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2025-01-24T22:40:28Z

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Ein '''Lichtsammelkomplex''' ({{enS|light-harvesting complex}}, ''LHC'') oder '''Antennenkomplex''' (seltener auch '''Lichtsammelfalle''') ist eine Ansammlung von Membranproteinen in den photosynthetischen Membranen von Organismen, die [[Photosynthese]] betreiben.

== Funktion ==
Ihre Aufgabe besteht darin, Licht zu absorbieren und die Energie zum [[Reaktionszentrum]] zu leiten, wo die [[Lichtreaktion]] der Photosynthese stattfindet.

Durch die Lichtabsorption werden [[Elektron]]en in den Pigmenten in einen angeregten Zustand versetzt. Die absorbierte Energie wird über eine Vielzahl von Pigmenten zum sogenannten Reaktionszentrum geleitet. Dieser [[Förster-Transfer|Energietransferprozess]] ist sehr schnell ([[Pikosekunde]]n-Bereich) und extrem effizient.

Im Reaktionszentrum findet eine Ladungstrennung statt, die den ersten Schritt der eigentlichen Photosynthese darstellt. Es ermöglicht die Umwandlung von ADP und NADP<sup>+</sup> zu ATP und NADPH + H<sup>+</sup>, welche letztlich, in der lichtunabhängigen Reaktion der Photosynthese, zum Aufbau von Glucosemolekülen führt.

== Struktur verschiedener Lichtsammelkomplexe ==
[[Datei:LHCII.jpg|mini|250px|Struktur des Lichtsammelkomplexes LHC2 höherer Pflanzen]]

Die Lichtsammelkomplexe höherer Pflanzen und Algen befinden sich in der inneren Membran der [[Chloroplasten]] ([[Thylakoid]]membran). Pflanzen besitzen eine ganze Reihe verschiedener Lichtsammelkomplexe, die alle [[Transmembranprotein]]e darstellen. Sie sind den verschiedenen pflanzlichen Photosystemen zugeordnet. So heißt der Hauptkomplex (''major complex''), der mit dem [[Photosystem I]] assoziiert ist, LHC1-Komplex (''light harvesting complex 1''), der hauptsächlich mit [[Photosystem II]] assoziierte Komplex LHC2. Letzterer stellt den, was die Anzahl angeht, häufigsten Lichtsammelkomplex der Welt dar und gehört aufgrund der Verbreitung von Pflanzen und Algen zu den häufigsten Proteinen überhaupt. Neben den Hauptkomplexen gibt es verschiedene weitere Lichtsammelkomplexe (''minor complexes''), die ebenfalls um die Photosysteme angeordnet sind. Diese werden meist mit CP und ihrem Gewicht in [[Dalton (Einheit)|Kilodalton]] angegeben, z. B. CP29. Die Abbildung zeigt die Struktur des LHC2-Komplexes bei Blickrichtung auf die Thylakoidmembran. Die Pigmente [[Chlorophyll]] ''a'' (grün), Chlorophyll ''b'' (cyan) und verschiedene [[Carotinoid]]e (gelb) werden nicht-[[Kovalente Bindung|kovalent]] von einem Proteingerüst (grau-transparent) gebunden. Der LHC2-Komplex hat in dieser Ansicht einen Durchmesser von 7,3 nm. Er besteht aus drei gleichen Monomeren der Größe 3,0 nm × 5,0 nm, zu je 8 Chlorophyllen ''a'', 6 Chlorophyllen ''b'', 2 [[Lutein]], 1 [[Neoxanthin]], 1 Xanthophyllzykluspigment ([[Violaxanthin]], Antheraxanthin oder [[Zeaxanthin]]) und ca. 232 Aminosäuren.
{{Absatz}}

[[Datei:LH2 top.jpg|mini|250px|Struktur des Lichtsammelkomplexes LH2 von Purpurbakterien]]

Bei [[Purpurbakterien]] sind die Lichtsammelkomplexe in der Plasmamembran eingebaut. Es handelt sich wie bei pflanzlichen Lichtsammelkomplexen um Transmembranproteine. Die meisten Spezies besitzen zwei Arten von Lichtsammelkomplexen, die LH1 und LH2 genannt werden. Einige Spezies besitzen zusätzlich einen LH3, andere ausschließlich LH1. Alle Komplexe haben eine ringförmige Struktur, die aus identischen Untereinheiten besteht. Die Abbildung zeigt beispielsweise den LH2-Komplex von ''Rhodopseudomonas acidophila'', der aus neun Untereinheiten besteht. Jede Untereinheit besteht aus zwei dicht beieinander liegenden Bakteriochlorophyllen (rot) und einem dazu um 90° gekippten weiten Bakteriochlorophyll (orange, nicht in LH1) sowie einem Carotinoid (gelb). Die Pigmente werden nicht-kovalent von zwei kurzen Proteinen (grau-transparent) gebunden. LH1 ist sehr ähnlich aufgebaut, besteht aber aus mehr Einheiten, z. B. 16. Dadurch ergibt sich ein größerer Ring, in dessen Mitte sich das Reaktionszentrum befindet.

== Quantenphysikalische Phänomene ==
Durch Femtosekunden-Spektroskopie konnte nachgewiesen werden, dass eine über den gesamten Komplex reichende stabile [[Quantenverschränkung]] von Photonen stattfindet, was die effiziente Nutzung der Lichtenergie ohne Wärmeverlust erst möglich macht. Bemerkenswert daran ist unter anderem die Temperaturstabilität des Phänomens.<ref>{{Internetquelle |autor=Lynn Yarris |url=https://newscenter.lbl.gov/2010/05/10/untangling-quantum-entanglement/ |titel=Untangling the Quantum Entanglement Behind Photosynthesis: Berkeley scientists shine new light on green plant secrets |hrsg=[[Berkeley Lab]] |datum=2010-05-10 |abruf=2017-02-25}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Mohan Sarovar, Akihito Ishizaki, Graham R. Fleming, K. Birgitta Whaley |Titel=Quantum entanglement in photosynthetic light harvesting complexes |Sammelwerk=[[Nature Physics]] |Band=6 |Nummer=6 |Datum=2010 |Seiten=462–467 |arXiv=0905.3787v2 |DOI=10.1038/nphys1652}}</ref>

== Literatur ==
Allgemein:
* {{Literatur
|Autor=Uwe Gerken
|Titel=Spektroskopische Untersuchungen an einzelnen Lichtsammelkomplexen des Purpurbakteriums R. rubrum
|Ort=Stuttgart
|Datum=2003
|Kommentar=Dissertation, Universität Stuttgart
|DOI=10.18419/opus-4696}}
* {{Literatur
|Autor=Wendel Wohlleben
|Titel=Femtosekunden-Spektroskopie biologischer Systeme mittels kohärenter Kontrolle
|Ort=München
|Datum=2003
|Kommentar=Dissertation, Universität München
|DNB=970629508
|URN=nbn:de:bvb:19-18441}}
* {{Literatur
|Autor=René Schödel
|Titel=Zur Kinetik von Singulett- und Triplett-Anregungen im Lichtsammelkomplex des Photosystems II höherer Pflanzen (LHCII)
|Ort=Berlin
|Datum=1999
|Kommentar=Dissertation, Humboldt-Universität zu Berlin
|DNB=958166161
|URN=nbn:de:kobv:11-1009399}}
* {{Literatur
|Autor=Frank Klimmek
|Titel=Der Lichtsammelkomplex LHCI-730 des Photosystems I höherer Pflanzen: Untersuchungen zur molekularen Assemblierung der Lichtsammelproteine Lhca1 und Lhca4 aus Gerste (Hordeum vulgare, L.) und Tomate (Lycopersicon esculentum)
|Ort=Bremen
|Datum=2001
|Kommentar=Dissertation, Universität Bremen
|DNB=964328089
|URN=nbn:de:gbv:46-diss000002625}}

Beugungsexperimente an LHC 2 zur Strukturauflösung:
* [[Werner Kühlbrandt]], Da Neng Wang: ''Three-dimensional structure of plant light-harvesting complex determined by electron crystallography.'' In: ''[[Nature]].'' Bd. 350, Nr. 6314, 1991, S. 130–134, [[doi:10.1038/350130a0]].
* Werner Kühlbrandt, Da Neng Wang & Yoshinori Fujiyoshi: ''Atomic model of plant light-harvesting complex by electron crystallography.'' In: ''Nature.'' Bd. 367, Nr. 6464, 1994, S. 614–621, [[doi:10.1038/367614a0]].
* Zhenfeng Liu, Hanchi Yan, Kebin Wang, Tingyun Kuang, Jiping Zhang, Lulu Gui, Xiaomin An, Wenrui Chang: ''Crystal structure of spinach major light-harvesting complex at 2.72 Å resolution.'' In: ''Nature.'' Bd. 428, Nr. 6980, 2004, S. 287–292, [[doi:10.1038/nature02373]].

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteinkomplex]]
[[Kategorie:Photosynthese]]

Lichtsammelkomplex - Versionsgeschichte

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