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	<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=Nesprin</id>
	<title>Nesprin - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-03T16:05:51Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Nesprin&amp;diff=2597037&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;SeMG: Wikilink eingefügt</title>
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		<updated>2025-04-10T17:38:47Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Wikilink eingefügt&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;[[Datei:Nesprin2InCos7Zellen.jpg|mini|Nukleäre Lokalisierung des Nesprin2 Proteins in [[COS-7-Zellen]]. (A) Nesprin2 Färbung durch pAb K1 (sekundärer Antikörper α-Kaninchen [[TRITC]]-Konjugat), (B) Aktinfärbung durch [[FITC]]-Phalloidin, (C) Lamin A/C Färbung durch monoklonalen α-Lamin A/C Antikörper (JOL2) (sekundärer Antikörper α-Maus Cy5-Konjugat). Die Zellen wurden mit 3 % PFA fixiert und mit 0,5 % Triton X-100 permeabilisiert. Die Bilder wurden mit dem konfokalen Laser Scan Mikroskop aufgenommen. Balken 25 µm]]&lt;br /&gt;
Die &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Nesprine&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (englisch für &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;N&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;uclear &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;E&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;nvelope &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;SP&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;ect&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;RIN&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; repeat) sind eine Familie von [[Protein]]en, die primär in der äußeren [[Lamina (Zellkern)|Zellkernmembran]] zu finden sind. Nesprin-1 (historische Synonyme: Enaptin, Myne-1, Syne-1) und Nesprin-2 (historische Synonyme: Nuance, Syne-2) wurden als [[Aktin]]-bindende Proteine vom α-Aktinin-Typ beschrieben.&amp;lt;ref&amp;gt;S. Braune: I&amp;#039;&amp;#039;dentifizierung und Charakterisierung von Enaptin, einem neuen Protein vom α-Aktinin Typ&amp;#039;&amp;#039;. [[Dissertation]]. Universität zu Köln, 2001.&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;Y.-Y. Zhen: &amp;#039;&amp;#039;Identifizierung und Charakterisierung von NUANCE, einem neuen Protein vom α–Aktinin Typ&amp;#039;&amp;#039;. Dissertation. Universität zu Köln, 2001.&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Y. Y. Zhen, T. Libotte, M. Munck, A. A. Noegel, E. Korenbaum |Titel=NUANCE, a giant protein connecting the nucleus and actin cytoskeleton |Sammelwerk=J Cell Sci |Band=115 |Datum=2002-08 |Seiten=3207–3222 |PMID=12118075}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Andere Forschergruppen untersuchten hauptsächlich C-terminale Isoformen von Nesprin-1 und Nesprin-2.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=J. M. Mislow, M. S. Kim, D. B. Davis, E. M. McNally |Titel=Myne-1, a spectrin repeat transmembrane protein of the myocyte inner nuclear membrane, interacts with lamin A/C |Sammelwerk=J Cell Sci |Band=115 |Datum=2002-01 |Seiten=61–70 |PMID=11801724}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=J. M. Mislow, J. M. Holaska, M. S. Kim, K. K. Lee, M. Segura-Totten, K. L. Wilson, E. M. McNally |Titel=Nesprin-1alpha self-associates and binds directly to emerin and lamin A in vitro |Sammelwerk=[[FEBS Lett]] |Band=525 |Nummer=1–3 |Datum=2002-08 |Seiten=135–140 |PMID=12163176}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Q. Zhang, J. N. Skepper, F. Yang, J. D. Davies, L. Hegyi, R. G. Roberts, P. L. Weissberg, J. A. Ellis, C. M. Shanahan |Titel=Nesprins: a novel family of spectrin-repeat-containing proteins that localize to the nuclear membrane in multiple tissues |Sammelwerk=J Cell Sci |Band=114 |Datum=2001-12 |Seiten=4485–4498 |PMID=11792814}}&amp;lt;/ref&amp;gt; Sie zeigten, dass der konservierte [[C-Terminus|C-terminale]] Bereich mit der Transmembran-Domäne für die Lokalisation in der inneren Kernmembran verantwortlich ist und [[Lamin]] A/C ko-immunpräzipitieren. Später wurde eine direkte Bindung von Nesprin-1 mit Lamin A und [[Emerin]] &amp;#039;&amp;#039;in vitro&amp;#039;&amp;#039; bestätigt. Für Isoformen von Nesprin-1 wurde gezeigt, dass diese mit sich selbst oder mit dem [[Golgi-Apparat]] interagieren können.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=L. L. Gough, J. Fan, S. Chu, S. Winnick, K. A. Beck |Titel=Golgi localization of Syne-1 |Sammelwerk=Mol Biol Cell |Band=14 |Nummer=6 |Datum=2003-06 |Seiten=2410–2424 |PMID=12808039}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nesprin-1 und Nesprin-2 besitzen orthologe Proteine in dem Schleimpilz &amp;#039;&amp;#039;[[Dictyostelium discoideum]]&amp;#039;&amp;#039; (Interaptin), in der Taufliege &amp;#039;&amp;#039;[[Drosophila melanogaster]]&amp;#039;&amp;#039; (MSP300) und dem Fadenwurm &amp;#039;&amp;#039;[[Caenorhabditis elegans]]&amp;#039;&amp;#039; (ANC1).&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Q. Zhang, C. Ragnauth, M. J. Greener, C. M. Shanahan, R. G. Roberts |Titel=The nesprins are giant actin-binding proteins, orthologous to Drosophila melanogaster muscle protein MSP-300 |Sammelwerk=Genomics |Band=80 |Nummer=5 |Datum=2002-11 |Seiten=473–481 |PMID=12408964}}&amp;lt;/ref&amp;gt; Mutationen in ANC1 beeinflussen die Lokalisierung von Zellkernen und [[Mitochondrien]] in &amp;#039;&amp;#039;C. elegans&amp;#039;&amp;#039;.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=D. A. Starr, M. Han |Titel=Role of ANC-1 in tethering nuclei to the actin cytoskeleton |Sammelwerk=[[Science]] |Band=298 |Nummer=5592 |Datum=2002-10 |Seiten=406–409 |PMID=12169658}}&amp;lt;/ref&amp;gt; ANC1 ist ein Protein, dessen eigene nukleäre Lokalisation von UNC84 und Ce-Lamin abhängt.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=C. J. Malone, W. D. Fixsen, H. R. Horvitz, M. Han |Titel=UNC-84 localizes to the nuclear envelope and is required for nuclear migration and anchoring during C. elegans development |Sammelwerk=Development |Band=126 |Nummer=14 |Datum=1999-06 |Seiten=3171–3181 |PMID=10375507}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=K. K. Lee, D. Starr, M. Cohen, J. Liu, M. Han, K. L. Wilson, Y. Gruenbaum |Titel=Lamin-dependent localization of UNC-84, a protein required for nuclear migration in Caenorhabditis elegans |Sammelwerk=Mol Biol Cell |Band=13 |Nummer=3 |Datum=2002-03 |Seiten=892–901 |PMID=11907270}}&amp;lt;/ref&amp;gt; Gendefekte in dieser Proteinfamilie können wie bei Emerin zur [[Emery-Dreifuss-Muskeldystrophie]] führen.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=J. Zhang u. a. |Titel=Nesprin 1 is critical for nuclear positioning and anchorage |Sammelwerk=[[Hum Mol Genet]] |Band=19 |Nummer=2 |Datum=2010-01 |Seiten=329–341 |PMID=19864491}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die aktive Positionierung des Zellkerns ist eine essenzielle Funktion bei der Zellteilung, der Migration und der Differenzierung von Säugetierzellen. Bei der Migration von Fibroblasten ist die Bewegung des Zellkerns von N2G (Nesprin-2 Gigant) abhängig. N2G ist ein großes, Aktin-bindendes Protein in der äußeren Kernhülle. Es interagiert mit [[FHOD1]] bei der Bindung von Actin-Strängen an die Kernhülle. N2G–FHOD1 schafft eine stabile Verbindung des Zellkerns mit den kontraktilen Actinstränge, die zur Bewegung erforderlich ist.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Gregg G. Gundersen, Oliver T. Fackler, Igor Stagljar, G. W. Gant Luxton, Susumu Antoku |Titel=FHOD1 interaction with nesprin-2G mediates TAN line formation and nuclear movement |Sammelwerk=Nature Cell Biology |Band=16 |Nummer=7 |Datum=2014 |ISSN=1476-4679 |DOI=10.1038/ncb2981 |PMC=4113092 |PMID=24880667 |Seiten=708–715 |Online= |Abruf=}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Strukturprotein]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;SeMG</name></author>
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