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{{Infobox Protein
| Name = Methan-Monooxygenase (''Methylococcus capsulatus'')
| Bild = 1yew_opm.png
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 1677 = (527+388+170) + 141 + 348 + 103 Aminosäuren
| Kofaktor = Aα: Fe C: (2Fe+2S), FAD
| Precursor =
| Struktur = Heterohexamer A(α+β+γ) + B + C + D
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = mmoX+Y+Z + mmoB + mmoC + mmoD
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt =
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 1.14.13.25
| Kategorie = Monooxygenase
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart = Addition eines Sauerstoffatoms
| Substrat = Methan + NAD(P)H + O2
| Produkte = Methanol + NAD(P)+ + H2O
| Homolog_fam =
| Taxon = Methanotrophe [[Bakterien]]<ref>[https://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=P18798 Homologie-Gruppe bei OMA]</ref>
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
Die '''Methan-Monooxygenase''' ('''MMO''') ist ein Multi[[proteinkomplex]] mit einer [[Molekülmasse]] von 300 [[Dalton (Einheit)|kDa]]. Sie katalysiert die [[Oxidation]] des reaktionsträgen [[Methan]]s zu [[Methanol]] in [[Methanotrophe|methanotrophen]] [[Bakterien]], wo es die einzige Kohlenstoff- und Energiequelle darstellt. Modellhaft ausgiebig untersucht wurde das Enzym von ''[[Methylococcus capsulatus]]''.

Die Methan-Monooxygenase besteht aus vier Untereinheiten, die A, B, C, D genannt werden, wobei A selbst aus drei weiteren Einheiten α, β und γ aufgebaut ist. Die Gennamen sind mmoX/Y/Z (für A) und mmoB, mmoC, mmoD.

Im aktiven Zentrum der Hydroxylase wird die Methanoxidation mit Hilfe eines dinuklearen [[Eisen]]zentrums durchgeführt. Die Eisenatome sind durch sechs [[Aminosäure]]reste koordiniert. Damit gehört dieses Enzym in die Klasse der [[Nicht-Häm-Eisenenzyme]].
[[Datei:MMOstates.JPG|mini|hochkant=3.0|links|Der ruhende, oxidierte und reduzierte Zustand des Eisenkerns ({{enS|diiron core}}).]]
[[Datei:MMOcycle.JPG|mini|hochkant=1.32|Der vorgeschlagene Katalyse-Zyklus des MMO.]]
{{Absatz}}

== Literatur ==
* J. C. Murrell, M. E. Lidstrom, A. J. Holmes, A. Costello: ''Evidence that particulate methane monooxygenase and ammonia monooxygenase may be evolutionarily related.'' In: ''FEMS Microbiol. Lett.'' 132 (3), 1995, S. 203–208. [[doi:10.1111/j.1574-6968.1995.tb07834.x]]. PMID 7590173.
* L. A. Sayavedra-soto, N. G. Hommes, D. J. Arp: ''Molecular biology and biochemistry of ammonia oxidation by Nitrosomonas europaea.'' In: ''Arch. Microbiol.'' 178 (4), 2002, S. 250–255. [[doi:10.1007/s00203-002-0452-0]]. PMID 12209257.
* R. L. Lieberman, A. C. Rosenzweig: ''Crystal structure of a membrane-bound metalloenzyme that catalyses the biological oxidation of methane.'' In: ''Nature.'' 434 (7030), 2005, S. 177–182. [[doi:10.1038/nature03311]]. PMID 15674245.
* A. C. Rosenzweig, C. A. Frederick, S. J. Lippard, P. Nordlund: ''Crystal structure of bacterial non-haem iron hydroxylase that catalyses the biological oxidation of methane.'' In: ''Nature.'' 366 (6455), 1993, S. 537–543. [[doi:10.1038/366537a0]]. PMID 8255292.
* Harold Basch u. a.: ''Mechanism of the Methane -> Methanol Conversion Reaction Catalyzed by Methane Monooxygenase: A Density Function Study.'' In: ''J. Am. Chem. Soc.'' 121 (31), 1999, S. 7249–7256. [[doi:10.1021/ja9906296]].
* P. Nordlund, B. M. Sjöberg, H. Eklund: ''Three-dimensional structure of the free radical protein of ribonucleotide reductase.'' In: ''Nature.'' 345 (6276), 1990, S. 593–598. [[doi:10.1038/345593a0]]. PMID 2190093.
* P. Nordlund, H. Eklund: ''Structure and function of the Escherichia coli ribonucleotide reductase protein R2.'' In: ''J. Mol. Biol.'' 232 (1), 1993, S. 123–164. [[doi:10.1006/jmbi.1993.1374]]. PMID 8331655.
* K. Liu u. a.: ''Characterization of a Diiron(III) Peroxide Intermediate in the Reaction Cycle of Methane Monooxygenase Hydroxylase from Methylococcus capsulatus (Bath).'' In: ''J. Am. Chem. Soc.'' 117, 1995, S. 4997. [[doi:10.1021/ja00122a032]].

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteinkomplex]]
[[Kategorie:Oxygenase]]

Methan-Monooxygenase - Versionsgeschichte

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