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	<title>Multifunktionelles Protein ADE2 - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-05-23T19:13:17Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Multifunktionelles_Protein_ADE2&amp;diff=2632750&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Elrond: /* Einzelnachweise */</title>
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		<updated>2019-03-04T13:40:55Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;Einzelnachweise&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;{{Infobox Protein&lt;br /&gt;
| Name = &lt;br /&gt;
| Bild = 2h31a.jpg&lt;br /&gt;
| Bild_legende = Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase / phosphoribosylaminoimidazole succinocarboxamide synthetase oktamer, Human nach {{PDB|2H31}}&lt;br /&gt;
| PDB = {{PDB2|2H31}}, &amp;lt;!--{{PDB2|ABCD}} --&amp;gt;&lt;br /&gt;
| Groesse = 424 Aminosäuren&lt;br /&gt;
| Kofaktor = &lt;br /&gt;
| Precursor = &lt;br /&gt;
| Struktur = Homooctamer&lt;br /&gt;
| Isoformen = 2&lt;br /&gt;
| HGNCid = 8587&lt;br /&gt;
| Symbol = PAICS&lt;br /&gt;
| AltSymbols = &lt;br /&gt;
| OMIM = 172439&lt;br /&gt;
| UniProt = P22234&lt;br /&gt;
| MGIid = &lt;br /&gt;
| CAS = &lt;br /&gt;
| CASergänzend = &lt;br /&gt;
| EC-Nummer = 4.1.1.21&lt;br /&gt;
| Kategorie = Lyase&lt;br /&gt;
| Reaktionsart = Addition von Carboxylat&lt;br /&gt;
| Substrat = AIR + H&amp;lt;sub&amp;gt;2&amp;lt;/sub&amp;gt;O&lt;br /&gt;
| Produkte = CAIR&lt;br /&gt;
| MoreEC1 = {{ Infobox Protein/MoreEC&lt;br /&gt;
   | EC-Nummer = 6.3.2.6&lt;br /&gt;
   | Kategorie = Ligase&lt;br /&gt;
   | Reaktionsart = Addition von Aspartat&lt;br /&gt;
   | Substrat = CAIR + ATP + Aspartat&lt;br /&gt;
   | Produkte = SAICAR + ADP + P&amp;lt;sub&amp;gt;i&amp;lt;/sub&amp;gt;&lt;br /&gt;
  }}&lt;br /&gt;
| Taxon = Lebewesen&lt;br /&gt;
| Orthologe = {{ Protein Orthologe&lt;br /&gt;
    | Spezies1 = Mensch&lt;br /&gt;
    | Spezies2 = Hausmaus&lt;br /&gt;
    | S1_EntrezGene = 10606&lt;br /&gt;
    | S1_Ensembl =ENSG00000128050&lt;br /&gt;
    | S1_RefseqmRNA =NM_001079525&lt;br /&gt;
    | S1_RefseqProtein = NP_001072993&lt;br /&gt;
    | S1_GenLoc_db = hg38&lt;br /&gt;
    | S1_GenLoc_chr = 4&lt;br /&gt;
    | S1_GenLoc_start =56435749&lt;br /&gt;
    | S1_GenLoc_end =56461368&lt;br /&gt;
    | S1_Uniprot =P22234&lt;br /&gt;
    | S2_EntrezGene = 67054&lt;br /&gt;
    | S2_Ensembl = ENSMUSG00000029247&lt;br /&gt;
    | S2_RefseqmRNA =NM_025939&lt;br /&gt;
    | S2_RefseqProtein = NP_080215&lt;br /&gt;
    | S2_GenLoc_db = mm10&lt;br /&gt;
    | S2_GenLoc_chr = 5&lt;br /&gt;
    | S2_GenLoc_start = 76951315&lt;br /&gt;
    | S2_GenLoc_end = 76967507&lt;br /&gt;
    | S2_Uniprot = Q9DCL9&lt;br /&gt;
  }}&lt;br /&gt;
}}&lt;br /&gt;
Das &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;multifunktionelle Protein ADE2&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; ([[Gen]]-Name: &amp;#039;&amp;#039;PAICS&amp;#039;&amp;#039;) ist ein [[Enzym]] in [[Wirbeltiere]]n, bei dem zwei verschiedene enzymatische [[Proteindomäne|Domäne]]n zu einem Protein verschmolzen sind: die &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Phosphoribosylaminoimidazol-Carboxylase&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (AIRC) und die &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Phosphoribosylaminoimidazolsuccinocarboxamid-Synthase&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (SAICAR-Synthase). Diese Aktivitäten sind Teil der [[Purinbiosynthese]] und kommen in allen Lebewesen vor: als Einzelenzyme in [[Prokaryoten]] und als Fusionsprotein in Wirbeltieren, Pilzen und Pflanzen.&amp;lt;ref&amp;gt;{{UniProt|P22234}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{PROSITE|PDOC0080}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{Internetquelle |url=https://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR005875 |titel=Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit (IPR005875) &amp;lt; InterPro &amp;lt; EMBL-EBI |zugriff=2019-03-03}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die Domänen von ADE2 [[Katalyse|katalysieren]] die Schritte 6 und 7 der zehnschrittigen Biosynthese von [[Inosinmonophosphat|IMP]]. Die SAICAR-Synthase wird durch IMP oder [[Maleat]] gehemmt. Das menschliche ADE2 komplexiert zum [[Octamer]].&amp;lt;ref&amp;gt;S. W. Nelson, D. J. Binkowski u.&amp;amp;nbsp;a.: &amp;#039;&amp;#039;Mechanism of action of Escherichia coli phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthetase.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;[[Biochemistry]].&amp;#039;&amp;#039; Band 44, Nummer 2, Januar 2005, S.&amp;amp;nbsp;766–774, {{DOI|10.1021/bi048191w}}. PMID 15641804. &amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;S. X. Li, Y. P. Tong u.&amp;amp;nbsp;a.: &amp;#039;&amp;#039;Octameric structure of the human bifunctional enzyme PAICS in purine biosynthesis.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;[[Journal of molecular biology]].&amp;#039;&amp;#039; Band 366, Nummer 5, März 2007, S.&amp;amp;nbsp;1603–1614, {{DOI|10.1016/j.jmb.2006.12.027}}. PMID 17224163. &amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Katalysierte Reaktionen ==&lt;br /&gt;
=== AIRC ===&lt;br /&gt;
[[Datei:5-Aminoimidazolribonucleotid.svg|165px|AIR]] + CO&amp;lt;sub&amp;gt;2&amp;lt;/sub&amp;gt; &amp;amp;nbsp;&amp;lt;math&amp;gt;\longrightarrow&amp;lt;/math&amp;gt;&amp;lt;br/&amp;gt; &lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\longrightarrow&amp;lt;/math&amp;gt;&amp;amp;nbsp; [[Datei:5-Aminoimidazol-4-carboxylatribonucleotid.svg|170px|CAIR]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
5-Aminoimidazolribonukleotid (AIR) wird zu 5-Aminoimidazol-4-carboxylatribonucleotid (CAIR) carboxyliert.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== SAICAR-Synthase ===&lt;br /&gt;
[[Datei:5-Aminoimidazol-4-carboxylatribonucleotid.svg|170px|CAIR]] + [[Datei:L-Asparagins%C3%A4ure_phys.svg|100px|Aspartat]] + &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;ATP&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;  &amp;amp;nbsp;&amp;lt;math&amp;gt;\longrightarrow&amp;lt;/math&amp;gt;&amp;lt;br/&amp;gt; &lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\longrightarrow&amp;lt;/math&amp;gt;&amp;amp;nbsp; [[Datei:5-Aminoimidazol-4-N-succinocarboxamidribonucleotid.svg|225px|SAICAR]] + &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;ADP&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; + P&amp;lt;sub&amp;gt;i&amp;lt;/sub&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
CAIR und Asparaginsäure werden ligiert, mit Verbrauch von ATP.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Weblinks ==&lt;br /&gt;
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel|Purin-Stoffwechsel}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Multifunktionelles Enzym]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Ligase]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Lyase]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 4 (Mensch)]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Elrond</name></author>
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