https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=LysyloxidaseLysyloxidase - Versionsgeschichte2026-06-22T06:04:53ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Lysyloxidase&diff=2360740&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T15:48:09Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
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{{Infobox Protein<br />
|Name = <br />
|Bild = 1n9e.jpg<br />
|Bild_legende = Lysyloxidase homodimer, Komagataella pastoris nach {{PDB|1n9e}}<br />
|PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
|Groesse = 249 Aminosäuren<br />
|Kofaktor = Cu<sup>++</sup><br />
|Precursor = Preprolysyloxidase (417&nbsp;Aminosäuren)<br />
|Struktur = <br />
|Isoformen = <br />
|HGNCid = 6664<br />
|Symbol = LOX<br />
|AltSymbols = <br />
|OMIM = 153455<br />
|UniProt = P28300<br />
|MGIid = <br />
|CAS = <br />
|EC-Nummer = 1.4.3.13<br />
|Kategorie = Oxidoreduktase<br />
|Reaktionsart = Oxidative [[Desaminierung]]<br />
|Substrat = Peptidyl-Lysin + O<sub>2</sub> + H<sub>2</sub>O<br />
|Produkte = Peptidyl-Allysin + H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + NH<sub>3</sub> + H<sup>+</sup><br />
|Homolog_fam = <br />
|Taxon = [[Wirbeltiere]]<ref>{{PROSITE|PDOC007176||2011-09-20}}</ref><br />
|Taxon_Ausnahme = <br />
|Orthologe = {{ Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene =4015<br />
| S1_Ensembl =ENSG00000113083<br />
| S1_RefseqmRNA =NM_001178102<br />
| S1_RefseqProtein = NP_001171573<br />
| S1_GenLoc_db =<br />
| S1_GenLoc_chr =5<br />
| S1_GenLoc_start =122063195<br />
| S1_GenLoc_end =122078360<br />
| S1_Uniprot =P28300<br />
| S2_EntrezGene = 16948<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000024529<br />
| S2_RefseqmRNA =NM_001286181<br />
| S2_RefseqProtein = NP_001273110<br />
| S2_GenLoc_db =<br />
| S2_GenLoc_chr = 18<br />
| S2_GenLoc_start = 52516060<br />
| S2_GenLoc_end = 52529867<br />
| S2_Uniprot =P28301 <br />
}}<br />
}}<br />
[[Datei:Tropokollagen Quervernetzung Lysyl Oxidase (DE).svg|miniatur|Quervernetzung von Tropokollagen]]<br />
'''Lysyloxidase''', auch als '''Protein-Lysin-6-Oxidase''' bezeichnet, ist ein [[Enzym]], das vorwiegend im [[Extrazellularraum|extrazellulären Raum]] des [[Bindegewebe]]s der [[Wirbeltiere]] vorkommt. Es [[Katalyse|katalysiert]] die oxidative Desaminierung von Lysinresten und ermöglicht dadurch Quervernetzungen in [[Kollagen]] und [[Elastin]], wodurch diese Proteine mechanisch stabilisiert werden. Beim Menschen können [[Kupfermangel]] und [[Mutation]]en im ''LOX''-[[Gen]] zur Verringerung der [[Katalysatoraktivität|Enzymaktivität]] und diese zu [[Cutis laxa]] führen.<ref>{{UniProt|P28300}}</ref><br />
<br />
== Beschreibung ==<br />
Lysyloxidase spielt im extrazellulären Raum eine wichtige Rolle bei der Quervernetzung von Kollagen und Elastin. Hierbei katalysiert es die Synthese von [[Carbonylgruppe]]n an Lysin- und Hydroxylysinresten in Kollagenen sowie Lysinresten in Elastin. Durch die Bildung von Schiffschen Basen und [[Aldolkondensation]]en entstehen in Folge Quervernetzungen. Die Lysyloxidase schafft somit die chemischen Voraussetzungen für die Bildung von [[Fibrille|Kollagenfibrillen]] und [[Elastische Faser|elastischen Fasern]] und trägt wesentlich zur enzymatischen Stabilität und Langlebigkeit der Fasernetzwerke bei.<br />
<br />
Die Lysyloxidase gehört zur Gruppe der chinonenthaltenden, kupferbasierten Aminoxidasen und die durch sie induzierte Reaktion is abhängig vom Kofaktor Lysyl-Tyrosyl-Chinon (LTQ). Lysyloxidase wird von dem ''LOX''-[[Gen]] [[Genetischer Code|codiert]], das sich beim Menschen auf [[Chromosom 5 (Mensch)|Chromosom 5]] [[Genlocus]] q23.3-q31.2 befindet.<ref>HGNC:{{HGNC|6664|LOX}}, abgerufen am 21. Juli 2011.</ref> Das [[Genprodukt]] (Pre-Pro-Lysyloxidase) hat unmittelbar nach der [[Translation (Biologie)|Translation]] intrazellulär eine [[molare Masse]] von 47&nbsp;k[[Atomare Masseneinheit|Da]]. Nach der [[Glykosylierung]] steigt sie auf 50&nbsp;kDa an. Nach der Sekretion in den extrazellulären Raum wird die Pre-Pro-Lysyloxidase extrazellulär durch das [[Knochenmorphogenetisches Protein 1|knochenmorphogenetische Protein 1]] in zwei Fragmente gespalten: in die 32&nbsp;kDa schwere Lysyloxidase und in ein 18&nbsp;kDa schweres Propeptid.<ref name="pischon">N. Pischon: [http://www.diss.fu-berlin.de/diss/servlets/MCRFileNodeServlet/FUDISS_derivate_000000007495/Microsoft_Word_-_Habilitation_Pischon_Bibliothek_reload.pdf ''Bedeutung der extrazellulären Kollagenmodifikationen für die Osteoblastendifferenzierung und Entstehung von Knochengewebe.''] (PDF-Datei; 311&nbsp;kB) Habilitationsschrift, Charité - Universitätsmedizin Berlin, 2010, S.&nbsp;5f.</ref><br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
== Weblinks ==<br />
* {{OMIM|153455}}<br />
<br />
[[Kategorie:Oxidoreduktase]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 5 (Mensch)]]</div>imported>Antonsusi