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	<title>Myosin II - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-03T12:30:41Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Myosin_II&amp;diff=1812942&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Ulanwp: Fehlenden Sprachparameter eingefügt; 2 Datumsparameter konvertiert</title>
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		<updated>2026-04-15T06:49:12Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Fehlenden Sprachparameter eingefügt; 2 Datumsparameter konvertiert&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Myosin-II&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; ist ein [[dimer]]es [[Motorprotein]] in [[Eukaryoten|eukaryotischen Zellen]]. Es kommt im [[Sarkomer]] der [[Skelettmuskulatur]] vor und ist unabdingbar für die [[Muskelkontraktion]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Aufbau ==&lt;br /&gt;
Myosin-II besteht aus 6 Untereinheiten, 2 schweren und 4 leichten Ketten. Es hat eine molekulare Masse von etwa 490 kDa. Strukturell kann man einen Kopf-, Hals- und Schwanzteil unterscheiden. Der Kopfteil besitzt eine ATP-Bindungstasche mit einer [[ATPase|ATPase-Aktivität]], d.&amp;amp;nbsp;h. das [[Nukleotid|Nucleotidtriphoshphat]], [[Adenosintriphosphat]], kann in [[Adenosindiphosphat]] und [[Phosphat]] aufgespalten werden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Funktion ==&lt;br /&gt;
Als Motorprotein ist Myosin-II für die Muskelkontraktion in der quergestreiften Muskulatur notwendig. Mit dem Kopfteil kann sich Myosin-II an Bindungsstellen im [[Aktinfilament]] verankern. Diese Bindungsstellen sind durch [[Tropomyosin]], ein filamentöses Protein, bedeckt.&amp;lt;ref name=&amp;quot;vonderEcken_2015&amp;quot;&amp;gt;{{cite journal |author=von der Ecken, J.; Müller, M.; Lehman, W.; Manstein, D. J.; Penczek, P. A.; Raunser, S. |date=2015-05 |title=Structure of the F-actin-tropomyosin complex |journal=Nature |volume=519 |issue=7541 |pages=114–7 |doi=10.1038/nature14033 |pmid=25470062 |language=en}}&amp;lt;/ref&amp;gt; Erst wenn Calciumionen an [[Troponin C]] binden, dann wird durch Konformationsänderung Tropomyosin zur Seite geschoben und Myosin-II kann am Aktinfilament binden (siehe [[Muskelkontraktion#Beschreibung des Kontraktionsmechanismus|kontraktilen Mechanismus]]).&amp;lt;ref&amp;gt;von der Ecken, J.; Heissler, S. M.; Pathan-Chhatbar, S.; Manstein, D. J.; Raunser, S.: &amp;#039;&amp;#039;Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Nature.&amp;#039;&amp;#039; 534(7609), 2016, S. 724–728 (2016) PMID 27324845&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* Aguilar, H. N.; Mitchell, S.; Knoll, A. H.; Yuan, X. (2010). „Physiological pathways and molecular mechanisms regulating uterine contractility“. Human Reproduction Update 16 (6): 725–744. {{DOI|10.1093/humupd/dmq016}}. PMID 20551073.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Strukturprotein]]&lt;/div&gt;</summary>
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