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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 230 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Membranprotein (ER)
| Isoformen =
| HGNCid = 6685
| Symbol = LRAT
| AltSymbols =
| OMIM = 604863
| UniProt = O95237
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.3.1.135
| Kategorie = Transferase
| Reaktionsart = Übertragung eines Fettsäurerests
| Substrat = 1,2-Diacyllecithin + Retinol
| Produkte = 2-Acyllecithin + Retinylester
| Homolog_fam =
| Taxon = [[Wirbeltiere]]<ref>[https://omabrowser.org/oma/omagroup/1134009/members/ Homologe bei OMA]</ref>
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

Die '''Lecithin-Retinol-Acyltransferase (LRAT)''' ist das [[Enzym]] in [[Wirbeltiere]]n, das die [[Veresterung]] von [[Retinol]] [[Katalyse|katalysiert]]. Diese Reaktion findet in allen [[Gewebetyp]]en statt, die [[Vitamin A]] speichern, besonders aber in [[Netzhaut]], [[Leber]] und [[Darm]]. [[Retinylester]] (im Mensch hauptsächlich Retinylpalmitat) sind außerdem die bevorzugte Form, in der Vitamin A vom Darm zur Leber transportiert wird. LRAT ist in der Membran des ER lokalisiert und bezieht eines der beiden Substrate von dort. [[Mutation]]en im ''LRAT''-[[Gen]] sind eine Ursache für [[Retinitis pigmentosa]].<ref>{{UniProt|O95237}}</ref><ref>{{cite journal |author=Moise AR, Golczak M, Imanishi Y, Palczewski K |date=2007-01 |title=Topology and membrane association of lecithin: retinol acyltransferase |journal=[[J. Biol. Chem.]] |volume=282 |issue=3 |pages=2081–90 |doi=10.1074/jbc.M608315200 |pmid=17114808 |language=en}}</ref>

Ratten ohne LRAT sind nicht in der Lage, Vesikel in Leber-[[Ito-Zelle]]n zu bilden, die als Fettspeicher dienen. Die Speicherung von Vitamin A in der Netzhaut wurde an Mäusen untersucht und war abhängig von der Anwesenheit von LRAT. In vielen menschlichen Krebs-[[Zelllinie]]n ist die [[Genexpression]] von LRAT erniedrigt. Auf der anderen Seite reagieren Mäuse mit erhöhter LRAT-Expression empfindlicher auf Karzinogene im oralen Bereich.<ref>{{cite journal |author=Blaner WS, O’Byrne SM, Wongsiriroj N, ''et al.'' |date=2009-06 |title=Hepatic stellate cell lipid droplets: a specialized lipid droplet for retinoid storage |journal=[[Biochim. Biophys. Acta]] |volume=1791 |issue=6 |pages=467–73 |doi=10.1016/j.bbalip.2008.11.001 |pmid=19071229 |pmc=2719539 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Ruiz A, Ghyselinck NB, Mata N, ''et al.'' |date=2007-12 |title=Somatic ablation of the Lrat gene in the mouse retinal pigment epithelium drastically reduces its retinoid storage |journal=Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. |volume=48 |issue=12 |pages=5377–87 |doi=10.1167/iovs.07-0673 |pmid=18055784 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Cai K, Gudas LJ |date=2009-03 |title=Retinoic acid receptors and GATA transcription factors activate the transcription of the human lecithin:retinol acyltransferase gene |journal=Int. J. Biochem. Cell Biol. |volume=41 |issue=3 |pages=546–53 |doi=10.1016/j.biocel.2008.06.007 |pmid=18652909 |pmc=2628449 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Tang XH, Su D, Albert M, Scognamiglio T, Gudas LJ |date=2009-07 |title=Overexpression of lecithin:retinol acyltransferase in the epithelial basal layer makes mice more sensitive to oral cavity carcinogenesis induced by a carcinogen |journal=Cancer Biol. Ther. |volume=8 |issue=13 |pages=1212–3 |pmid=19471114 |pmc=2882701 |language=en}}</ref>

== Katalysierte Reaktion ==
[[Datei:All-trans-Retinol.svg|125px|Retinol]] + [[Datei:Dipalmitoyllecithin.svg|280px|Dipalmitoyllecithin]] <math>\longrightarrow</math><br/>
<math>\longrightarrow</math> [[Datei:Retinyl palmitate.png|150px|Retinylpalmitat]] + [[Datei:2-Palmitoyllecithin copy.svg|180px|2-Palmitoyllecithin]]

All-trans-Retinol und Dipalmitoyllecithin werden zu Retinylpalmitat und 2-Palmitoyllecithin umgesetzt.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transferase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 4 (Mensch)]]

Lecithin-Retinol-Acyltransferase - Versionsgeschichte

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