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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Lysin - L-Lysine.svg|220px|L-Lysin]]
| Strukturhinweis = Strukturformel des natürlich vorkommenden L-Lysins
| Name = Lysin
| Andere Namen = * 2,6-Diaminohexansäure
* Abkürzungen:
** Lys ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** K ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C6H14N2O2
| CAS = * {{CASRN|70-54-2}} (DL-Lysin)
* {{CASRN|657-27-2|Q27124123}} (L-Lysin-Monohydrochlorid)
| EG-Nummer = 200-740-6
| ECHA-ID = 100.000.673
| PubChem = 866
| ChemSpider = 843
| ATC-Code = * {{ATC|B05|XB03}}
* {{ATC|V06|DE00}}
| DrugBank =
| Wirkstoffgruppe =
| Wirkmechanismus =
| Beschreibung = farblose Nadeln oder hexagonale Plättchen<ref name="Römpp">{{RömppOnline |ID=RD-12-01906 |Name=L-Lysin |Abruf=2014-05-29}}</ref>
| Molare Masse = 146,19 [[Gramm|g]]·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte =
| Schmelzpunkt = * 224–225 [[Grad Celsius|°C]] (Zersetzung)<ref name="Römpp" /> (freie Base, [[Enantiomer]])
* 263–264 °C (Mono[[hydrochlorid]])<ref name="MerckIndex">''The [[Merck Index]]. An Encyclopaedia of Chemicals, Drugs and Biologicals.'' 14. Auflage. 2006, ISBN 0-911910-00-X, S. 698.</ref>
* 260–263 °C (DL-Lysin Monohydrochlorid)<ref name="Organic Syntheses">{{OrgSynth|Kurzcode=CV2P0374 |Autor=J. C. Eck, C. S. Marvel |Titel=dl-Lysine Hydrochlorides |Jahrgang=1939 |Volume=19 |Seiten=61 |ColVol=2 |ColVolSeiten=374 |doi=10.15227/orgsyn.019.0061 }}</ref>
* 193 °C (L-Lysin Dihydrochlorid)<ref name="Römpp" />
* 187–189 °C (DL-Lysin Dihydrochlorid)<ref name="Organic Syntheses" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs = * p''K''S, COOH = 2,20<ref name="Römpp" />
* p''K''S, [[Ständigkeit|α]]-NH3+ = 8,90<ref name="Römpp" />
* p''K''S, ε-NH3+ = 10,28<ref name="Römpp" />
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = <ref name="sigma">{{Sigma-Aldrich|SIGMA|L5501|Name=|Abruf=2011-06-12}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="sigma" />
}}

'''Lysin''', abgekürzt '''Lys''' oder '''K''', ist in seiner natürlichen L-Form eine [[Essentielle Aminosäure|essentielle]] proteinogene [[Ständigkeit|α-]][[Aminosäure]]. Es ist benannt nach der Isolierung aus aufgelöstem [[Casein]], von ''λύσις'' lysis „Auflösung“.<ref>{{Literatur |Autor=Hubert Bradford. Vickery, Carl L. A. Schmidt |Titel=The History of the Discovery of the Amino Acids. |Sammelwerk=Chemical Reviews |Band=9 |Nummer=2 |Datum=1931-10-01 |Seiten=169–318 |DOI=10.1021/cr60033a001}}</ref>

Der Einbuchstabencode K für Lysin wurde aufgrund der alphabetischen Nähe zugeordnet, nachdem L bereits dem strukturell einfacheren [[Leucin]] und M dem [[Methionin]] zugeordnet war.<ref name=":02">{{Literatur |Titel=IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=243 |Nummer=13 |Datum=1968-07-10 |Seiten=3557–3559 |Sprache=en |Online=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)34176-6/pdf |DOI=10.1016/S0021-9258(19)34176-6}}</ref><ref name=":1">{{Literatur |Autor=M. Saffran |Titel=Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible? |Sammelwerk=Biochemical Education |Band=26 |Nummer=2 |Datum=1998-04 |Seiten=116–118 |Sprache=en |Online=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0307441297001672 |DOI=10.1016/S0307-4412(97)00167-2}}</ref>

== Stereoisomerie ==
In den Proteinen kommt, neben anderen Aminosäuren, ausschließlich L-Lysin [Synonym: (''S'')-Lysin] [[peptid]]isch gebunden vor. [[Enantiomer]] dazu ist das [[Spiegelverkehrtes Bild|spiegelbildliche]] D-Lysin [Synonym: (''R'')-Lysin], das in Proteinen ''nicht'' vorkommt. Racemisches DL-Lysin [Synonyme: (''RS'')-Lysin und (±)-Lysin] hat eine geringere Bedeutung als L-Lysin, besitzt jedoch kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-[[Salze]]n, z. B. mit Acetylsalicylsäure.

Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Lysin“ ohne weiteren [[Präfixe und Suffixe in der Chemie|Namenszusatz]] erwähnt wird, ist L-Lysin gemeint.

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| class="hintergrundfarbe6" colspan="3" | '''Isomere von Lysin'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" | Name
| L-Lysin || D-Lysin
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" | Andere Namen
| (''S'')-Lysin || (''R'')-Lysin
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" | [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Lysin - L-Lysine.svg|200px|L-Lysin]] || [[Datei:D-Lysine.svg|200px|D-Lysin]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|56-87-1|Q20816880}} || {{CASRN|923-27-3|Q27077084}}
|-
| colspan="2" | {{CASRN|70-54-2}} (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 200-294-2 || 213-091-9
|-
| colspan="2" | 200-740-6 (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.000.268}} || {{ECHA|100.011.902}}
|-
| colspan="2" | {{ECHA|100.000.673}} (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|5962}} || {{PubChem|57449}}
|-
| colspan="2" | {{PubChem|866}} (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[DrugBank]]
| {{DrugBank |DB00123 |kurz}} || -
|-
| colspan="2" | - (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[FL-Nummer]]
| 17.026 || -
|-
| colspan="2" | 17.013 (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q20816880|Q20816880]] || [[d:Q27077084|Q27077084]]
|-
| colspan="2" | [[d:Q178430|Q178430]] (DL)
|-
|}

== Geschichte ==
Nach der Entdeckung des [[Phenylalanin]]s äußerte der deutsche Chemiker [[Ernst Schulze (Chemiker)|Ernst Schulze]] die Vermutung, dass Proteine noch aus weiteren Aminosäuren als den bis dahin bekannten aufgebaut sind. Unter anderem dies veranlasste [[Edmund Drechsel]], erneut die Bestandteile der Salzsäurespaltung von [[Casein]] zu untersuchen.<ref>Sabine Hansen: {{Webarchiv |url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf |text=''Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.'' |wayback=20160615203851}} Berlin 2015.</ref> Nach der Behandlung mit [[Phosphorwolframsäure]] gelang es Drechsel 1889 die Platinsalze von Lysin zu isolieren.<ref name="Drechsel">E. Drechsel: ''Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseins.'' In: ''Journal für Praktische Chemie.'' Band 39, 1889, S. 425ff, [[doi:10.1002/prac.18890390135]].</ref>
Sein Schüler Max Siegfried veröffentlichte 1891 die richtige Zusammensetzung dieser Aminosäure.<ref>M. Siegfried: ''Zur Kenntnis der Spaltungsprodukte der Eiweisskörper.'' In: ''Ber Deutschen Chem Ges.'' Band 24, 1891, S. 418ff.</ref> 1902 gelang dem Nobelpreisträger [[Emil Fischer]] und seinen Assistenten [[Fritz Weigert]] die finale Aufklärung der Struktur mit der [[Synthese#Naturwissenschaft|Synthese]] von Lysin.<ref>E. Fischer, F. Weigert: ''Synthese der α, ϵ-Diaminocapronsäure (Inactives Lysin).'' In: ''[[Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft]].'' Band 35, Nr. 3, 1902, S. 3772ff.</ref>

== Eigenschaften ==
[[Datei:Betain-Lysin.png|hochkant=1|mini|Zwitterionen von L-Lysin (oben) bzw. D-Lysin (unten)]]

Gemeinsam mit L-[[Arginin]] und L-[[Histidin]] gehört L-Lysin in die Gruppe der basischen und zugleich proteinogenen α-[[Aminosäuren]] oder [[Hexonbasen]]. Lysin besitzt zwei [[Base (Chemie)|basische]] primäre [[Aminogruppe]]n, eine in α-Position zur [[Carboxygruppe]] und eine in der ε-Position der [[Seitenkette]]. Die Ladung des Lysins ist – wie bei allen Aminosäuren – vom pH-Wert abhängig.
Lysin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. [[Zwitterion]] vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das [[Proton (Chemie)|Proton]] der [[Carboxygruppe]] zum freien Elektronenpaar des Stickstoffatoms der ε-[[Aminogruppe]] wandert, die stärker basisch ist als die α-Aminogruppe:<ref name="Jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 41.</ref>

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genau genommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 9,82<ref name="Hardy">P. M. Hardy: ''The Protein Amino Acids.'' In: G. C. Barrett (Hrsg.): '' Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids.'' Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.</ref>) der Fall, bei dem das Lysin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt.

Weitere physikochemische Daten für Lysin sind:<ref name="Higgs">{{Literatur |Autor= Paul G. Higgs, [[Teresa K. Attwood]] |Titel=Bioinformatics and Molecular Evolution |Verlag=John Wiley & Sons |Datum=2009 |ISBN=978-1-4443-1118-1 |Seiten=24 |Online={{Google Buch |BuchID=O9Sca-c5g2MC |Seite=24}}}}</ref>
* [[isoelektrischer Punkt]]: 9,74
* [[Van-der-Waals-Volumen]]: 135 [[Ångström (Einheit)|Å]]3
* [[Hydrophobizität]]sgrad: −3,9

== Industrielle Herstellung ==
Industriell werden mehrere 100.000 Tonnen L-Lysin pro Jahr hergestellt. L-Lysin wird heute ausschließlich nach der [[Fermentation]]smethode hergestellt, obgleich organisch-chemische Syntheserouten entwickelt wurden.<ref name="Izumi">Y. Izumi u. a.: ''Herstellung und Verwendung von Aminosäuren.'' In: ''Angewandte Chemie.'' Band 90, 1978, S. 187–194. [[doi:10.1002/ange.19780900307]]</ref>

== Vorkommen ==
Lysin ist eine für den Menschen und andere Säugetiere, wie beispielsweise Schweine, [[essentielle Aminosäure]] und muss mit der [[Nahrung]] zugeführt werden. Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Lysin beziehen sich jeweils auf 100 g des [[Lebensmittel]]s, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:<ref>[http://www.ars.usda.gov/ba/bhnrc/ndl Nährstoffdatenbank] des [[Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten|US-Landwirtschaftsministeriums]], 21. Auflage.</ref><ref>[https://www.ernaehrung.de/lebensmittel/de/H861000/Tofu-fest.php Tofu fest]</ref>
[[Datei:Milk glass.jpg|mini|L-Lysin wurde 1889 zuerst aus Kasein – einem Milcheiweiß – isoliert.<ref name="Greenstein">Jesse P. Greenstein, Milton Winitz: ''Chemistry of the Amino Acids.'' Robert E. Krieger Publishing, Malabar (Florida) 1961, ISBN 0-89874-484-9, S. 4.</ref> ]]

{| class="wikitable sortable"
! class="unsortable"| Lebensmittel !! Gesamtprotein !! Lysin !! Anteil
|-
|Rindfleisch, roh
|style="text-align:center" | 21,26 g
|style="text-align:center" | 1,797 g
|style="text-align:center" | 8,5 %
|-
|Hähnchenbrustfilet, roh
|style="text-align:center" | 23,09 g
|style="text-align:center" | 1,962 g
|style="text-align:center" | 8,5 %
|-
|Kürbiskern
|style="text-align:center" | 35,49 g
|style="text-align:center" | 2,283 g
|style="text-align:center" | 6,4 %
|-
|Lachs, roh
|style="text-align:center" | 20,42 g
|style="text-align:center" | 1,870 g
|style="text-align:center" | 9,2 %
|-
|Erbsen, getrocknet
|style="text-align:center" | 24,55 g
|style="text-align:center" | 1,772 g
|style="text-align:center" | 7,2 %
|-
|Tofu, fest
|style="text-align:center" | 15,51 g
|style="text-align:center" | 1,000 g
|style="text-align:center" | 6,4 %
|-
|Hühnerei
|style="text-align:center" | 12,58 g
|style="text-align:center" | 0,914 g
|style="text-align:center" | 7,3 %
|-
|Kuhmilch, 3,7 % Fett
|style="text-align:center" | {{0}}3,28 g
|style="text-align:center" | 0,260 g
|style="text-align:center" | 7,9 %
|-
|Walnüsse
|style="text-align:center" | 15,23 g
|style="text-align:center" | 0,424 g
|style="text-align:center" | 2,8 %
|-
|Weizen-Vollkornmehl
|style="text-align:center" | 13,70 g
|style="text-align:center" | 0,378 g
|style="text-align:center" | 2,8 %
|-
|Mais-Vollkornmehl
|style="text-align:center" | {{0}}6,93 g
|style="text-align:center" | 0,195 g
|style="text-align:center" | 2,8 %
|-
|[[Gerste]]
|style="text-align:center" | {{0}}8–12 g
|style="text-align:center" | 0,446 g
|style="text-align:center" | 4–6 %
|-
|Reis, ungeschält
|style="text-align:center" | {{0}}7,94 g
|style="text-align:center" | 0,303 g
|style="text-align:center" | 3,8 %
|-
|Buchweizen-Mehl
|style="text-align:center" | 11,73 g
|style="text-align:center" | 0,595 g
|style="text-align:center" | 5,1 %
|-
|Quinoa
|style="text-align:center" | 13{{0|,00}} g
|style="text-align:center" | 0,860 g
|style="text-align:center" | 6,6 %
|}

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Lysin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Lysin. Getreide enthalten meist geringere L-Lysin-Anteile unter den Aminosäuren des Proteinbestandteils, als es für die menschliche Ernährung optimal ist.<ref name="Barrett">G. C. Barrett: ''Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids.'' Chapman and Hall, London / New York 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 12.</ref>

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 8 bis 45 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht. Eine Expertenkommission der [[Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation|FAO]]/[[Weltgesundheitsorganisation|WHO]]/[[Universität der Vereinten Nationen|UNU]] ging im Jahr 2002 von einem täglichen Bedarf zwischen 30 mg und 64 mg pro Kilogramm Körpergewicht für Säuglinge und Erwachsene aus.<ref>D. Tomé, C. Bos: ''Lysine requirement through the human life cycle.'' Band 137, 2007, S. 1642S–1645S. PMID 17513440.</ref>

== Funktionen ==
[[Datei:Lysin-Methylierung.svg|mini|Im Rahmen von [[Epigenetik|epigenetischen]] Prozessen kann Lysin in Proteinen an der (endständigen) ε-Aminogruppe einfach, zweifach oder dreifach methyliert werden]]

Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt [[Posttranslationale Modifikation|posttranslational modifiziert]] werden. Dabei kann die positive Ladung erhalten bleiben (mono- und di-[[Methylierung]]), verschwinden ([[Acetylierung]]) oder negativ werden ([[Lysinmalonylierung|Malonylierung]], [[Succinylierung]], [[Glutarylierung]]). Im [[Kollagen]] wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das [[Hydroxylysin]] mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette, [[Katalyse|katalysiert]] unter Mitwirkung des [[Enzym]]s [[Lysylhydroxylase]] und des [[Coenzym|Cofaktors]] [[Ascorbinsäure]] (Vitamin C). Hydroxylysin erlaubt die nachfolgende ''O''-[[Glykosylierung]] des Kollagenmoleküls im [[Endoplasmatisches Retikulum|Endoplasmatischen Retikulum]] und [[Golgi-Apparat]]. Die Glykosylierung bestimmt die Packungsdichte dieses wichtigen [[Bindegewebe]]proteins und wird auch mit der Steuerung der Kollagenabgabe aus der Zelle ([[Exozytose]]) in Verbindung gebracht.

Eine herausragende Bedeutung haben die Aminosäure Lysin und ihre methylierten Formen bei der [[Histonmodifikation]]. Speziell die Lysin-Reste am [[Histon]] 3 und 4 sind die bevorzugten Substrate von Histon-modifizierenden Enzymen (Histon-Acetyltransferasen, [[Histon-Deacetylase]]n, Histon-Methyltransferasen, Histon-Demethylasen). Durch die dadurch erfolgte Lysin-Acetylierung oder Lysin-Methylierung (oft an mehreren Stellen im Molekül) ändert sich die elektrostatische Wechselwirkung zwischen den Histonen und der genomischen DNA, wodurch bei letzterer der Zugang von [[Transkriptionsfaktoren]] und DNA-modifizierenden Enzymen reguliert wird. Diese Histon-Lysin-Modifikationen sind damit ein wesentlicher, molekularer Mechanismus der [[Epigenetik|epigenetischen Gen-Regulation]].

Eine weitere Modifikation ist die [[Ubiquitinierung]] in Proteinen, die damit für den Abbau durch das [[Proteasom]] markiert werden.

Beim Abbau des Lysins ([[Eiweißfäule]]) entsteht durch [[Decarboxylierung]] das [[Leichengift]] [[1,5-Diaminopentan|Cadaverin]].

== Biosynthese ==
[[Datei:AAA DAP pathways.tif|mini|links|'''Lysin-Biosynthesewege'''. Zwei Wege sind für die ''De-novo''-Biosynthese von L-Lysin verantwortlich, nämlich der (A) Diaminopimelat-Weg und (B) der α-Aminoadipat-Weg.]]

In der Natur wurden zwei Wege für die Synthese von Lysin identifiziert. Der Diaminopimelat (DAP)-Weg gehört zur Familie der von [[Asparaginsäure|Aspartat]] abgeleiteten [[Biosynthese]], die auch an der Synthese von [[Threonin]], [[Methionin]] und [[Isoleucin]] beteiligt ist.<ref name="Hudson_2005">{{Literatur |Autor=A. O. Hudson, C. Bless, P. Macedo, S. P. Chatterjee, B. K. Singh, C. Gilvarg, T. Leustek |Titel=Biosynthesis of lysine in plants: evidence for a variant of the known bacterial pathways |Sammelwerk=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects |Band=1721 |Nummer=1–3 |Datum=2005-01 |Seiten=27–36 |Sprache=en |DOI=10.1016/j.bbagen.2004.09.008 |PMID=15652176}}</ref><ref name="Velasco_2002">{{Literatur |Autor=A. M. Velasco, J. I. Leguina, A. Lazcano |Titel=Molecular evolution of the lysine biosynthetic pathways |Sammelwerk=[[Journal of Molecular Evolution]] |Band=55 |Nummer=4 |Datum=2002-10 |Seiten=445–459 |Sprache=en |DOI=10.1007/s00239-002-2340-2 |PMID=12355264 |bibcode=2002JMolE..55..445V}}</ref> Der α-Aminoadipat (AAA)-Weg hingegen ist Teil der [[Glutaminsäure|Glutamat]]-Biosynthese-Familie.<ref name="Miyazaki_2004">{{Literatur |Autor=T. Miyazaki, J. Miyazaki, H. Yamane, M. Nishiyama |Titel=alpha-Aminoadipate aminotransferase from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus |Sammelwerk=[[Microbiology]] |Band=150 |Nummer=Pt 7 |Datum=2004-07 |Seiten=2327–2334 |Sprache=en |DOI=10.1099/mic.0.27037-0 |PMID=15256574}}</ref><ref name="Xu_2006">{{Literatur |Autor=H. Xu, B. Andi, J. Qian, A. H. West, P. F. Cook |Titel=The alpha-aminoadipate pathway for lysine biosynthesis in fungi |Sammelwerk=[[Cell Biochemistry and Biophysics]] |Band=46 |Nummer=1 |Datum=2006 |Seiten=43–64 |Sprache=en |DOI=10.1385/CBB:46:1:43 |PMID=16943623}}</ref>

Der DAP-Weg findet sich sowohl in [[Prokaryoten]] als auch in Pflanzen und beginnt mit der durch [[Dihydrodipicolinat-Synthase]] (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) katalysierten Kondensationsreaktion zwischen dem von Aspartat abgeleiteten L-Aspartat-Semialdehyd und Pyruvat zur Bildung von (4S)-4-Hydroxy- 2,3,4,5-Tetrahydro-(2S)-dipicolinsäure (HTPA).<ref name="Atkinson_2013">{{Literatur |Autor=S. C. Atkinson, C. Dogovski, M. T. Downton, P. E. Czabotar, R. C. Dobson, J. A. Gerrard, J. Wagner, M. A. Perugini |Titel=Structural, kinetic and computational investigation of Vitis vinifera DHDPS reveals new insight into the mechanism of lysine-mediated allosteric inhibition |Sammelwerk=[[Plant Molecular Biology]] |Band=81 |Nummer=4–5 |Datum=2013-03 |Seiten=431–446 |Sprache=en |DOI=10.1007/s11103-013-0014-7 |PMID=23354837}}</ref><ref name="Griffin_2012">{{Literatur |Autor=M. D. Griffin, J. M. Billakanti, A. Wason, S. Keller, H. D. Mertens, S. C. Atkinson, R. C. Dobson, M. A. Perugini, J. A. Gerrard, F. G. Pearce |Titel=Characterisation of the first enzymes committed to lysine biosynthesis in Arabidopsis thaliana |Sammelwerk=[[PLOS ONE]] |Band=7 |Nummer=7 |Datum=2012 |Seiten=e40318 |Sprache=en |DOI=10.1371/journal.pone.0040318 |PMC=3390394 |PMID=22792278 |bibcode=2012PLoSO...740318G}}</ref><ref name="Soares_da_Costa_2010">{{Literatur |Autor=T. P. Soares da Costa, A. C. Muscroft-Taylor, R. C. Dobson, S. R. Devenish, G. B. Jameson, J. A. Gerrard |Titel=How essential is the 'essential' active-site lysine in dihydrodipicolinate synthase? |Sammelwerk=[[Biochimie]] |Band=92 |Nummer=7 |Datum=2010-07 |Seiten=837–845 |Sprache=en |DOI=10.1016/j.biochi.2010.03.004 |PMID=20353808}}</ref><ref name="Soares_da_Costa_2015">{{Literatur |Autor=T. P. Soares da Costa, J. B. Christensen, S. Desbois, S. E. Gordon, R. Gupta, C. J. Hogan, T. G. Nelson, M. T. Downton, C. K. Gardhi, B. M. Abbott, J. Wagner, S. Panjikar, M. A. Perugini |Titel=Methods in Enzymology - Analytical Ultracentrifugation |Band=562 |Datum=2015 |ISBN=978-0-12-802908-4 |Kapitel=Quaternary Structure Analyses of an Essential Oligomeric Enzyme |Seiten=205–223 |Sprache=en |DOI=10.1016/bs.mie.2015.06.020 |PMID=26412653}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=A. C. Muscroft-Taylor, T. P. Soares da Costa, J. A. Gerrard |Titel=New insights into the mechanism of dihydrodipicolinate synthase using isothermal titration calorimetry |Sammelwerk=[[Biochimie]] |Band=92 |Nummer=3 |Datum=2010-03 |Seiten=254–262 |Sprache=en |DOI=10.1016/j.biochi.2009.12.004 |PMID=20025926}}</ref> Das Produkt wird dann durch Dihydrodipicolinat-Reduktase (DHDPR) (E.C 1.3.1.26) mit [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NAD(P)H]] als [[Protonendonor]] [[Redoxreaktion|reduziert]], um [[2,3,4,5-Tetrahydrodipicolinat]] (THDP) zu erhalten.<ref>{{Literatur |Autor=J. B. Christensen, T. P. Soares da Costa, P. Faou, F. G. Pearce, S. Panjikar, M. A. Perugini |Titel=Structure and Function of Cyanobacterial DHDPS and DHDPR |Sammelwerk=[[Scientific Reports]] |Band=6 |Nummer=1 |Datum=2016-11 |Seiten=37111 |Sprache=en |DOI=10.1038/srep37111 |PMC=5109050 |PMID=27845445 |bibcode=2016NatSR...637111C}}</ref>

== Verwendung ==
Die Hauptmengen des industriell erzeugten L-Lysins werden in der [[Futtermittel]]supplementierung eingesetzt, um den Nährwert natürlicher Futtermittel (Getreide) mit einem geringen Gehalt an L-Lysin deutlich zu steigern.<ref name="Izumi" /><ref>[http://feed-additives.evonik.com/product/feed-additives/en/products/biolys/pages/default.aspx Biolys®—the lysine source with added extras]</ref>

[[Racemat|Racemisches]] DL-Lysin besitzt kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit [[Acetylsalicylsäure]] (ASS).

L-Lysin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur [[Parenterale Ernährung|parenteralen Ernährung]] und zur Behandlung hypochlorämischer [[Alkalose]]n.<ref name="Ebel">[[Siegfried Ebel|S. Ebel]], [[Hermann J. Roth|H. J. Roth]] (Hrsg.): ''Lexikon der Pharmazie.'' [[Georg Thieme Verlag]], 1987, ISBN 3-13-672201-9, S. 406.</ref>

Lysin wird auch zur Wirkbeschleunigung bei schmerzhemmenden Mitteln verwendet, insbesondere in Verbindung mit [[Ibuprofen]].

== Biochemie ==
''Für detaillierte Strukturformeln siehe auch Abschnitt Weblinks''

L-Lysin kann in zwei Moleküle [[Acetyl-CoA]] abgebaut werden.

== Weiterführende Literatur ==
* D. Datta, A. Bhinge, V. Chandran: ''Lysine: Is it worth more?'' In: ''Cytotechnology.'' Band 36, Nummer 1–3, Juli 2001, S. 3–32, [[doi:10.1023/A:1014097121364]]. PMID 19003311. {{PMC|3449675}}.

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Lysin-Stoffwechsel|Lysin-Stoffwechsel}}
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Alpha-Aminosäure]]
[[Kategorie:Diamin]]
[[Kategorie:Aromastoff (EU)]]
[[Kategorie:Futtermittelzusatzstoff (EU)]]

Lysin - Versionsgeschichte

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