https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=MyotilinMyotilin - Versionsgeschichte2026-06-08T16:02:09ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Myotilin&diff=2466197&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T16:05:41Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Myotilin<br />
| Bild = <br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = <br />
| Groesse = 498 AA, 57 kDa<ref name="PMID21496631">D. Selcen, A. G. Engel: ''Myofibrillar myopathies.'' In: ''Handbook of clinical neurology / edited by P.J. Vinken and G.W. Bruyn'' Band 101, 2011, S.&nbsp;143–154, {{ISSN|0072-9752}}. [[doi:10.1016/B978-0-08-045031-5.00011-6]]. PMID 21496631. (Review).</ref><br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = Homodimer<br />
| Isoformen = 2<br />
| HGNCid = 12399<br />
| Symbol = MYOT<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 604103<br />
| UniProt = Q9UBF9<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = [[Landwirbeltiere]]<ref>[http://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=HUMAN05277 Orthologe bei OMA]</ref><br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
<br />
'''Myotilin''', engl. auch '''Titin immunglobulin domain protein''', kurz '''TTID''', ist ein [[Protein]] in [[Säugetiere]]n und manchen [[Reptilien]]. Beim Menschen wird es kodiert vom ''Myotilin-Gen (MYOT)'' und ist auf dem langen Arm von [[Chromosom 5 (Mensch)|Chromosom 5]] (5q31.2) lokalisiert. Myotilin wird beim Menschen im [[Sarkolemm]] der [[Skelettmuskel]]n, der [[Herzmuskel]]n, im [[Knochenmark]] und der [[Schilddrüse]] gebildet.<ref>{{UniProt|Q9UBF9}}</ref><br />
<br />
== Aufbau und Funktion ==<br />
<br />
Die genaue Funktion von Myotilin ist noch nicht bekannt. Myotilin besitzt zwei immunglobulin-ähnliche (Ig-like) Domänen am [[Carboxy-Terminus]]. Über diese Domänen können je 2 Myotilin-Moleküle antiparallele [[Dimer]]e bilden. Myotilin besitzt außerdem Bindungsstellen für 2 weitere Proteine, [[Alpha-Actinin]] und [[Filamin C]]. Alpha-Actinin ist eine der Hauptkomponenten der [[Z-Scheibe]] des [[Sarkomer]]s im Muskel und dient unter anderem der Verbindung von [[Actinfilament|Actin-Filamenten]] („cross-linking“).<br />
<br />
Es wird außerdem vermutet, dass Myotilin bei der Bildung der Sarkomere eine wichtige Rolle spielt (Myofibrillinogenese). Einer Überexpression von Myotilin führte bei In-vitro-Experimenten zu abnormal dicken Muskelfasern.<br />
<br />
== Medizinische Bedeutung ==<br />
<br />
Mutationen im ''MYOT''-Gen können zu drei [[Allelische Erkrankung|allelischen]] Muskelerkrankungen führen, die zusammengefasst als [[Myotilinopathie]]n bezeichnet werden.<ref>L. Broglio, M. Tentorio u.&nbsp;a.: ''Limb-girdle muscular dystrophy-associated protein diseases.'' In: ''The neurologist.'' Band 16, Nummer 6, November 2010, S.&nbsp;340–352, {{ISSN|1074-7931}}. [[doi:10.1097/NRL.0b013e3181d35b39]]. PMID 21150381. (Review).</ref><br />
<br />
== Quellen ==<br />
<br />
* D. Selcen, A. G. Engel: ''Myofibrillar myopathies.'' In: ''Handbook of clinical neurology / edited by P.J. Vinken and G.W. Bruyn'' Band 101, 2011, S.&nbsp;143–154, {{ISSN|0072-9752}}. [[doi:10.1016/B978-0-08-045031-5.00011-6]]. PMID 21496631. (Review).<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
== Weiterführende Literatur ==<br />
* J. Wang, D. K. Dube u.&nbsp;a.: ''Myotilin dynamics in cardiac and skeletal muscle cells.'' In: ''Cytoskeleton (Hoboken, N.J.).'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Oktober 2011, {{ISSN|1949-3592}}. [[doi:10.1002/cm.20542]]. PMID 22021208.<br />
* P. von Nandelstadh, R. Soliymani u.&nbsp;a.: ''Analysis of myotilin turnover provides mechanistic insight into the role of myotilinopathy-causing mutations.'' In: ''[[The Biochemical journal]].'' Band 436, Nummer 1, Mai 2011, S.&nbsp;113–121, {{ISSN|1470-8728}}. [[doi:10.1042/BJ20101672]]. PMID 21361873.<br />
* J. Ochala, O. Carpén, L. Larsson: ''Maintenance of muscle mass, fiber size, and contractile function in mice lacking the Z-disc protein myotilin.'' In: ''Upsala journal of medical sciences.'' Band 114, Nummer 4, 2009, S.&nbsp;235–241, {{ISSN|2000-1967}}. [[doi:10.3109/03009730903276399]]. PMID 19878039. {{PMC|2852774}}.<br />
* L. Carlsson, J. G. Yu u.&nbsp;a.: ''Myotilin: a prominent marker of myofibrillar remodelling.'' In: ''Neuromuscular disorders : NMD.'' Band 17, Nummer 1, Januar 2007, S.&nbsp;61–68, {{ISSN|0960-8966}}. [[doi:10.1016/j.nmd.2006.09.007]]. PMID 17056257.<br />
<br />
[[Kategorie:Strukturprotein]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 5 (Mensch)]]</div>imported>Antonsusi