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[[Datei:PURH-enzyme 1PKX.png|mini|300px|Oberflächen-/Bändermodell des multifunktionellen Enzyms [[Bifunktionelles Purinsyntheseprotein|ATIC]] (Dimer) nach PDB 1PKX. Die AICAR-Formyltransferase-Domäne ist gelb und die IMP-Cyclohydrolase blau gerendert. Beide Domänen sind 50 Å voneinander entfernt und behalten ihre Aktivität bei getrennter Expression. ATIC ist hochkonserviert in allen Lebewesen zu finden.<ref>{{cite journal |author=Cheong CG, Wolan DW, Greasley SE, Horton PA, Beardsley GP, Wilson IA |date=2004-04 |title=Crystal structures of human bifunctional enzyme aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide transformylase/IMP cyclohydrolase in complex with potent sulfonyl-containing antifolates |journal=J. Biol. Chem. |volume=279 |issue=17 |pages=18034–45 |doi=10.1074/jbc.M313691200 |pmid=14966129 |url=http://www.jbc.org/content/279/17/18034 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Rayl EA, Moroson BA, Beardsley GP |date=1996-01 |title=The human purH gene product, 5-aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide formyltransferase/IMP cyclohydrolase. Cloning, sequencing, expression, purification, kinetic analysis, and domain mapping |journal=J. Biol. Chem. |volume=271 |issue=4 |pages=2225–33 |doi=10.1074/jbc.271.4.2225 |pmid=8567683 |url=http://www.jbc.org/content/271/4/2225.abstract |language=en}}</ref>]]

Bei einem '''multifunktionellen Enzym''' handelt es sich um ein [[Protein]], das mindestens zwei unterscheidbare [[enzym]]atische Aktivitäten und zwei räumlich getrennte Aktivitätszentren auf einem Molekül (Monomer) aufweist.

Ein solches Enzym kann durch [[Translokation (Genetik)|Translokation]] entstehen. Der Vorteil für den Organismus besteht darin, dass die Effizienz eines Stoffwechselweges gesteigert werden kann, wenn zwei aufeinanderfolgende Reaktionen innerhalb des gleichen [[Stoffwechselweg]]es an einem Enzym stattfinden und dabei z. B. die Diffusion von Substraten in limitierter Konzentration vermieden wird.<ref>{{Literatur |Autor=H. Robert Horton, Laurence A. Moran, K. Gray Scrimgeour, J. David Rawn, Marc D. Perry |Titel=Biochemie |Auflage=4 |Verlag=Pearson Studium |Datum=2008 |ISBN=3-8273-7312-3 |Seiten=211 ff. |Sprache=de}}</ref>

Nicht mit eingeschlossen in den Begriff sind [[Oligomer]]e unifunktioneller Enzyme und heterogene [[Enzymkomplexe]]. Mit eingeschlossen werden Enzyme wie die [[Fettsäure-Synthase]], die eine ähnliche Aktivität in mehreren Zentren aufweisen, deren Substrate jedoch jeweils verschieden sind.

Die Proteindatenbank [[UniProt]] zählte im Jahr 2010 knapp 20.000 Einträge multifunktioneller Enzyme in allen Lebewesen.

== Siehe auch ==
* [[C1-THF-Synthase]]
* [[mRNA-Capping-Enzym]]
* [[PURH|PURH (ATIC)]]

== Weblinks ==
* UniProt Keyword: ''[http://www.uniprot.org/keywords/KW-0511 Multifunctional enzyme]''

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Multifunktionelles Enzym| ]]

Multifunktionelles Enzym - Versionsgeschichte

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