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{{Infobox Protein
|Name =
|Bild =
|Bild_legende = 
|PDB = s. UniProt
|Groesse = 150 k[[Atomare Masseneinheit|Da]] / 2 × 114 + 2 × 467 = 1162 [[Aminosäuren]]
|Kofaktor = 2 Ca2+, 2 Häm ''b''
|Precursor = (697 aa)
|Struktur = Heterotetramer (2L+2H)
|Isoformen = 3
|HGNCid = 7218
|Symbol = MPO
|AltSymbols =
|OMIM = 606989
|UniProt = P05164
|MGIid =
|CAS =
|CASergänzend =
|ATC-Code = 
|DrugBank =
|Wirkstoffklasse =
|TCDB =
|TranspText =
|EC-Nummer = 1.11.1.7
|Kategorie = Oxidoreduktase
|Peptidase_fam =
|Reaktionsart = Redoxreaktion
|Substrat = Donor + H2O2
|Produkte = Ox. Donor + H2O
|Homolog_fam = Eosinophile Peroxidase
|Taxon = [[Chordatiere]]
|Taxon_Ausnahme =
|Orthologe = {{ Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 =
| S1_EntrezGene =4353
| S1_Ensembl =ENSG00000005381
| S1_RefseqmRNA =NM_000250
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| S1_GenLoc_chr =17
| S1_GenLoc_start =58269855
| S1_GenLoc_end =58284313
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}}

'''Myeloperoxidase (MPO)''' ist ein [[Enzym]] in neutrophilen [[Granulozyten]] von [[Chordatiere]]n, das bei der Regulation und Terminierung von Entzündungsprozessen eine bedeutende Rolle spielt. Das Enzym katalysiert die [[Oxidation]] von [[Chlorid]]ionen mit Hilfe von [[Wasserstoffperoxid]]:

:<math>H_\mathrm{2}O_\mathrm{2} + Cl^- \rightarrow H_\mathrm{2}O + ClO^-</math>

Die gebildeten [[Hypochlorite|Hypochloritionen]] oxidieren verschiedene Biomoleküle und tragen somit zur Erkennung und Aufnahme apoptotischen Materials durch [[Phagozyten]] bei.

== Vorkommen ==
Myeloperoxidase wird in Neutrophilen [[Granulozyten]], [[Monozyten]], diversen Gewebs[[makrophagen]] wie etwa Kupffer’schen Sternzellen und Zellen der [[Mikroglia]] sowie bei [[Alzheimer-Krankheit|Alzheimer]]-Patienten auch in [[Nervenzelle]]n exprimiert.<ref>{{Literatur |Autor=Pattie S. Green, Armando J. Mendez, Jason S. Jacob, Jan R. Crowley, Whit Growdon, |Titel=Neuronal expression of myeloperoxidase is increased in Alzheimer’s disease |Sammelwerk=Journal of Neurochemistry |Band=90 |Datum=2004 |Seiten=724-733 |DOI=10.1111/j.1471-4159.2004.02527.x |Sprache=en}}
</ref> In Neutrophilen Granulozyten und Monozyten kann MPO 1-5 % der Gesamtzellproteinmenge ausmachen und wird in [[Leukozyten]] in azurophilen Granula gespeichert. Nach Phagozytenaktivierung wird MPO in phagolysosomale Kompartimente und in den Extrazellulärraum sezerniert. Die Absorptionseigenschaften der MPO tragen maßgeblich zur grünlich-gelben Farbe des [[Eiter]]s bei.

== Eigenschaften ==
Myeloperoxidase ist ein 150-[[Dalton (Einheit)|kDa]]-Protein, das aus 2 kleinen (je 15 kDa) und 2 großen Untereinheiten besteht, von denen mindestens 3 Isoformen von 57, 59 bzw. 60 kDa Größe existieren. MPO ist [[arginin]]reich und damit [[Basen (Chemie)|basisch]]. Mit einem IP-Wert > 10 ist MPO bei neutralem [[pH-Wert]] stark [[kation]]isch.
MPO gehört zu einer Gruppe von [[Peroxidase]]n, denen ein [[kovalent]] gebundenes, gebogenes [[Häm]] gemein ist. Bei der MPO handelt es sich um von Häm ''b'' abgeleitetes Häm M, das wegen seiner Absorptionseigenschaften auch als grünes Häm bezeichnet wird. Das Methyl-Kohlenstoffatom des Häm-C-Ringes ist mit Asp-94 des Proteins verestert, das Methyl-Kohlenstoffatom des Häm-A-Ringes ist mit dem Carboxylat-Sauerstoffatom von Glu-242 verestert. Das terminale Kohlenstoffatom der Vinylgruppe des A-Ringes ist an das Schwefelatom von Met-243 ional gebunden. Entlang einer gedachten Achse durch den A- und C-Ring des Häms ist das Häm M der MPO um 14° gebogen.<ref name="Fenna">R. Fenna, J. Zeng, C. Davey: ''Structure of the green heme in myeloperoxidase.'' In: ''[[Archives of Biochemistry and Biophysics]].'' Band 316, Nummer 1, Januar 1995, S. 653–656, {{DOI|10.1006/abbi.1995.1086}}, PMID 7840679.</ref>

== Funktionen ==
=== Katalytische Aktivität ===
Während des [[Oxidativer Burst|oxidativen Bursts]] der Neutrophilen Granulozyten bildet MPO aus [[Wasserstoffperoxid]] (H2O2) und Chlorid- sowie Bromidanionen (Cl−, Br−) [[Chlor]] (Cl2), [[Brom]] (Br2) und Bromchlorid (BrCl). Unter physiologischen Bedingungen entstehen daraus sofort [[Hypochlorite|Hypochlorit]] (HClO) und Hypobromit (HBrO).
Neben Haliden oxidiert die MPO-I-Form auch [[Nitrit]] (NO2), [[Stickstoffmonoxid]] (NO), [[Thiocyanat]] (SCN−) und [[Tyrosin]].<ref>{{Literatur |Autor=Jürgen Arnhold, Paul G. Furtmüller, Günther Regelsberger, Christian Obinger |Titel=Redox properties of the couple compound I/native enzyme of myeloperoxidase and eosinophil peroxidase |Hrsg=FEBS |Sammelwerk=European Journal of Chemistry |Band=268 |Datum=2001 |Seiten=5142–5148 |Sprache=en}}
</ref>

=== Wirkung auf Biomoleküle ===
Das reaktive Hypochlorit reagiert mit einer Vielzahl oxidierbarer Biomoleküle, die ungesättigte Doppelbindungen, Thiole oder diverse Stickstoffkomponenten enthalten. Die wesentlichen Chlorierungsreaktionen finden mit Pyridinnukleotiden (z. B. [[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD]]+), [[Cholesterin]] und ungesättigten Fettsäuren unter Bildung von Chlorhydrinen und mit Aminogruppen unter Bildung von Chloraminen statt.
Im Endeffekt bewirkt MPO-Aktivität, dass z. B. cholesterinreiches [[Low Density Lipoprotein|LDL]] oxidiert wird, Membranlipide oxidiert werden und Tyr-Reste von Proteinen reaktiv gemacht werden, alles Prozesse, die mindestens regulatorische Funktion besitzen.<ref>{{Literatur |Autor=Ernst Malle, Thomas Buch, Herrmann-Josef Grone |Titel=Myeloperoxidase in kidney disease |Sammelwerk=[[Kidney International]] |Band=64 |Datum=2003 |Seiten=1956–1967 |Sprache=en}}</ref>

=== Rolle bei Entzündungen ===
Myeloperoxidase bindet aus elektrostatischen Gründen an Phosphatidylserin und damit spezifisch an die äußere Membran [[Apoptose|apoptotischer]] Zellen.

=== Rolle bei Infektionen ===
Anders als früher angenommen scheint MPO keine generelle antimikrobielle Wirkung zu besitzen. Zwar erscheint eine Rolle der von der MPO gebildeten halogenierten Produkte bei der chemischen Bekämpfung von infektiösen Partikeln plausibel, jedoch zeigen MPO-knockout-Mäuse und Menschen mit MPO-Defizienz keine erhöhte Empfänglichkeit für bakterielle Infektionen. Lediglich Infektionen mit dem Pilz ''[[Candida albicans]]'' treten in diesen Individuen gehäuft auf.

== Genetik ==
Das humane MPO-[[Gen]] befindet sich auf [[Chromosom 17 (Mensch)|Chromosom 17]], Lokus 17q23.1.

== Krankheiten ==
=== MPO-Defizienz ===
Es gibt momentan keine Evidenz-basierten Daten darüber, dass Patienten mit MPO-Defizienz erhöhte Empfänglichkeit für ''[[Candida albicans]]''-Infektionen und ein generell erhöhtes Entzündungsrisiko zeigen. Die meisten Publikationen können bei der Mehrzahl der Patienten kein gehäuftes Auftreten von Infekten nachweisen.<ref>{{cite journal |author=Lanza F |date=1998-09 |title=Clinical manifestation of myeloperoxidase deficiency |journal=[[J Mol Med]] |volume=76 |issue=10 |pages=676–81 |pmid=9766845 |language=en}}</ref>

=== Antikörper gegen MPO ===
Kommt es zur Bildung von [[Autoantikörper]]n gegen MPO, treten diese Antikörper als sogenannte perinucleäre [[Anti-Neutrophile cytoplasmatische Antikörper|antineutrophile cytoplasmatische Antikörper]] [[Anti-Neutrophile cytoplasmatische Antikörper#p-ANCA|pANCAs]] in Erscheinung. Diese spielen bei diversen [[Vaskulitis|Vaskulitiden]] wie dem [[Churg-Strauss-Syndrom]] und der rasch progressiven [[Glomerulonephritis]] eine Rolle.

=== Myeloperoxidase als Biomarker für Gelenkerkrankungen beim Pferd ===
Die Myeloperoxidase-Aktivität ist erhöht in der [[Synovia]] von Gelenken mit [[Arthritis#Bakterielle Arthritis|septischer Arthritis]] beim Pferd im Vergleich zu gesunden Gelenken und Gelenken mit nicht-septischen Erkrankungen.<ref>A. Moschos: ''Synoviauntersuchungen beim Pferd – unter besonderer Berücksichtigung der Myeloperoxidaes-Aktivität in Synovia von erkrankten Gelenken und Sehnenscheiden''. Vet med Diss., Freie Universität Berlin 2007; [https://refubium.fu-berlin.de/discover?filtertype_0=mycoreId&filter_relational_operator_0=equals&filter_0=FUDISS_thesis_000000002947 online]</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxidoreduktase]]
[[Kategorie:Immunologie]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 17 (Mensch)]]

Myeloperoxidase - Versionsgeschichte

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