imported>Ulanwp: 11 fehlende Sprachparameter eingefügt; 14 leere Parameter entfernt; 11 Datumsparameter konvertiert

2026-04-15T07:17:34Z

11 fehlende Sprachparameter eingefügt; 14 leere Parameter entfernt; 11 Datumsparameter konvertiert

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name = Myoglobin
| Bild = Myoglobin.png
| Bild_legende = Bändermodell von Myoglobin (α-Helices) mit Häm ([[Stäbchenmodell]]) und gebundenem Disauerstoff ([[Kalottenmodell]], rot)
| PDB = {{PDB2|1MBO}}
| Groesse = 153 [[Aminosäuren]], 17053 [[Atomare Masseneinheit|Dalton]]
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer
| Isoformen =
| HGNCid = 6915
| Symbol = MB
| AltSymbols = MGC13548, PVALB
| OMIM = 160000
| UniProt = P02144
| MGIid = 96922
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = Myoglobin
| Taxon = [[Chordatiere]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Myoglobin''' ist ein [[Protein|Muskelprotein]] (von [[Griechische Sprache|griech.]] μῦς, ''mŷs'' ‚Muskel‘ und [[Lateinische Sprache|lat.]] ''globus'' ‚Kugel‘) aus der Gruppe der [[Globine]], kugelförmigen Proteinen, die eine [[Sauerstofftransporter|sauerstoffbindende]] [[Häm]]gruppe enthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom [[Hämoglobin]] und gibt ihn am Ort der [[Physiologie|physiologischen]] Verbrennungsprozesse in den [[Muskelzelle]]n wieder ab.

== Wissenschaftliche Beschreibung ==
'''Myoglobin''' ist ein [[Häm]]-basiertes, [[Globuläres Protein|globuläres]], einkettiges [[Protein]] aus 153 [[Aminosäuren]] mit einer [[Molekülmasse]] von 17.053 [[Dalton (Einheit)|Dalton]] (17 kDa), das die Fähigkeit besitzt, [[Sauerstoff]] (O2) [[Chemische Reaktion|reversibel]] zu binden. Die [[Sekundärstruktur]] des Proteins besteht aus insgesamt acht [[Α-Helix|α-Helices]].

Unter physiologischen Bedingungen liegt es als [[Monomer]] vor. Das aktive Zentrum des Myoglobins ist ein Häm ''b'', d. h. ein [[Protoporphyrin IX]] mit einem über die vier inneren [[Stickstoff]]e ligierten [[Eisen|Eisen(II)-Ion]]. Das Häm ist über ein [[Axial (Chemie)|axial]] an das zentrale Eisenion koordiniertes, proximales [[Histidin]] an die Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position dient der Bindung des Sauerstoffmoleküls.

Im Gegensatz zum strukturverwandten [[Hämoglobin]] bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht [[Kooperativität|positiv kooperativ]]. Das Bindungsverhalten von O2 an Myoglobin lässt sich durch das Auftragen des Sättigungsgrades Y gegen den Sauerstoffpartialdruck pO2 in einem Koordinatensystem beschreiben. Y=0 bedeutet hierbei, dass kein Sauerstoff gebunden ist, wohingegen das Myoglobin bei Y=1 vollständig mit O2 gesättigt ist. Der O2-Partialdruck bei halbmaximaler Sättigung (Y=0,5) wird als p50 bezeichnet. Die experimentelle Untersuchung des Bindungsverhaltens von Myoglobin ergibt dann eine hyperbolische Kurve, die sich wie folgt interpretieren lässt: Bei niedrigem pO2 wird Sauerstoff von Myoglobin praktisch vollständig aufgenommen. Diese Phase entspricht einem steilen und näherungsweise linearen Anstieg der Kurve. Bei höheren pO2 wird es für die Sauerstoffmoleküle zunehmend unwahrscheinlicher, ungesättigtes Myoglobin anzutreffen. Die Bindung nähert sich daher dem Zustand vollständiger Sättigung, repräsentiert durch den immer schwächer ansteigenden asymptotischen Teil der Kurve.<ref>{{Literatur |Autor=Werner Müller-Esterl |Titel=Biochemie eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler |Hrsg=Werner Müller-Esterl |Band=3. Auflage |Datum=2018 |DOI=10.1007/978-3-662-54851-6 |Sprache=de}}</ref>

Das Vorkommen von Myoglobin ist auf [[Herzmuskel|Herz-]] und [[Skelettmuskel]]zellen von [[Wirbeltiere]]n beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l) vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe. Die Sauerstoffaufnahme kann gut [[Absorptionsspektrum|absorptionsspektroskopisch]] verfolgt werden, die charakteristische [[Soret-Bande]] des Häm verschiebt sich bei Sauerstoffaufnahme deutlich von 418 zu 434 nm.

Myoglobin zählt zu den [[Globine]]n. Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebene [[Cytoglobin]],<ref>{{cite journal |author=Trent JT, Hargrove MS |date=2002-05 |title=A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin |journal=[[J. Biol. Chem.]] |volume=277 |issue=22 |pages=19538–45 |doi=10.1074/jbc.M201934200 |pmid=11893755 |language=en}}</ref> welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während der [[Evolution]] durch eine [[Genduplikation]] die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

== Bedeutung ==
Als [[Biologie|biologische]] Funktion des Myoglobins wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der [[Zelle (Biologie)|Muskelzelle]], von der [[Zellmembran]] zu den [[Mitochondrien]], angesehen.
Aus diesem Grund ist seine Affinität zum Sauerstoff auch höher als bei Hämoglobin, dies fördert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres. Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin. Zumindest bei [[Meeressäuger|Meeressäugetieren]] wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: [[Wale]] haben einen etwa 5- bis 10-mal höheren Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur als [[Säugetier|Landsäugetiere]]. Beim Menschen enthalten die Muskeln etwa 6 Gramm Myoglobin pro Kilogramm, beim Seehund sind es 52, beim Pottwal sogar 56 Gramm. Dort dient es den Meeressäugern beim Tauchen als Sauerstoffvorrat.<ref name="sp" />

Das Myoglobin des [[Pottwal]]s war daher auch das erste Protein, an dem [[John Cowdery Kendrew]] 1958 eine Strukturaufklärung ([[Röntgenstrukturanalyse]]) gelang.<ref>{{cite journal |author=J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff, D. C. Phillips |date=1958-03 |title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis |journal=[[Nature]] |volume=181 |issue=4610 |pages=662–6 |doi=10.1038/181662a0 |pmid=13517261 |language=en}}</ref> Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch [[Max Perutz]] (1959).<ref name="Perutz1960">{{cite journal |first1=M.F. |last1=Perutz |first2=M.G. |last2=Rossmann |first3=A.F. |last3=Cullis |first4=H. |last4=Muirhead |first5=G. |last5=Will |first6=A.C.T. |last6=North |date=1960 |title=Structure of H |journal=Nature |volume=185 |issue=4711 |pages=416–422 |doi=10.1038/185416a0 |pmid=18990801 |language=en}}</ref> Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den [[Nobelpreis für Chemie]].

Ein Maß für den Myoglobingehalt ist der Eisengehalt. Dieser ist bei Schweinefleisch binnen 30 Jahren um ca. 75 % auf durchschnittlich 4,1 mg/kg Frischmasse gefallen.<ref>[https://repository.publisso.de/resource/frl:3430222-1/data Freistaat Sachsen LfULG Schriftenreihe Heft 35/2009 "Eisengehalt von Fleisch"]</ref>

== Bedeutung in der Medizin ==
Ein Anstieg der Myoglobinkonzentration im [[Blutserum]] von Säugetieren deutet auf [[Rhabdomyolyse]] hin und kann als Indikator für einen [[Herzinfarkt]] gelten. Da ein erhöhter Myoglobinwert aber unspezifisch ist, verwendet man heute [[Kardiales Troponin|kardiale Troponine]] zur Herzdiagnostik.<ref>{{Literatur |Autor=Kristian Thygesen, Joseph S. Alpert, Allan S. Jaffe, Maarten L. Simoons, Bernard R. Chaitman |Titel=Third Universal Definition of Myocardial Infarction |Sammelwerk=Journal of the American College of Cardiology |Band=60 |Nummer=16 |Seiten=1581–1598 |DOI=10.1016/j.jacc.2012.08.001 |Online=[https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0735109712028963 Online] |Abruf=2017-07-09 |Sprache=en}}</ref> Außer beim Untergang von Herzmuskelzellen zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte auch bei Schädigung der Skelettmuskulatur (extremer Sport, [[Epilepsie|epileptische Anfälle]], [[Polytrauma]], [[intramuskuläre Injektion]]en, [[Alkoholintoxikation]], Muskelerkrankungen, Verschüttungen). Wird bei einem Stromschlag Muskelgewebe verletzt, hat dies eine Freisetzung von Myoglobin zur Folge.<ref>{{Internetquelle |autor=Daniel P. Runde |url=https://www.msdmanuals.com/de-de/profi/verletzungen,-vergiftungen/verletzungen-durch-elektrizit%C3%A4t-und-blitzschlag/verletzungen-durch-elektrizit%C3%A4t |titel=Verletzungen durch Elektrizität - Verletzungen, Vergiftungen |datum=2018-04 |abruf=2020-04-06 |sprache=de}}</ref> Stark erhöhte Myoglobin-Konzentrationen können dabei zu einem akuten Nierenversagen führen ([[Crush-Niere]]).<ref>{{cite journal |author=Stone MJ, Waterman MR, Harimoto D, ''et al.'' |date=1977-04 |title=Serum myoglobin level as diagnostic test in patients with acute myocardial infarction |journal=[[British Heart Journal]] |volume=39 |issue=4 |pages=375–80 |pmid=869974 |pmc=483248 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Plotnikov EY, Chupyrkina AA, Pevzner IB, Isaev NK, Zorov DB |date=2009-08 |title=Myoglobin causes oxidative stress, increase of NO production and dysfunction of kidney's mitochondria |journal=[[Biochim. Biophys. Acta]] |volume=1792 |issue=8 |pages=796–803 |doi=10.1016/j.bbadis.2009.06.005 |pmid=19545623 |language=en}}</ref>

Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt nur 10 bis 20 min, da es rasch über die [[Nieren]] ausgeschieden wird (glomeruläre Filtration). Der Myoglobinwert steigt bei einem Herzinfarkt nach ca. 1–2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4–6 Stunden. Bereits innerhalb von 12–24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab.

Normwerte beim Menschen im [[Blut]]:
Frauen bis 35 µg/l,
Männer bis 55 µg/l<ref>Laborlexikon: ''[http://www.laborlexikon.de/Lexikon/Infoframe/m/Myoglobin.htm Myoglobin]''</ref>

Normwert beim Menschen im [[Urin]]:
Frauen und Männer bis 0,3 µg/l

== Literatur ==
* {{cite journal |author=Brunori M |date=2010-02 |title=Myoglobin strikes back |journal=Protein Sci. |volume=19 |issue=2 |pages=195–201 |doi=10.1002/pro.300 |pmid=19953516 |language=en}}
* {{Literatur |Autor=Springer-Verlag GmbH |Titel=Biochemie : Eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler |Auflage=3., korrigierte Auflage |Ort=Berlin |ISBN=978-3-662-54850-9 |Sprache=de}}

== Weblinks ==
* [https://themedicalbiochemistrypage.org/hemoglobin-myoglobin.html Hemoglobin-Myoglobin] in Englisch.
* [https://www.nmr.uni-duesseldorf.de/main/mmyoglobin.html Myoglobin]

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="sp">
{{Internetquelle |autor=[[Frank Patalong]] |url=https://www.spiegel.de/wissenschaft/natur/die-evolution-wiederholt-sich-doch-a-1028451.html |titel=Die Evolution wiederholt sich doch |hrsg=[[Der Spiegel]] |datum=2015-04-18 |abruf=2015-08-18 |sprache=de}}
</ref>
</references>

[[Kategorie:Sauerstofftransporter]]
[[Kategorie:Hämatologie]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 22 (Mensch)]]

Myoglobin - Versionsgeschichte

imported>Ulanwp: 11 fehlende Sprachparameter eingefügt; 14 leere Parameter entfernt; 11 Datumsparameter konvertiert