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[[Datei:MEF microfilaments.jpg|mini|Mikrofilamente in [[Fibroblast]]en der Maus, [[Fluoreszenzmikroskopie|fluoreszenzmikroskopisch]] dargestellt]]
{{Infobox GO-Terminus
| Typ = C
| GO = 0005865
| Eltern = [[Sarkomer]]
| Kinder = [[Aktin]]<br />[[Troponin]]<br />[[Tropomyosin]]
}}
{{Infobox GO-Terminus
| Typ = C
| GO = 0005884
| Eltern = [[Zytoskelett]]
| Kinder = [[Aktin]]
}}

'''Mikrofilamente''' sind fadenförmige [[Protein]]-Strukturen in [[Eukaryoten|eukaryotischen]] Zellen. Zusammen mit den [[Mikrotubulus|Mikrotubuli]] und [[Intermediärfilamente]]n bilden sie die Hauptmasse des [[Zytoskelett|Cytoskelett]]s. Sie bestehen hauptsächlich aus dem Protein [[Aktin]] und werden daher auch als '''Aktinfilamente''' bezeichnet. Die Bezeichnung „Mikrofilament“ rührt daher, dass sie mit einem Durchmesser von nur sieben [[Nanometer#Nanometer|Nanometern]] deutlich dünner sind als die Mikrotubuli und Intermediärfilamente. Funktionell spielen sie eine Rolle bei [[Zellmigration|aktiven Bewegungen]] der Zellen, bei [[Intrazellulärer Transport|intrazellulären Transportvorgängen]] und bei der mechanischen Stabilisierung der Zellen.
__TOC__
== Zusammenbau der Filamente ==
[[Datei:STD Depth Coded Stack Phallodin Stained Actin Filaments.png|mini|hochkant=1.1|Aktin-Filamente, Farben repräsentieren verschiedene Schichten]]

G-Aktin (globuläres Aktin, ein Monomer) bindet das [[Nukleotide|Nucleotid]] [[Adenosintriphosphat|ATP]]. Dieses [[Monomer]] (ATP-Aktin) kann sich nun mit weiteren Aktinmolekülen verbinden – [[Polymerisation|polymerisieren]], wobei ATP-Aktin unter Abspaltung ([[Hydrolyse]]) eines anorganischen Phosphatrestes zu [[Adenosindiphosphat|ADP]]-Aktin wird. Die entstehende Kette von Aktinmonomeren bildet so die filamentöse Form der ''Aktinfilamente'', auch ''F-Aktin'' genannt. Das Filament besteht aus zwei Ketten polymerisierter G-Aktin-Monomere, die sich helixartig umeinanderwinden. Diese Aktin-typische Helixwindung ist regelmäßig nach 7 G-Aktinen zu finden, weshalb man sie auch „Aktinhelix“ nennt, um sie z. B. von der [[DNA-Doppelhelix]] in ihrer Form zu unterscheiden. Ihr Durchmesser beträgt 7 nm. In der Zelle liegen beide Aktinformen im Gleichgewicht vor, wobei Monomere hauptsächlich im Komplex mit aktinbindenden Proteinen, wie z. B. [[Profilin]], auftreten.<ref name="Holmes">K. C. Holmes, D. Popp, W. Gebhard, W. Kabsch: ''Atomic model of the actin filament.'' In: ''[[Nature]].'' 347, 1990, S. 21–22. PMID 2395461</ref>

Aktinfilamente weisen eine Polarität auf und haben ein schnell polymerisierendes sogenanntes (+)-Ende und ein langsam polymerisierendes (−)-Ende. ATP-Aktin bindet bevorzugt am (+)-Ende und das Filament wächst an diesem Ende. Das ATP wird in der Folge zu ADP [[Hydrolyse|hydrolysiert]], wodurch die Bindungsstärke zu den benachbarten Aktinen nachlässt. Am (−)-Ende läuft die Hydrolyse von ATP zu ADP schneller als die Anlagerung eines neuen ATP-Aktins ab, sodass ADP-Aktin dissoziiert und das Filament von dieser Seite verkürzt wird. Aktinmonomere binden aber ATP stärker als ADP, tauschen damit das Nukleotid aus und können wieder am (+)-Ende eingefügt werden. Dieser schnelle Kreislauf ist für die Zellbewegungen wichtig und wird als [[Treadmilling]] bezeichnet.<ref name="cell biology">{{Literatur| Titel = Cell Biology | Auflage = 1. | Autor = T. D. Pollard, W. D. Earnshaw | Jahr = 2004 | Verlag = Saunders | ISBN=1-4160-2388-7 }}</ref>

Zahlreiche ''Begleitproteine'' steuern die Polymerisations- und Abbauvorgänge. Im Muskel werden die Filamente beispielsweise durch das [[Tropomyosin]] stabilisiert, das sich auf ganzer Länge an ein Filament anlegt. In Zellen außerhalb des Herzens und der Skelettmuskulatur wird [[Caldesmon]] gebildet.

Bestimmte Proteine bedecken auch die Enden der Aktinfilamente und behindern oder fördern die Verlängerung oder den weiteren Abbau. Andere Proteine verhindern oder fördern die Polymerisation von G-Aktin oder bewirken den Zerfall des F-Aktins.

Beispielsweise setzen sich die Proteine Cofilin und ADF (Aktin depolymerisierender Faktor) an das (−)-Ende und fördern die Dissoziation von Aktin. Das Protein [[Profilin]] hingegen fördert den Einbau am (+)-Ende. Die Bindung von sowohl Cofilin als auch Profilin wird über das Aktingebundene Nukleotid (ADP oder ATP) bestimmt.<ref name="Didry">D. Didry, [[Marie-France Carlier|M. F. Carlier]], [[Dominique Pantaloni|D. Pantaloni]]: ''Synergy between actin depolymerizing factor/cofilin and profilin in increasing actin filament turnover.'' In: ''[[J Biol Chem]].'' 273(40), 1998, S. 25602–25611. PMID 9748225</ref>

Auch [[posttranslationale Modifikation]]en von Aktin sind an der Polymerisierung beteiligt. So wird jedes fünfte Aktinmonomer in [[Fibroblast]]en mit einer [[Arginylierung]] versehen, was eine direkte Auswirkung auf die erhöhte Stabilität von Aktinfilamenten hat. Dabei wird vorrangig Beta-Aktin modifiziert.<ref>M. Karakozova, M. Kozak, C. C. Wong, A. O. Bailey, J. R. Yates, A. Mogilner, H. Zebroski, A. Kashina: ''Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility.'' In: ''[[Science]].'' 313(5784), 2006, S. 192–196. PMID 16794040</ref>

Der Auf- und Abbau von Aktinfilamenten kann durch [[Zytoskelett-Inhibitor]]en gehemmt werden. Ein bakterielles [[Homologie (Genetik)|Homolog]] des Aktins ist [[FtsA]].

[[Datei:focaladhesiondetail.jpg|mini|Immunfluoreszenzfärbung des Aktin-Cytoskeletts (grün) und des fokalen Adhäsionsproteins [[Vinculin]] (rot) bei einer [[Fibroblast]]en-Zelle. Die Adhäsionsstellen sind als rote Flecken an den Enden der Aktin-Bündel erkennbar.]]

== Adapter- und Verbindungsproteine ==
Eine große Gruppe von Begleitproteinen, die auch als [[Actin-bindendes Protein|Actin-bindende Proteine]] (ABP) bezeichnet werden, vernetzt Aktinfilamente untereinander und mit anderen Proteinen. [[Fimbrin]], [[Villin]] (Binnengerüst der Mikrovilli), [[Filamin]] und [[Espin (Protein)|Espin]] bilden Querverbindungen und so mechanisch steife Bündel. α-Actinin bildet ebenfalls Bündel, die typischerweise mit Myosin (siehe unten) verspannt werden. Das Filamin wiederum bildet dreidimensionale Netze (Gele), wie man sie unter der Plasmamembran antrifft.

Actinfilamente strahlen in mehrere [[Zellkontakt]]e ein, die [[Adherens junction|Adhärens-Kontakte]] und die [[Fokale Adhäsion|Fokalkontakte]], aber auch in [[Tight Junction]]s. Dabei werden sie über [[Gerüstprotein|Adaptorproteine]] an den Proteinstrukturen der Kontakte verankert. Verantwortlich dafür sind unter anderem wieder das α-[[Actinin]], das [[Vinculin]] und [[Talin (Protein)|Talin]]. Die Proteine der Familie um Ezrin, [[Radixin]], [[Moesin]] (ERM-Proteine) vermitteln kurzzeitige und dynamische Bindungen an die Plasmamembran, zum Beispiel bei Änderung der Zellform und aktiver Zellbewegung.

Bestimmte Proteingruppen stellen eine mechanisch stabile Verbindung zwischen dem unter der [[Zellmembran|Plasmamembran]] liegenden dichten Aktinnetz und der Membran her. Diese wegen verschiedener Erbkrankheiten auch klinisch bedeutsamen Proteine sind die [[Dystrophin]]e (u. a. im [[Muskelgewebe]], bei Mutationen im Dystrophin-Komplex [[Muskeldystrophie]]n) und die [[Spektrin|Spectrine]] (u. a. verantwortlich für die Form der [[Erythrozyt]]en, bei Defekt z. B. [[Kugelzellenanämie]]). Es handelt sich um lange, dünnere Proteine, die ihre Aufgaben in Komplexen mit zahlreichen anderen Proteinen erfüllen.

== Einzelnachweise ==
<references />

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Mikrofilamente - Versionsgeschichte

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