https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=LipoproteinlipaseLipoproteinlipase - Versionsgeschichte2026-06-08T04:55:46ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Lipoproteinlipase&diff=1109999&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T15:47:49Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = <br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 448 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = Apolipoprotein C2<br />
| Precursor = <br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 6677<br />
| Symbol = LPL<br />
| AltSymbols = LIPD<br />
| OMIM = 238600<br />
| UniProt = P06858<br />
| MGIid = 96820<br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| EC-Nummer = 3.1.1.34<br />
| Kategorie = Lipasen<br />
| Peptidase_fam = <br />
| Reaktionsart = Hydrolyse<br />
| Substrat = Triacylglycerol + H<sub>2</sub>O<br />
| Produkte = Diacylglycerol + Fettsäure<br />
| Homolog_fam = Pankreaslipase<br />
| Taxon = [[Coelomata]]<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = {{ Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene = 4023<br />
| S1_Ensembl = ENSG00000175445<br />
| S1_RefseqmRNA = NM_000237<br />
| S1_RefseqProtein = NP_000228<br />
| S1_GenLoc_db = hg38<br />
| S1_GenLoc_chr = 8<br />
| S1_GenLoc_start = 19901717<br />
| S1_GenLoc_end = 19967258<br />
| S1_Uniprot = P06858<br />
| S2_EntrezGene = 16956<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000015568<br />
| S2_RefseqmRNA = NM_008509<br />
| S2_RefseqProtein = NP_032535<br />
| S2_GenLoc_db = mm10<br />
| S2_GenLoc_chr = 8<br />
| S2_GenLoc_start = 68880491<br />
| S2_GenLoc_end = 68907448<br />
| S2_Uniprot = P11152<br />
}}<br />
}}Das wasserlösliche [[Enzym]] '''Lipoproteinlipase''' (LPL) dient als Katalysator bei der Aufspaltung ([[Hydrolyse]]) von [[Triglyceride|Triacylglycerine]]n (Triglyceride) aus [[Lipoprotein]]en, wie sie in [[Chylomikronen]] und [[Very Low Density Lipoprotein]]en (VLDL) gefunden werden. Die so entstehenden freien Fettsäuren werden von den Zellen zur Fettsynthese verwendet. [[Mutation]]en im ''LPL''-[[Gen]] sind für die seltene [[Hyperlipoprotein%C3%A4mie#HLP Typ 1 (Hyperchylomikronämie)|Hyperchylomikronämie]] ursächlich. <br />
<br />
Die Lipoproteinlipase (LPL) ist ein wasserlösliches [[Enzym]], das über [[Proteoglykane]] an die [[Endothel]]zellen der [[Kapillare (Anatomie)|Blutkapillaren]] gebunden ist und in der [[Leber]] hergestellt (synthetisiert) wird. Sie hat die Aufgabe, die im Blut gelösten und an [[Lipoproteine|Eiweiß-Fett-Komplexe]] gebundenen Fettsäurespeicher, die Triacylglycerine, in zwei [[Fettsäure]]n und Monoacylglycerin zu spalten und so für den weiteren Stoffwechsel nutzbar zu machen. Wie die [[Pankreaslipase]] und andere [[Lipasen]] befindet sie sich außerhalb von Zellen, man bezeichnet sie deswegen auch als extrazelluläre Lipasen. Das durch die Spaltung freiwerdende Glycerin kann in der Leber weiter verstoffwechselt werden, während die Fettsäuren von den Zielzellen aufgenommen werden. So kann die Versorgung von Fettzellen mit Fettsäuren gesichert werden. Angeregt wird die Lipoproteinlipase durch [[Insulin]], Cofaktor für diese Reaktion ist das [[Apolipoprotein]] C-II, das Bestandteil von [[Chylomikronen]] und [[Very Low Density Lipoprotein|VLDL]] ([[Lipoproteine]]) ist.<br />
Nach intravenöser [[Heparin]]-Injektion kann es zu einem Herauslösen der LPL aus der Proteoglykan-Bindung kommen, was zu einer erhöhten LPL-Aktivität im Serum, genannt post-Heparin-lipolytische-Aktivität (PHLA), führt.<br />
<br />
== Quellen ==<br />
<br />
* Roche Lexikon Medizin, 5. Auflage; Urban & Fischer Bei Elsevier, München 2003, ISBN 3-437-15150-9<br />
* Pschyrembel Klinisches Wörterbuch (261. Auflage), Verlag Walter de Gruyter 2007, ISBN 3-11-018534-2<br />
* Vestweber, Dietmar: Endothelzellen: Barrieren zwischen Blut und Gewebe, Tätigkeitsbericht 2005, Max-Planck-Institut für molekulare Biomedizin<br />
* Karlsons Biochemie und Pathobiochemie, 15. Auflage; von Peter Karlson, Detlef Doenecke, Jan Koolman, Georg Fuchs, Wolfgang Gerok, Georg Thieme Verlag 2005, ISBN 3133578154 <br />
* Beck-Sickinger, Hahn: Lehrbuch der Biochemie, 2. Auflage, Wiley-VCH Verlag 2010, ISBN 3527326677<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Triacylglycerinabbau}}<br />
*{{Internetquelle | url=https://reactome.org/content/detail/R-HSA-174757 | titel=chylomicron → TG-depleted chylomicron + 50 long-chain fatty acids + 50 diacylglycerols | autor=D'Eustachio P | hrsg=EBI | werk=reactome.org | datum=2007-04-30 | zugriff=2010-09-26}}<br />
<br />
[[Kategorie:Esterase]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 8 (Mensch)]]</div>imported>Antonsusi