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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Mellitin Struktur2.jpg
| Bild_legende = Bänderdarstellung des biologisch aktiven [[Homotetramer]]s
| PDB = {{PDB2|1bh1}}, {{PDB2|2mlt}}
| Groesse = 26 AS (Monomer)
| Kofaktor =
| Precursor = Propeptid (48 AS)
| Struktur = Homotetramer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = MELT
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt = P01501
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|37231-28-0|Q81987767}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB = 1.C.18.1.1
| TranspText = Melittin-Familie
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam =
| Taxon = [[Stechimmen]] (Aculeata)
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Melittin''' (von [[Altgriechische Sprache|griech.]] {{lang|grc|μέλιττα}} ''mélitta'' – die [[Honigbienen|Biene]]) bezeichnet ein als Hauptbestandteil (50–70 %)<ref>Stanley D. Somerfield, Jean-Louis Stach et al.: ''Bee venom melittin blocks neutrophil O<sub>2</sub><sup>−</sup> production.'' In: ''Inflammation'', Bd. 10, Nr. 2, 1986, S. 175–182 {{DOI|10.1007/BF00915999}}.</ref> im [[Bienengift]] enthaltenes [[kation]]isches [[Polypeptid]], bestehend aus 26 [[Aminosäuren]].<ref>Magdalena T. Tosteson, Daniel C. Tosteson: ''The sting. Melittin forms channels in lipid bilayers.'' In: ''Biophysical Journal'', Bd. 36, Nr. 1, 1981, S. 109–116, PMID 6269667, {{PMC|1327579}}.</ref> [[Homologie (Biologie)|Homologe]] Peptide wurden in anderen [[Stechimmen]]-Gattungen gefunden, darunter [[Kurzkopfwespen]] (''Vespula''),<ref>{{UniProt|P59262}}</ref> [[Hornissen]] (''Vespa'')<ref>{{UniProt|P68409}}</ref> und [[Feldwespen]] der Gattung ''[[Polistes]]''.<ref>{{UniProt|P59261}}</ref> Melittin ist ein [[porenbildendes Toxin]].

== Struktur und Funktion ==
[[Datei:Mellitin Struktur.png|mini|Bänder- und Stäbchendarstellung des [[Homodimer]]s zur Veranschaulichung der [[hydrophob]]en Seitenketten.]]
Die [[Primärstruktur]] des [[Monomer]]s besteht aus 26 [[Aminosäuren]]; es hat eine [[Molekülmasse]] von 2848 [[Dalton (Einheit)|Da]].<ref>Primärstruktur des Monomers: [[Glycin|Gly]]-[[Isoleucin|Ile]]-[[Glycin|Gly]]-[[Alanin|Ala]]-[[Valin|Val]]-[[Leucin|Leu]]-[[Lysin|Lys]]-[[Valin|Val]]-[[Leucin|Leu]]-[[Threonin|Thr]]-[[Threonin|Thr]]-[[Glycin|Gly]]-[[Leucin|Leu]]-[[Prolin|Pro]]-[[Alanin|Ala]]-[[Leucin|Leu]]-[[Isoleucin|Ile]]-[[Serin|Ser]]-[[Tryptophan|Trp]]-[[Isoleucin|Ile]]-[[Lysin|Lys]]-[[Arginin|Arg]]-[[Lysin|Lys]]-[[Arginin|Arg]]-[[Glutamin|Gln]]-[[Glutamin|Gln]]</ref><ref>{{UniProt|P01501}}</ref>

Der Aufbau ähnelt dem eines [[Tensid]]s: 19 der 20 Aminosäuren am [[N-Terminus|''N''-Terminus]] sind [[unpolar]], die sechs Aminosäuren am [[C-Terminus|''C''-Terminus]] des Proteins sind polar. Es ist trotz des überwiegenden Anteils an unpolaren Aminosäuren in Wasser als [[Tetramer]] löslich, das heißt jeweils vier der Proteine bilden eine Einheit, die in Wasser löslich ist.<ref name="Terwillinger1982">{{Literatur |Autor=T C Terwilliger, D Eisenberg |Titel=The structure of melittin. I. Structure determination and partial refinement. |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=257 |Nummer=11 |Datum=1982-06-10 |PMID=7076661 |ISSN=0021-9258 |DOI=10.1016/S0021-9258(20)65097-9 |Seiten=6010–6015 |Online=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925820650979 |Abruf=2023-03-30}}</ref>

Melittin lagert sich in [[Zellmembran]]en ein und bildet dort Kanäle, die für gelöste [[Ion]]en durchlässig sind. Die Durchlässigkeit ist dabei für [[Anion]]en höher als die für [[Kation]]en.<ref name="Terwillinger1982" /> Es wird davon ausgegangen, dass dies durch eine parallele Anordnung des Melittins in der Zellmembran als Tetramer geschieht, das heißt, im Gegensatz zum Tetramer in Wasser zeigen alle Proteine in die gleiche Richtung.<ref name="Melittin in Membranen">Horst Vogel, Fritz Jähnig: ''The structure of melittin in membranes.'' In: ''Biophysical Journal'', Bd. 50, Nr. 4, 1986, S. 573–582, PMID 3779000; {{PMC|1329835}}.</ref>

Die Ionendurchlässigkeit der Zellmembran führt in Folge zur Freisetzung von [[Kalium]]ionen und damit schließlich zu [[Nekrose|Zelltod]], [[Mastzelle|Mastzellzerfall]] und [[Gefäßerweiterung]]. Diese Porenbildung wirkte sich in einer Studie aus dem Jahr 2020 besonders effektiv auf Tumorzellen aus und zerstörte diese vollständig.<ref>{{Literatur |Autor=Ciara Duffy, Anabel Sorolla, Edina Wang, Emily Golden, Eleanor Woodward, Kathleen Davern, Diwei Ho, Elizabeth Johnstone, Kevin Pfleger, Andrew Redfern, K. Swaminathan Iyer, Boris Baer, Pilar Blancafort |Titel=Honeybee venom and melittin suppress growth factor receptor activation in HER2-enriched and triple-negative breast cancer |Sammelwerk=npj Precision Oncology |Band=4 |Nummer=1 |Datum=2020-09-01 |ISSN=2397-768X |DOI=10.1038/s41698-020-00129-0 |Seiten=24 |Online=https://www.nature.com/articles/s41698-020-00129-0 |Abruf=2025-08-21}}</ref><ref>{{Internetquelle |autor=aponet.de |url=https://www.aponet.de/artikel/bienengift-gegen-brustkrebs-neue-hoffnung-melittin-16167 |titel=Die neuesten Beiträge auf aponet.de |sprache=de |abruf=2025-08-21}}</ref>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Melittin}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Peptid]]
[[Kategorie:Tierisches Gift]]
[[Kategorie:Porenbildendes Protein]]

Melittin - Versionsgeschichte

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