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[[Datei:Hemagglutinin lateral.jpg|mini|Hämagglutinin lateral]]

'''Lektine''' sind komplexe [[Protein]]e oder [[Glykoproteine]], die spezifische [[Kohlenhydrat]]strukturen binden und dadurch in der Lage sind, sich spezifisch an [[Zelle (Biologie)|Zellen]] bzw. [[Zellmembran]]en zu binden und von dort aus biochemische Reaktionen auszulösen.<ref name="Goldstein">Irwin J. Goldstein, Colleen E. Hayes: ''The lectins: carbohydrate-binding proteins of plants and animals.'' In: ''Advances in Carbohydrate Chemistry and Biochemistry.'' Band 35, 1978, S. 127–340. [[doi:10.1016/S0065-2318(08)60220-6]]</ref> Sie üben jedoch keine enzymatische Aktivität aus.

Lektine ({{laS|''legere''}} ‚lesen‘, ‚auswählen‘) können verschiedene Stoffwechselvorgänge wie die [[Zellteilung]], die [[Eiweißsynthese|ribosomale Proteinbiosynthese]], die [[Agglutinine|Agglutination]] von Zellen (in Bezug auf [[rote Blutkörperchen]] ist das eine [[Hämagglutination]]) oder das [[Immunsystem]] ([[Ficolin]]e) beeinflussen.

Lektine sind weit verbreitet. Sie können von Tieren,<ref name="Goldstein" /><ref name="Varki" /> Pflanzen<ref name="Goldstein" /><ref name="Römisch" /><ref name="Kupper" /><ref name="FDA" /> oder Mikroorganismen gebildet werden.

== Einteilung ==
Zu den Lektinen gehören [[N-Acetylglucosamin|''N''-Acetylglucosamin]]-bindende ''[[Gramineae]]''-Lektine, die [[Chitin]]-bindenden ''[[Solanaceae]]''-Lektine, die Gruppe der Leguminosen-Lektine und die [[Mannose]]-bindenden Lektine aus ''[[Amaryllidaceae]]'', ''[[Alliaceae]]'' und ''[[Orchidaceae]]''. Die Lektine aus ''[[Aegopodium podagraria]]'' und ''[[Urtica dioica]]'' sind bisher keiner Gruppe zugeordnet. Darüber hinaus sind noch viele weitere Lektine bekannt.<ref>[[Arpad Pusztai]], Susan Bardocz: ''Lectins – Biomedical Perspectives.'' Taylor & Francis, 2005, ISBN 0-7484-0177-6, S. 2ff.</ref>

Zu Lektinen zählen auch einige [[AB-Toxin]]e wie z. B. hochmolekulare [[Glykoproteine|Samenglykoproteine]] wie das [[Rizin]] oder wie die bakteriellen [[Toxin]]e [[Shiga-Toxin]], [[Vero-Toxin]], [[Diphtherietoxin]], [[Exotoxin A]] oder [[alpha-Sarcin]]. [[Abrin]], Phasine (nach ''Phaseolus vulgaris'', der [[Gartenbohne]]: Red kidney bean lectin, Erythroagglutinin, PHA-E, [[Phaseolin]])<ref name="Römisch">{{Patent
| Land = EP
| V-Nr=1008852| Code=B1
| Titel = Verfahren zum spezifischen Nachweis von glykosylierten Proteinen
| A-Datum = 1999-11-15
| V-Datum = 2003-09-03
| Erfinder = Annette Feussner, Jürgen Römisch
| Anmelder = Aventis Behring
}}</ref> und die [[Immunglobulin-Superfamilie]] (I-Typ Lektine),<ref name="Varki">Varki Ajit, Paul R. Crocker: ''I-type lectins.'' In: A. Varki, R. D. Cummings, J. D. Esko u. a.: ''Essentials of Glycobiology.'' 2. Auflage. 2009. PMID 20301278, [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK1959/ Kapitel 32]</ref><ref name="Kupper">{{Literatur |Autor=Jacqueline Kupper, Cornelia Reichert |Titel=Vergiftungen mit Pflanzen |Sammelwerk=[[Therapeutische Umschau]] |Band=66 |Nummer=5 |Datum=2009 |Seiten=343–348 |DOI=10.1024/0040-5930.66.5.343 |Sprache=de}}</ref> [[Calnexin]] und [[Calreticulin]] sind verschiedene Lektine. Ein Beispiel für ein Lektin ohne Zuckerrest ist [[Concanavalin A]]<ref name="Römisch" /> aus den Samen der [[Jackbohne]] ''Canavalia ensiformis''.

{| class="wikitable"
|+ Lektin-Bezeichnungen, Vorkommen und Funktionen
! Bezeichnung !! Organismen !! physiologische Funktion !! Besonderheiten !! Kohlenhydratspezifität
|-
| [[Abrin]] || ''[[Abrus precatorius]]'' || || ||
|-
| [[alpha-Sarcin]] || [[Schimmelpilz]] ''Aspergillus giganteus'' || [[Translation (Biologie)|Translationshemmung]] || [[Toxin]] ||
|-
| [[Calnexin]] || || [[Chaperon (Protein)|Chaperon]] || ||
|-
| [[Calreticulin]] || || Chaperon || ||
|-
| [[Concanavalin A]] || [[Jackbohne]] || || ohne Zuckerreste || α-D-mannosyl- und α-D-glucosyl-Reste
|-
| [[Diphtherietoxin]] || ''[[Corynebacterium diphtheriae]]'' || Eindringen in Zellen und Translationshemmung || [[Diphtherie]] ||
|-
| [[Exotoxin A]] || ''[[Pseudomonas aeruginosa]]'' || Eindringen in Zellen || Toxin ||
|-
| [[Immunglobulin-Superfamilie]] || [[Säugetiere]] || || ||
|-
| [[Linsenlektine|Linsen-Lektin (LCH)]] || ''[[Lens culinaris]]'' || || || Mannosylierte [[Fucose]]
|-
| [[Mitogillin]] || Schimmelpilz ''Aspergillus restrictus '' || Translationshemmung || [[Toxin]] ||
|-
| Phasine || [[Gartenbohne]], [[Kichererbse]] || [[Agglutinine]] || [[Hämagglutination]], Toxin, hitzedeaktivierbar ||
|-
| Winterling-Lektin || Winterling ''[[Eranthis hyemalis]]'' || Translationshemmung || Ribosom-inaktivierendes Protein Typ II || N-Acetyl-D-galactosamin<ref>M. T. McConnell, D. R. Lisgarten, L. J. Byrne, S. C. Harvey, E. Bertolo: ''Winter Aconite (Eranthis hyemalis) Lectin as a cytotoxic effector in the lifecycle of Caenorhabditis elegans.'' In: ''PeerJ.'' Band 3, 2015, S. e1206, {{DOI|10.7717/peerj.1206}}, PMID 26312191, {{PMC|4548470}}.</ref>
|-
| Erdnuss-Agglutinin (PNA) || [[Erdnuss]] || || || [[Galactose]]-β1-3-[[N-Acetylgalactosamin]]-α1-Ser/Thr
|-
| Favabohnen-Lektin (VFA) || [[Favabohne]] || || ||
|-
| [[Hämagglutinin (Influenzavirus A)|Hämagglutinin]] (HA) || [[Influenzavirus]] || || ||
|-
| Holunder-Lektin (SNA) || [[Schwarzer Holunder]] || || auch ''Nigrin B'' genannt || Neu5Ac-α2-6-GalNAc-Reste
|-
| Jacalin (AIL) || ''[[Artocarpus integrifolia]]'' || || || ([[Sialinsäure]])-Gal-β1-3-GalNAc-α1-[[Serin]]/[[Threonin]]
|-
| Maackia amurensis Leukoagglutinin (MAL) || [[Asiatisches Gelbholz]] || || || Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-4-GlcNAc
|-
| Maackia amurensis Hämoagglutinin (MAH) || [[Asiatisches Gelbholz]] || || || Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-3-(Neu5Ac-α2,6)GalNac
|-
| Orangeroter-Becherling-Lektin (AAL) || [[Orangeroter Becherling]] || || || Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1
|-
| [[Phytohämagglutinin]] (PHA) || [[Leguminosen]] || || ||
|-
| [[Restrictocin]] || Schimmelpilz ''Aspergillus restrictus '' || Translationshemmung || [[Toxin]] ||
|-
| [[Ricin]] (RCA) || [[Ricinus communis|Wunderbaum]] || Translationshemmung || Samenglykoprotein || [[Galactose]]-β1-4-[[N-Acetylgalactosamin]]-β1-Reste
|-
| [[Robin (Protein)|Robin]] || [[Gewöhnliche Robinie]] || || ||
|-
| Schneeglöckchen-Lektin (GNA) || [[Kleines Schneeglöckchen]] || || || α-1-3- und α-1-6-verknüpfte Mannose
|-
| [[Shiga-Toxin]] || ''[[Shigella dysenteriae]]'' || Translationshemmung || Shigellose ||
|-
| Soyabohnen-Lektin (SBA) || [[Sojabohne]] || || ||
|-
| Stechginster-Lektine (Gorse, Furze, UEA-I) || [[Stechginster (Gattung)|Stechginster]] || || || UEA: Fucα1-2Gal-R
|-
| [[Vero-Toxin]] || [[Enterohämorrhagische Escherichia coli]] || || [[Bakterienruhr]] ||
|-
| Weizenkeim-Lektin (WGA) || [[Weizen]] || || || GlcNAc-β1-4-GlcNAc-β1-4-GlcNAc, 5-Acetyl-[[Neuraminsäure]]
|-
| Wicken-Lektin (VVL) || ''[[Vicia villosa]]'' || || ||
|}

== Funktionen und Wirkungen ==
=== Wirkung in der Ernährung ===
Einige Gemüsearten enthalten in frischem Zustand Lektine, die giftig für den Menschen oder Haustiere sind. Diese Lektine werden durch Erhitzen beim Kochen, [[Frittieren]] oder andere Formen von [[Garen]] [[Denaturierung (Biochemie)|denaturiert]] und dabei in eine ungefährliche chemische Form umgewandelt. Sie behalten diese ungefährliche Form auch, nachdem die Speise wieder abgekühlt ist. Gartenbohnen, Kichererbsen und Sojabohnen sollten daher nur gegart konsumiert werden.<ref name="Kupper" />

Die giftige Wirkung von Lektinen in der Ernährung besteht darin, dass sie [[Hämagglutination|rote Blutkörperchen verklumpen]] lassen.<ref>{{cite journal |first1=Nathan |last1=Sharon |first2=Halina |last2=Lis |date=1972 |title=Lectins: Cell-Agglutinating and Sugar-Specific Proteins |journal=Science |volume=177 |issue=4053 |pages=949–959 |bibcode=1972Sci...177..949S |doi=10.1126/science.177.4053.949 |pmid=5055944 |language=en}}</ref> Ab einer bestimmten Menge führen manche Lektine zu Kopfschmerzen, Erbrechen, Durchfall sowie zu Magen- und Darmbeschwerden, in extremen Fällen kann der Verzehr tödlich enden. Bei besonders lektinreichen Arten, wie beispielsweise [[Feuerbohne]]n, können bereits vier oder fünf rohe Samen beim Erwachsenen ernste Symptome verursachen. Vergiftungssymptome treten rasch ein, meist ein bis drei Stunden nach Verzehr, und verschwinden in der Regel ebenso rasch wieder – etwa drei bis vier Stunden nach dem Einsetzen.<ref name="FDA">FDA: {{Webarchiv |url=http://www.fda.gov/food/foodsafety/foodborneillness/foodborneillnessfoodbornepathogensnaturaltoxins/badbugbook/ucm071092.htm |wayback=20130308010519 |text=''Bad Bug Book: Foodborne Pathogenic Microorganisms and Natural Toxins Handbook Phytohaemagglutinin.''}}</ref><ref>Informationszentrale gegen Vergiftungen: [https://gizbonn.de/?id=118 Gartenbohne]</ref>

=== Antibiotische Wirkung ===
In ihrer Wirkungsweise ähneln Lektine oftmals den [[Antibiotika]]. So ist [[Rizin]] ein potenter Hemmer der ribosomalen Proteinbiosynthese. Zum Teil wirken Lektine toxisch auf Kleinlebewesen und finden somit Verwendung als [[Pflanzenschutzmittel]] gegen [[Insektizid|Insekten]].

=== Botenstoffe ===
Lektine sind in der Regel an der äußeren [[Biomembran|Membranoberfläche]] angelagert. Zudem spielen sie eine Rolle bei der [[Signaltransduktion|Kommunikation]] und Interaktion von Zellen und Organismen. Sie sind beispielsweise an vielen Erkennungsprozessen beteiligt. So können sich mit Hilfe der Lektin-[[Polysaccharid]]-Interaktion Bakterien wie das ''Rhizobium trifolii'' an die Wurzeln von [[Klee]] heften. Mit der Erkennung wird die Symbiose von [[Knöllchenbakterien]] und Hülsenfrüchtlern erst möglich und ist dadurch spezifisch.

Ähnliche Erkennungsmechanismen spielen bei der Befruchtung der menschlichen [[Eizelle]] eine Rolle.

=== Keimung ===
Lektine können im Rahmen der [[Ontogenese]] eine Rolle spielen. Durch den [[Keimung|Keimvorgang]] werden einige pflanzliche Lektine inaktiviert.

=== Chaperone ===
Beispiele für Lektine sind [[Calnexin]] und [[Calreticulin]], die als [[Chaperon (Protein)|Chaperone]] bei der Proteinfaltung dienen.
[[Datei:Sialoadhesin salt bridge with sialylated glycan.png|mini|Sialoadhesin, ein [[SIGLEC]] (ein [[Immunglobulin-Superfamilie|IgSF]]) komplexiert mit einem [[Sialinsäure]]-[[Glycan]]. lila: Glycan, grün: Protein-Kohlenstoff, rot: Sauerstoff, blau: Stickstoff, weiß: Wasserstoff]]

=== Immunglobulin-Superfamilie ===
Über 500 verschiedene Proteine der [[Immunglobulin-Superfamilie]] wurden aufgrund bioinformatischer Analysen von Säugetier-[[Genom]]en vorausgesagt.<ref name="Varki" /> Dazu gehört die [[SIGLEC]]-Familie ({{enS|''sialic acid–binding immunoglobulin-type lectins''}}), eine Gruppe [[Sialinsäure]] bindender Lektine.<ref name="Varki" />

== Vorkommen in Hülsenfrüchten ==
Folgende Tabelle stellt den Lektingehalt verschiedener Hülsenfrüchte dar (laut [[Food and Drug Administration|USFDA]]):<ref name="FDA" />

{| class="wikitable" style="text-align:left"
|-
! Sorte || align=center | Lektingehalt in hämagglutinierenden Einheiten (HAE)
|-
| [[Gartenbohne#Sorten|Rote Kidney-Bohne]], roh || align=center | 20.000–70.000
|-
| Weiße Kidneybohne, roh || align=center | 7.000–23.000
|-
| [[Ackerbohne]], roh || align=center | 1.000–7.000
|-
| Rote Kidney-Bohne, gargekocht || align=center | 200–400
|}

== Einzelnachweise ==
<references />

== Literatur ==
* {{Literatur |Titel=Pharmakognosie – Phytopharmazie |Hrsg=[[Rudolf Hänsel]], [[Otto Sticher]] |Auflage=9., überarb. und aktualisierte |Verlag=Springer |Ort=Heidelberg |Datum=2010 |ISBN=978-3-642-00962-4 |Kapitel=Kapitel 21: ''Pflanzliche Lectine: Vorkommen, Eigenschaften, Analytik und Bewertung ihrer immunmodulatorischen Aktivität'' |Seiten=638–666 |DOI=10.1007/978-3-642-00963-1_21 |Online={{Google Buch|BuchID=dxYjBAAAQBAJ|Seite=638}} |Sprache=de}}
* {{Literatur |Autor=A. Pusztai, S. Bardocz |Titel=Biological Effects of Plant Lectins on the Gastrointestinal Tract:Metabolic Consequences and Applications |Sammelwerk=[[Trends in Glycoscience and Glycotechnology]] |Band=8 |Nummer=41 |Datum=1996 |Seiten=149–165 |DOI=10.4052/tigg.8.149 |Sprache=en}}
* Harold Rüdiger: ''Lectine: Vorkommen, Anwendung und Funktion.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' 15. Jahrg., Nr. 5, 1981, S. 155–162. [[doi:10.1002/ciuz.19810150505]]
* D. Nelson, M. Cox: ''Lehninger Biochemie.'' 4. Auflage. Springer, Berlin 2011, ISBN 978-3-540-68638-5, S. 343–347. [[doi:10.1007/978-3-540-68638-5]]

== Weblinks ==
{{Commonscat|Lectins|Lektine}}
* {{Webarchiv |url=http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17h.htm |wayback=20111230103447 |text=Botanik online: Lektine}}

[[Kategorie:Lektin| Lektine]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Lektine - Versionsgeschichte

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