in den [[Lysosom]]en und den [[Zellmembran]]en von Tier und Mensch vor. Hier sind sie unverzichtbar beim [[Katabolismus|Abbau]] der entsprechenden Aminoglycoproteine und Membran-[[Ganglioside]]. Eine Mangelkrankheit führt zu erhöhtem Gehalt dieser Substanzen in Blut und Urin (''Sialidose''<ref>{{cite web |url=https://www.pschyrembel.de/Sialidose/K0KWE |title=Sialidose |accessdate=2022-06-03 |website=www.pschyrembel.de |quote=In 2 Formen (Typ I und II) auftretende, autosomal-rezessiv erbliche Speicherkrankheit mit lysosomaler Anhäufung neuraminsäurehaltiger Oligosaccharide infolge defekter Neuraminidase.}}</ref>).<ref name='ros'>Abraham Rosenberg: ''Biology of the Sialic Acids.'' Springer, 1995. S. 261ff ISBN 0-306-44974-9</ref>

== Virenenzym ==
Neuraminidasen sind in der Membran vieler [[Orthomyxoviren|Ortho-]] und [[Paramyxoviridae|Paramyxoviren]] [[Mumps]], [[Influenza]] Typ A und B und andere fest verankert. Sie spalten [[Glycoproteine]] der Membranen von Viren[[wirtszelle]]n und Viren selbst, um sich nach der Vervielfältigung aus der infizierten Zelle zu befreien.

Sogenannte [[Neuraminidase-Hemmer]] sind Medikamente, die diesen Prozess der Abspaltung von der Wirtszelle nach einer Infektion mit Influenzaviren verlangsamen. Es gibt neun [[Neuraminidase (Influenzavirus A)|Influenza-A-Neuraminidase-Typen]], die mit N1-9 bezeichnet werden. Die geläufige Bezeichnungskombination HxNy (z. B. H5N1) ergibt sich in Kombination mit einem weiteren Oberflächenprotein, dem sog. [[Hämagglutinin]], und bezeichnet die entsprechenden auf der Oberfläche der Viren vorhandenen Proteine, die zum Eindringen in die Wirtszelle maßgeblich nötig sind.

== Endosialidase ==
In [[Bakteriophagen]] der K1-Familie wurde eine Endosialidase identifiziert. Im Gegensatz zu klassischen Sialidasen beispielsweise aus Influenza-Viren spaltet eine Endosialidase (endoN) nicht terminale Sialinsäurereste von Glycokonjugaten, sondern ausschließlich im Inneren von Sialinsäure-Homo-Oligomeren und -Homo-Polymeren ([[polySia]]).

Die Kristallstruktur einer Endosialidase wurde bereits im Jahr 2005 ermittelt.<ref>RCSB Protein Data Bank: [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1V0E 1V0E Structure Summary], abgerufen am 3. April 2020.</ref>

== Bakterien und Parasiten ==
Mehrere Hinweise darauf, dass Sialidasen wichtig für die Nahrungsaufnahme vieler Bakterienarten, insbesondere von [[Darmbakterien]], sind, und die Tatsache, dass viele pathogene Keime Sialidaseaktivität aufweisen, zeigen, dass das Enzym auch bei Bakterien eine wichtige Rolle im Stoffwechsel spielt. Denselben Zusammenhang zwischen Sialidaseaktivität und Pathogenität konnte man beim Erreger der [[Chagas-Krankheit]] (''[[Trypanosoma cruzi]]'') feststellen.<ref name ='ros'/>

== Klassifikation ==
Sialidasen bilden die Familie 33 in der Klassifikation der Glykosidasen nach Henrissat.<ref>Bernard Henrissat/UniProt: [http://www.uniprot.org/docs/glycosid.txt ''Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries''], abgerufen am 3. April 2020.</ref>

== Literatur ==
* E. Bonten, A. van der Spoel u. a.: ''Characterization of human lysosomal neuraminidase defines the molecular basis of the metabolic storage disorder sialidosis.'' In: ''Genes & development.'' Band 10, Nummer 24, Dezember 1996, S. 3156–3169, {{ISSN|0890-9369}}. PMID 8985184.

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
* Bernhard Peter: [http://www.welt-der-wappen.de/Apotheke/Influenza/neuram.htm Neuraminidase mit Molecular Modelling dargestellt]
* Bernhard Peter: [http://www.welt-der-wappen.de/Apotheke/Influenza/sialin.htm Neuraminidase mit Sialinsäure, Darstellungen mit Molecular Modelling]
* David Goodsell: ''[http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb113_1.html Molecule of the Month: Neuraminidase]'' {{DOI|10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_5}}

[[Kategorie:Glykosidase| Neuraminidasen]]

Neuraminidase - Versionsgeschichte

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