imported>Ulanwp: 4 fehlende Sprachparameter eingefügt; 2 leere Parameter entfernt; 4 Datumsparameter konvertiert

2026-04-05T06:35:10Z

4 fehlende Sprachparameter eingefügt; 2 leere Parameter entfernt; 4 Datumsparameter konvertiert

Neue Seite

[[Datei:Laminin111.png|mini|[[Proteindomäne|Domänen]]<nowiki/>organisation des Laminin-111-Komplexes.]][[Datei:Laminin–receptor interactions and their consequences.png|mini|Laminin-[[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]]-Interaktionen und dadurch vermittelte zelluläre Vorgänge.]]

Die '''Laminine''' sind [[kollagen]]ähnliche [[Glykoprotein]]e und ein Bestandteil der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]].<ref>{{cite journal |author=[[Rupert Timpl|R Timpl]], GR. Martin, P. Bruckner, G. Wick, H. Wiedemann |date=1978-03 |title=Nature of the collagenous protein in a tumor basement membrane. |journal=[[Eur J Biochem]]. |volume=84 |issue=1 |pages=43–52 |pmid=648517 |language=en}}</ref> Laminine findet man in allen [[Basallamina]]e, und sie weisen [[Bindungsstelle]]n für Zelloberflächen-[[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptoren]] auf.<ref>{{Literatur |Autor=Madeleine Durbeej |Titel=Laminins |Sammelwerk=Cell and Tissue Research |Band=339 |Nummer=1 |Datum=2010-01 |Seiten=259–268 |ISSN=0302-766X |DOI=10.1007/s00441-009-0838-2 |Sprache=en}}</ref> Zusammen mit [[Kollagen]] Typ IV, [[Entactin|Nidogen]] und dem [[Heparansulfat]]-[[Proteoglykane|Proteoglykan]] [[Perlecan]] bilden die Laminine die erwähnten Basalmembranen. Weitere wichtige Komponenten der Basallamina sind [[Fibronektin]] und eine Reihe anderer Proteoglykane.

Fünfzehn Laminin-[[Isoform]]en sind bislang bekannt, die im tierischen [[Organismus]] – einschließlich des Menschen – gewebespezifisch verteilt sind. Das Laminin-[[Molekül]] besteht aus einer α-, einer β- und einer γ-[[Proteinkette]], die sich in [[Trimer|heterotrimerer]] Form zum jeweiligen Laminin-Molekül zusammensetzen.<ref>{{Literatur |Autor=H. Colognato, P. D. Yurchenco |Titel=Form and function: the laminin family of heterotrimers |Sammelwerk=Developmental Dynamics |Band=218 |Nummer=2 |Datum=2000-06 |Seiten=213–234 |ISSN=1058-8388 |DOI=10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R |PMID=10842354 |Sprache=en}}</ref> Hierbei ist zu beachten, dass 5 verschiedene α-Ketten, 3 verschiedene β-Ketten und 3 verschiedene γ-Ketten bislang nachgewiesen wurden.

Es wurden bislang folgende Kombinationen der Proteinketten in den Laminin-Isoformen entdeckt (nicht zu verwechseln mit den [[Lamin]]en, die sich nur im [[Zellkern]] der meisten Tiere befinden):<ref>{{cite journal |author=M. Aumailley, L. Bruckner-Tuderman, WG. Carter et al. |date=2005-08 |title=A simplified laminin nomenclature |journal=Matrix Biol. |volume=24 |issue=5 |pages=326–32 |doi=10.1016/j.matbio.2005.05.006 |pmid=15979864 |language=en}}</ref>

* '''Laminin-1:''' α1β1γ1 (Laminin-111)
* '''Laminin-2:''' α2β1γ1 (Laminin-211)
* '''Laminin-3:''' α1β2γ1 (Laminin-121)
* '''Laminin-4:''' α2β2γ1 (Laminin-221)
* '''Laminin-5:''' α3β3γ2 (Laminin-332)
* '''Laminin-6:''' α3β1γ1 (Laminin-311)
* '''Laminin-7:''' α3β2γ1 (Laminin-321)
* '''Laminin-8:''' α4β1γ1 (Laminin-411)
* '''Laminin-9:''' α4β2γ1 (Laminin-421)
* '''Laminin-10:''' α5β1γ1 (Laminin-511)
* '''Laminin-11:''' α5β2γ1 (Laminin-521)
* '''Laminin-12:''' α2β1γ3 (Laminin-213)
* '''Laminin-13:''' α3β2γ3 (Laminin-323)
* '''Laminin-14:''' α4β2γ3 (Laminin-423)
* '''Laminin-15:''' α5β2γ3 (Laminin-523)

== Siehe auch ==
* [[Heparansulfat]]
* [[Proteoglykan]]

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Zelladhäsionsprotein| Laminin]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Laminine - Versionsgeschichte

imported>Ulanwp: 4 fehlende Sprachparameter eingefügt; 2 leere Parameter entfernt; 4 Datumsparameter konvertiert