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	<title>Molkenprotein - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Molkenprotein&amp;diff=520392&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Ghilt: Die 2 letzten Textänderungen von 2001:9E8:4BA1:BB00:43C:2F51:568A:E4C5 und Invisigoth67 wurden verworfen und die Version 235048010 von Ghilt wiederhergestellt. Keine geeignete Quelle, bitte s. WP:Q und WP:WEB</title>
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		<updated>2025-01-22T17:45:47Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Die 2 letzten Textänderungen von &lt;a href=&quot;/index.php/Spezial:Beitr%C3%A4ge/2001:9E8:4BA1:BB00:43C:2F51:568A:E4C5&quot; title=&quot;Spezial:Beiträge/2001:9E8:4BA1:BB00:43C:2F51:568A:E4C5&quot;&gt;2001:9E8:4BA1:BB00:43C:2F51:568A:E4C5&lt;/a&gt; und &lt;a href=&quot;/index.php/Spezial:Beitr%C3%A4ge/Invisigoth67&quot; title=&quot;Spezial:Beiträge/Invisigoth67&quot;&gt;Invisigoth67&lt;/a&gt; wurden verworfen und die Version &lt;a href=&quot;/index.php/Spezial:Permanenter_Link/235048010&quot; title=&quot;Spezial:Permanenter Link/235048010&quot;&gt;235048010&lt;/a&gt; von Ghilt wiederhergestellt. Keine geeignete Quelle, bitte s. &lt;a href=&quot;/index.php?title=WP:Q&amp;amp;action=edit&amp;amp;redlink=1&quot; class=&quot;new&quot; title=&quot;WP:Q (Seite nicht vorhanden)&quot;&gt;WP:Q&lt;/a&gt; und &lt;a href=&quot;/index.php?title=WP:WEB&amp;amp;action=edit&amp;amp;redlink=1&quot; class=&quot;new&quot; title=&quot;WP:WEB (Seite nicht vorhanden)&quot;&gt;WP:WEB&lt;/a&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;Neben der Fraktion der [[Kasein]]e stellen die &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Molkenproteine&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;, aus dem [[Englische Sprache|Englischen]] kommend auch &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Whey Protein&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; genannt, die zweite wichtige [[Protein]]fraktion der [[Milch]] von [[Säugetiere]]n dar. Der Proteinanteil der Kuhmilch von circa 3,3 % setzt sich dabei aus ca. 2,7 % Kasein und ca. 0,6 % Molkenprotein zusammen. Im Vergleich zur Tierwelt beträgt der Proteinanteil in der menschlichen Muttermilch nur ca. 0,9 % und der Molkenproteinanteil ist größer als der Kaseinanteil. Molkenprotein gilt als komplettes Protein, da alle neun [[Essentielle Aminosäure|essentiellen Aminosäuren]] enthalten sind. Der menschliche Körper kann diese Aminosäuren nicht selbst herstellen und muss sie mit der Nahrung aufnehmen, da sie lebensnotwendig sind. Die Bezeichnung Molkenprotein wird aus dem Umstand abgeleitet, dass die Proteine dieser Fraktion Hauptbestandteil der Proteine in [[Molke]] sind.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Molkenproteine sind eine Gruppe verschiedener [[Albumin]]e und [[Globulin]]e. Im Einzelnen sind dies:&amp;lt;ref&amp;gt;Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle (Hrsg.): &amp;#039;&amp;#039;Lehrbuch der Lebensmittelchemie.&amp;#039;&amp;#039; 5. Auflage. Springer, 2001, S.&amp;amp;nbsp;494, ISBN 3-540-41096-1.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
* α-[[Lactalbumin]] ca. 20 % (0,1 % der Kuhmilch)&lt;br /&gt;
* [[β-Lactoglobulin]] ca. 45 % (0,25 % der Kuhmilch)&lt;br /&gt;
* [[Immunglobulin]]e ca. 10 %&lt;br /&gt;
* [[Pepton|Proteose-Pepton]] ca. 20 %&lt;br /&gt;
* [[Bovines Serumalbumin|Serumalbumin]] ca. 5 %&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Molkenproteine sind hitzeempfindlich und [[Denaturierung (Biochemie)|denaturieren]] bei Erhitzen. Beim Aufkochen von Milch ist insbesondere das β-Lactoglobulin für die [[Haut]] auf der Oberfläche verantwortlich. Molkenproteine weisen auch einen hohen Gehalt an [[Verzweigtkettige Aminosäuren|verzweigtkettigen Aminosäuren]] auf, wie etwa 20–25 % der meisten Nahrungsproteine.&amp;lt;ref&amp;gt;John T. Brosnan, Margaret E. Brosnan: &amp;#039;&amp;#039;Branched-Chain Amino Acids: Enzyme and Substrate Regulation&amp;#039;&amp;#039;. In: &amp;#039;&amp;#039;[[Journal of Nutrition]].&amp;#039;&amp;#039; Band 136, Nr. 1, 2006, S. 207S–211S. PMID 16365084.&amp;lt;/ref&amp;gt; Molkenproteine werden als ernährungsphysiologisch hochwertig eingestuft (hohe [[biologische Wertigkeit]]). Sie sind daher Hauptbestandteil der molkenbasierten [[Proteinpulver]] zum [[Muskelaufbau]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Molkenproteintypen ==&lt;br /&gt;
=== Molkenprotein-Konzentrat ===&lt;br /&gt;
Die einfachste Form des Molkenproteins liegt als Molken-[[Konzentrat]] vor.&amp;lt;ref&amp;gt;L. M. Huffman, W. J. Harper: &amp;#039;&amp;#039;Maximizing the value of milk through separation technologies.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Journal of dairy science.&amp;#039;&amp;#039; Band 82, Nummer 10, Oktober 1999, S.&amp;amp;nbsp;2238–2244, PMID 10531613.&amp;lt;/ref&amp;gt; Es wird hauptsächlich per [[Ultrafiltration]] hergestellt. Molken-Konzentrat besitzt einen Proteingehalt von etwa 70 bis 80 Prozent, sein Kohlenhydrateanteil liegt bei etwa 6 bis 8 Prozent und der Fettgehalt bei 4 bis 7 Prozent. Aufgrund der einfachen Herstellung des Rohstoffes in den [[Molkerei]]en ist es wesentlich günstiger als Molkenprotein-Isolat und -[[Hydrolyse|Hydrolysat]]. Daher wird es von den [[Nahrungsergänzungsmittel]]-Anbietern bei der Herstellung ihrer Produkte als erste Wahl angesehen.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Molkenprotein-Isolat ===&lt;br /&gt;
Bei der Herstellung von Molkenprotein-Isolat kommen zwei unterschiedliche Verfahren zur Anwendung. Beim [[Ionentausch]]verfahren werden die Molkenproteine an den Ionentauscher [[Adsorption|adsorbiert]] und [[Elution|eluiert]], wodurch die Proteinpräparation mehr [[Salze]] enthält. Bei einer Herstellung von Molkenprotein-Isolat im [[Mikrofiltration]]sverfahren werden keine Salze verwendet. Dadurch kann eine besonders hohe Reinheit erreicht werden, mit einem Proteinanteil von etwa 90 bis 96 % sowie einem geringen Fett-, Kohlenhydrate- und [[Laktose]]gehalt von weniger als ein Prozent. Des Weiteren ist Molkenprotein-Isolat aufgrund seiner praktischen Laktosefreiheit besonders für Personen mit [[Laktoseintoleranz]] geeignet.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Molkenprotein-Hydrolysat WPH ===&lt;br /&gt;
==== WPH als Nahrungsmittel ====&lt;br /&gt;
Bei der Herstellung von Molkenprotein-[[Hydrolysat]] (WPH von eng. &amp;#039;whey protein hydrolysate&amp;#039;) wird das [[Hydrolyse]]-Verfahren angewendet.&amp;lt;ref&amp;gt;A. MacDonald: &amp;#039;&amp;#039;Which formula in cow&amp;#039;s milk protein intolerance? The dietitian&amp;#039;s dilemma.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;European Journal of Clinical Nutrition.&amp;#039;&amp;#039; Band 49, Suppl. 1, September 1995, S.&amp;amp;nbsp;S56–S63, PMID 8647064.&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;M. H. Abd El-Salam, S. El-Shibiny: &amp;#039;&amp;#039;Preparation, properties, and uses of enzymatic milk protein hydrolysates&amp;#039;&amp;#039;. In: &amp;#039;&amp;#039;Critical Reviews in Food Science and Nutrition&amp;#039;&amp;#039;, Band 57, Nr. 6, 2017, S. 1119—1132, {{doi|10.1080/10408398.2014.899200}}.&amp;lt;/ref&amp;gt; Durch die Hydrolyse (Aufspaltung) der Proteinketten in kleinste Fragmente ([[Peptide]] und [[Aminosäuren]]), kann Molkeprotein-Hydrolysat vom Körper schneller und leichter [[Resorption|resorbiert]] werden. Magendruck entsteht bei dem leicht aufzunehmenden Protein nicht und es bilden sich keine schwefelhaltigen Gase im Dickdarm. Je höher der Hydrolysegrad, desto hochwertiger und teurer das Protein. Als Nachteil war oft der bittere Geschmack zu nennen.&amp;lt;ref&amp;gt;J. Newman, N. Harbourne, D. O’ Riordan, J. C. Jacquier, M. O’ Sullivan: &amp;#039;&amp;#039;Comparison of a trained sensory panel and an electronic tongue in the assessment of bitter dairy protein hydrolysates&amp;#039;&amp;#039;. In: &amp;#039;&amp;#039;Journal of Food Engineering&amp;#039;&amp;#039;, Band 128, Mai 2014, S. 127—131, {{doi|10.1016/j.jfoodeng.2013.12.019}}.&amp;lt;/ref&amp;gt; Als bittere Peptide konnten YGLF, IPAVF, LLF und YPFPGPIPN identifiziert werden, die aus α-Lactalbumin, β-Lactoglobulin, Serumalbumin und β-Casein stammten.&amp;lt;ref&amp;gt;Xiaowei Liu, Deshou Jiang, Devin G. Peterson: &amp;#039;&amp;#039;Identification of bitter peptides in whey protein hydrolysate&amp;#039;&amp;#039;. In: &amp;#039;&amp;#039;Journal of Agricultural and Food Chemistry&amp;#039;&amp;#039;, Band 62, Nr. 25, 2014, S. 5719—5725, {{doi|10.1021/jf4019728}}.&amp;lt;/ref&amp;gt; Molkenprotein-Hydrolysat fand deshalb seine Anwendung hauptsächlich in Aminosäuretabletten und -kapseln, wo der bittere Geschmack nur eine untergeordnete Rolle spielt. In geringen Anteilen werden Molkenprotein-Hydrolysate mit verschiedenen, hochwertigen Proteinen (Mehrkomponenten-Proteine) gemischt, um die Kosten niedrig zu halten und um individuelle Kombinationen aus Geschmack, Verträglichkeit und Eiweißanteil zu erhalten. Je höher der WPH-Anteil, also freie Peptide und Aminosäuren, desto hochwertiger ist das Nahrungsmittel. Der Grad der Aufspaltung wird angegeben in dH (degree of Hydrolysation). Einfach überprüfbar durch Übergießen des Pulvers mit kochend heißem Wasser (Boiling-Test). Falls nicht aufgespaltenes, rohes Protein enthalten ist, führt das zur Klumpenbildung wie bei der Ricottakäse-Herstellung. Nicht jedes Produkt, welches als WPH beworben wird, enthält tatsächlich niedermolekulares WPH.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Leichte Verdaulichkeit, schnelle Magenpassage und gute Resorbierbarkeit machen WPH zu einem geeigneten Sportgetränk.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Bio-fermentierte Molken-/Milchproteine werden zu 100 % aufgespalten und weisen keinen Bittergeschmack auf. Bei schonender und kompletter enzymatischer Aufspaltung ist WPH frei von Protein und Lactose. Der Anteil an BCAA beträgt über 20 %. Das bitter-freie voll hydrolysierte WPH wird als Pulver in Shakes oder bei der Zubereitung von Speisen, dem Mischen mit Käse, in Nudeln, Backwaren, Broten oder Backmittel verwendet.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==== WPH in der Kosmetik ====&lt;br /&gt;
WPH wird bei Körperpflege-Produkten als hydrolyzed whey/milk protein in der INCI-Liste aufgeführt. Bei Protein-freiem WPH beträgt der Peptid-Anteil ca. 80 %, ca. 20 % entfallen auf freie Aminosäuren (free amino acids = FAA). Die Peptide bilden zusammen mit den Aminosäuren und den Hautpeptiden einen natürlichen Abwehr- oder Schutzmantel auf der Haut. Dieser hält die Tenside davon ab, in die Haut einzudringen und Barriere-Lipide zu zerstören, wodurch die Hautfeuchte besser erhalten bleibt. Weiterhin sind die Peptide oberflächen-aktiv und glätten das Haar, was mehr Glanz und verbesserte Kämmfähigkeit verleiht.&amp;lt;ref&amp;gt;Shukun Wang, Danyang Meng, Sisi Wang, Zhong Zhang, Ruijin Yang, Wei Zhao: &amp;#039;&amp;#039;Modification of wheat gluten for improvement of binding capacity with keratin in hair&amp;#039;&amp;#039;. In: &amp;#039;&amp;#039;Royal Society Open Science&amp;#039;&amp;#039;, Band 5, Nr. 2, 2018, Artikel 171216, {{doi|10.1098/rsos.171216}}.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Fermentiertes Molkenprotein ===&lt;br /&gt;
Ähnlich wie beim Molkeprotein-Hydrolysat werden Proteinketten in Peptide aufgespalten, welche vom Körper schneller und leichter resorbiert werden. Die Aufspaltung erfolgt durch natürliche Fermentierung, bspw. mit Kefirkulturen. In diesem Fall wird es auch als Kefir Whey bezeichnet. Es kann als fermentiertes Molkenprotein-Konzentrat als auch als -Isolat hergestellt werden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Entgegen dem Molkenprotein-Hydrolysat hat fermentiertes Molkenprotein keinen bitteren Geschmack und kann daher auf gewohnte Weise konsumiert werden. Gleichzeitig ist es frei von Laktose und kann lebendige Bifidobakterien aufweisen, welche zu einer besseren Bekömmlichkeit führen.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=National Research Council (US) Panel on the Applications of Biotechnology to Traditional Fermented Foods |Titel=Lactobacillus GG Fermented Whey and Human Health |Verlag=National Academies Press (US) |Datum=1992 |Online=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK234705/ |Abruf=2022-02-03}}&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Milch als Thema]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Heterogenes Proteinpräparat]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Lebensmittelinhaltsstoff]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Ghilt</name></author>
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